RANGKUMAN MATERI ENZIM

RANGKUMAN MATERI ENZIM

Ditujukan untuk memenuhi tugas UAS:

Mata Kuliah : Kinetika Reaksi Kimia, M. Si.

Dosen : Dr.Maria Paristiowati.

Program Studi : S1-Pendidikan Kimia

Disusun Oleh:

Adelia Kusuma Wardhani (1303621076)

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS NEGERI JAKARTA

2023

ENZIM

A. Pengantar

Enzim termasuk katalis yang memiliki pengaruh dalam laju reaksi. Enzim dapat mempercepat rekasi dengan cara menurunkan energi aktivasi. Cara menurunkannya pun melalui jalur alternatif, jadi walaupun enzim dipakai dalam reaksi, pada akhirnya enzim hanya membantu menyediakan jalur alternatif, di akhir reaksi enzim akan dihasilkan kembali sehingga enzim tidak menyatu dengan produk reaksi. Berbicara soal katalis, definisi Katalis sendiri menurut Bell adalah suatu zat yg muncul dalam ungkapan laju dengan pangkat lebih tinggi dari yang ada dalam persamaan stoikiometri.

Contoh : A + B produk r = k [A] [B]3/2

Maka menurut Bell, B tidak hanya sebagai pereaksi tetapi juga berfungsi sebagai katalis Lalu, untuk definisi praktis katalis sendiri adalah suatu zat yang mempercepat suatu reaksi kimia, tanpa memperhatikan apa yang terjadi pada zat tersebut.

Contoh : AlCl3 pada reaksi alkilasi (Friedel Kraft) R–Cl + R1H R–R1 + HCl

B. Konsep Enzim

Enzim merupakan katalis biologis yang homogen. Senyawa yang ada di hamper semua aspek kehidupan ini adalah protein khusus atau asam nukleat yang mengandung situs aktif, yang bertanggung jawab untuk mengikat substrat, reaktan, dan mengolahnya menjadi produk.

Situs aktif akan kembali ke keadaan semula setelah produk dilepaskan. Banyak enzim terutama yang terdiri dari protein, beberapa di antaranya terdapat kofaktor organik atau anorganik di situs aktifnya. Namun, molekul RNA tertentu juga bisa menjadi katalis biologis, cikalbakal terbentuknya ribozim. Contoh yang sangat penting dari ribozim adalah ribosom, kumpulan besar protein dan molekul RNA yang aktif secara katalitik yang bertanggung jawab untuk sintesis protein dalam sel.

Struktur situs aktif khusus untuk reaksi yang dikatalisisnya, dengan gugus di substrat akan erinteraksi dengan gugus di situs aktif melalui interaksi antarmolekul, seperti ikatan hidrogen, elektrostatik, atau interaksi van der Waals.

Dua model yang menjelaskan pengikatan substrat ke sisi aktif enzim

AlCl3

Dalam model gembok dan kunci, situs aktif dan substrat berstruktur tiga dimensi yang saling melengkapi dengan sempurna tanpa perlu penataan ulang atom besar. Bukti eksperimental mendukung model fit (kecocokan) yang diinduksi, dimana pengikatan substrat menginduksi perubahan konformasi di situs aktif. Hanya saja, setelah berubah, media pas di situs aktif.

Reaksi yang dikatalisis enzim rentan terhadap penghambatan oleh molekul yang mengganggu dengan pembentukan produk. Disini, ada implementasinya di bidang obat-obatan. Banyak obat untuk pengobatan penyakit berfungsi dengan menghambat enzim. Misalnya, strategi penting dalam pengobatan didapat sindrom defisiensi imun (AIDS) mengaitkan administrasi khusus inhibitor protease yang dirancang stabil. Obat tersebut menghambat enzim sebagai kunci pembentukan selubung protein yang mengelilingi materi genetik dari Human Immuno Deficiency Virus (HIV). Tanpa selubung yang terbentuk dengan benar, HIV tidak dapat

bereplikasi pada organisme inang.

a) Mekanisme katalisis enzim Michaelis-Menten

Dalam pengkajian eksperimental, kinetika enzim umumnya dilakukan dengan memantau tingkat awal pembentukan produk dalam larutan di mana enzim hadir di konsentrasi sangat rendah. Enzim terkenal sebagai katalis yang sangat efisien sehingga percepatan yang signifikan dapat diamati bahkan ketika konsentrasinya lebih dari tiga kali lipat. Pada umumnya, ukuran enzim lebih besar dari substrat. Fitur utama dari banyak reaksi yang dikatalisis oleh enzim adalah sebagai berikut:

1. Untuk konsentrasi awal substrat tertentu, [S]0, laju awal pembentukan produk sebanding dengan konsentrasi total enzim, [E]0.

2. Untuk [E]0 tertentu dan nilai [S]0 yang rendah, laju pembentukan produk sebanding dengan [S]0.

3. Untuk [E]0 tertentu dan nilai [S]0 yang tinggi, laju pembentukan produk menjadi tidak bergantung pada [S]0, mencapai nilai maksimum yang dikenal sebagai kecepatan maksimum, V maks

Menurut mekanisme ini, kompleks enzim-substrat terbentuk pada langkah pertama dan substrat dilepaskan tanpa perubahan atau setelah modifikasi untuk membentuk produk:

Mekanisme ini mengarah ke persamaan Michaelis–Menten untuk laju pembentukan produk, yaitu :

Di mana KM = (k′ a + kb)/ka ialah konstanta Michaelis, karakteristik enzim tertentu yang bekerja pada substrat tertentu.

Tingkat pembentukan produk menurut mekanisme Michaelis-Menten adalah

� = kb [ES] (23.18)

Kita dapat memperoleh konsentrasi kompleks enzim-substrat dengan menerapkan pendekatan dan penulisan saat keadaan persisten (kukuh)

di mana [E] dan [S] adalah konsentrasi dari bebas enzim dan substrat, masing-masing.

Lalu, dilanjutkan dengan mendefinisikan konstanta Michaelis:

Di sini, perlu diperhatikan KM memiliki satuan yang sama dengan konsentrasi molar.

Untuk menyatakan hukum laju dalam hal konsentrasi enzim dan substrat yang ditambahkan, mencatat bahwa [E]0= [E] + [ES]. Selain itu, karena substrat secara khusus sangat berlebih relatif terhadap enzim, konsentrasi substrat bebas kurang lebih sama dengan konsentrasi substrat awal dan dapat menulis [S]≈ [S]0. Kemudian berikut ini:

Kita mendapatkan persamaan 23.17 ketika kita mengganti ungkapan ini untuk [ES]

menjadi persamaan laju pembentukan produk (� =kb[ES]).

1) Ketika [S]0 << KM, lajunya sebanding dengan [S]0: v = k_a

KM

[S]0[E]0 (23.20a)

2) Ketika [S]0 >> KM, laju mencapai nilai maksimumnya dan tidak bergantung pada [S]0: v = vmax = kb[E]0 (23.20b)

b) Efisiensi katalitik enzim

Frekuensi pergantian, atau konstanta katalitik, dari suatu enzim, kcat, adalah jumlah siklus katalitik (perputaran) yang dilakukan oleh situs aktif dalam interval tertentu dibagi dengan durasi interval. Kuantitas ini memiliki satuan konstanta laju orde pertama dan, dalam hal mekanisme Michaelis-Menten, secara numerik setara dengan kb, konstanta laju pelepasan produk dari kompleks enzim-substrat. Ini mengikuti dari identifikasi kcat dengan kb dan dari persamaan 23.20b itu.

katalitik efficiency (efisiensi), �(epsilon), enzim adalah rasio kcat/KM. Semakin tinggi nilai dari �, semakin efisien enzim tersebut. Kita dapat menganggap aktivitas katalitik sebagai konstanta laju efektif dari reaksi enzimatik. Dari KM= (ka′ +kb)/ka dan persamaan 23.23, berikut itu

Efisiensi mencapai nilai maksimumnya sebesar ka ketika kb >>ka′.Karena ka adalah konstanta laju pembentukan kompleks dari dua spesi yang berdifusi bebas dalam larutan, efisiensi maksimum terkait dengan laju difusi maksimum E dan S dalam larutan. Batas ini menghasilkan konstanta laju sekitar 10⁸–10⁹ dm³ mol⁻¹ S⁻¹ untuk molekul sebesar enzim pada suhu kamar. Enzim katalase memiliki �= 4.0×10⁸ dm³ mol⁻¹ S⁻¹ dan dikatakan telah mencapai 'kesempurnaan katalitik', dalam arti bahwa laju reaksi yang dikatalisisnya dikendalikan hanya oleh difusi: ia bekerja segera setelah substrat melakukan kontak.

c) Mekanisme penghambatan enzim

Inhibitor, I, menurunkan laju pembentukan produk dari substrat dengan mengikat enzim, ke kompleks ES, atau ke enzim dan kompleks ES secara bersamaan. Skema kinetik yang paling umum untuk penghambatan enzim adalah:

Semakin rendah nilai dari KI dan KI′ semakin efisien adalah inhibitor. Tingkat pembentukan produk selalu diberikan oleh �=kb [ES], karena hanya ES yang menghasilkan produk. Seperti yang ditunjukkan berikut ini Pembenaran, laju reaksi dengan adanya inhibitor adalah

Di mana α= 1 + [I]/KI dan α′ =1 + [I]/KI′. Persamaan ini sangat mirip dengan persamaan Michaelis–Menten untuk enzim tanpa hambatan (persamaan 23.17) dan juga dapat dianalisis dengan plot Lineweaver–Burk:

C. 3 Mode utama penghambatan enzim

Ada tiga mode utama penghambatan yang menimbulkan perbedaan yang jelas perilaku kinetik (Gambar di samping). Dalam inhibisi kompetitif, inhibitor hanya berikatan dengan situs aktif enzim dan dengan demikian menghambat perlekatan substrat. Kondisi ini sesuai dengan α > 1 dan α′ = 1 (karena ESI ‘enzim-substrat- inhibitor’ tidak terbentuk). Kemiringan plot Lineweaver–Burk meningkat dengan faktor α relatif terhadap kemiringan untuk data pada enzim tanpa hambatan (α = α′ = 1). Perpotongan y tidak berubah akibat inhibisi kompetitif (Gambar. 23.13a). Dalam inhibisi yang tidak kompetitif, inhibitor berikatan dengan sebuah situs enzim yang dihapus dari situs aktif, tetapi hanya jika substratnya telah tersedia.

Penghambatan terjadi karena ESI mengurangi konsentrasi ES, jenis aktif kompleks. Dalam hal ini α = 1 (karena EI tidak terbentuk) dan α′ > 1.

Perpotongan y dari plot Lineweaver–Burk meningkat dengan faktor α′ relatif terhadap y-intercept untuk data pada enzim tanpa hambatan tetapi kemiringannya tidak berubah (Gambar. 23.13b). Dalam inhibisi non-kompetitif (disebut juga inhibisi campuran). inhibitor mengikat ke situs selain situs aktif, dan kehadirannya mengurangi kemampuan substrat untuk mengikat ke situs aktif. Penghambatan terjadi pada situs E dan ES. Kondisi ini sesuai dengan α > 1 dan α′

> 1.

Baik kemiringan maupun perpotongan y dari Plot Lineweaver–Burk meningkat setelah penambahan inhibitor. Gambar 23.13c menunjukkan kasus khusus KI = K′I dan α = α′, yang menghasilkan perpotongan garis-garis di sumbu x. Dalam semua kasus, efisiensi inhibitor dapat diperoleh dengan menentukan KM dan vmax dari percobaan kontrol dengan enzim tanpa hambatan dan kemudian mengulanginya percobaan dengan konsentrasi inhibitor yang diketahui. Dari kemiringan dan perpotongan y dari plot Lineweaver–Burk untuk enzim yang dihambat (persamaan 23.27), mode inhibisi, nilai α atau α′, dan nilai KI atau K′I dapat diperoleh.

Gambar 23.13 Plot

Lineweaver–Burk

karakteristik dari tiga mode utama penghambatan enzim:

(a) kompetitif inhibisi, (b) inhibisi tidak kompetitif, dan (c) penghambatan non- kompetitif