SELURUH REAKSI KIMIA DI DALAM TUBUH ORGANISME
METABOLISME, hanya dapat berlangsung jika tersedia:
1. materi atau bahan 2. energi
3. enzim
METABOLISME:
1.ANABOLISME 2.KATABOLISME
ANABOLISME
PROSES SINTESIS MOLEKUL KOMPLEKS DARI MOLEKUL SEDERHANA SECARA BERTAHAP
membutuhkan energi dari luar, cahaya atau kimia (hasil katabolisme/ATP)
↓
REAKSI ENDERGONIK
CONTOH:
• Fotosintesis
• Kemosisntesis
KATABOLISME
SERANGKAIAN REAKSI PEMECAHAN
SENYAWA KOMPLEKS MENJADI SENYAWA LEBIH SEDERHANA DENGAN MEMBEBASKAN
ENERGI
↓
REAKSI EKSERGONIK
Katabolisme: untuk menyediakan energi dan komponen yang dibutuhkan oleh anabolisme
Contoh: Respirasi atau fermentasi
Polimer: Protein, Asam Nukleat, Polisakarida, Lipid
Monomer: Asam amino, Nukleotida, Monosakarida,
Asam lemak, Gliserol
Metabolit intermediet: Piruvat, Asetil CoA, Intermediat siklus
TCA
Energi Energi
Molekul sederhana:
H2O, CO2, NH3
KATABOLISME
ANABOLISME
produksi prekursor (asam amino, monosa- karida, &
nukleotida
pengaktifasian
senyawa bentuk reaktif
menggunakan energi dari ATP penggabungan
prekursor molekul kompleks (protein, polisakarida, lemak, dan asam nukleat
molekul organik besar dicerna menjadi mol yang lebih kecil di luar sel
mol yang lebih kecil mol yg lebih kecil,
biasanya asetil, tjd pelepasan energi
kelompok asetil
dioksidasi air dan CO2 pada TCA dan rantai transpor
elektron, dan melepaskan energi yang
disimpan dengan cara mereduksi koenzim (NAD+)
NADH
ATP (Adenosin Tri Phosphat)
molekul nukleotida berenergi tinggi yang tersusun atas gula pentosa,
basa nitrogen adenin, dan mengikat tiga gugus fosfat (trifosfat)
Kandungan energi tinggi ini terdapat pada
ikatan antara gugus fosfat 1 dan 2 serta gugus fosfat 2 dan 3 (ikatan labil)
Perubahan ATP ADP : pembebasan energi sebanyak 7,3 kalori/mol ATP
ATP : Banyak terdapat di mitokondria melalui proses fosforilasi oksidatif dengan bantuan enzim
pengkatalisis ATP sintetase
Bahan bakar utama sintesis ATP adalah glukosa dan asam lemak
SATU ATAU BEBERAPA GUGUS POLIPEPTIDA (PROTEIN) YANG BERFUNGSI SEBAGAI KATALIS DALAM SUATU
REAKSI KIMIA BIOKATALISATOR
Fungsi
• Menurunkan energi aktivasi
• Mempercepat laju reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah tetapan setimbang
• Mengendalikan reaksi
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya
(disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
Struktur Enzim
• koenzim : gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin (Vit B1, B2) NAD+
(Nicotinamide Adenine Dinucleotide) FAD (Flavin Adenin Dinukleotida), Sitokrom
• kofaktor, berupa gugus anorganik (ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+),
berperan sebagai stabilisator agar enzim tetap aktif
1. Apoenzim yang berupa protein
2. Gugus prostetik yang berupa nonprotein
HOLOENZIM
SIFAT-SIFAT ENZIM
• Biokatalisator : mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi
• Thermolabil
• Bekerja spesifik
• Diperlukan dalam jumlah sedikit , reaksinya sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang
• Enzim dapat bekerja secara bolak-balik
TATA NAMA ENZIM
Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis
Biasanya ditambah akhiran ase
Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
Klas Tipe reaksi
Oksidoreduktase (nitrat reduktase)
memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen
Transferase (Kinase)
memindahkan gugus senyawa kimia
Hidrolase
(protease, lipase, amilase)
memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
Liase
(fumarase)
membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia
Isomerase (epimerase)
mengkatalisir perubahan isomer
Ligase/sintetase (tiokinase)
menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP
Polimerase (tiokinase)
menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer
PENGGOLONGAN ENZIM
Kerja enzim
Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit
Theory)
Mekanisme kerja enzim
Sukrosa
invertase
Glukosa fruktosa
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:
• Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat
bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi
kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk
bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect)
• Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat
A En1 B En2 C En3 D En4 E En5 F
Feedback inhibition
PENGHAMBATAN BALIK
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim
1. Suhu
2. pH (Tingkat Keasaman)
3. Aktivator dan Inhibitor
pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa)
Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan
menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.
Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim 4. Konsentrasi enzim dan substrat