Proses Pembelajaran 7. Enzim
Pada kegiatan belajar ini anda akan mempelajari tentang enzim, mulai dari pengertian, mekanisme kerja, enzim dalam saluran pencernaan, enzik eksogenous dan manfaat enzim. Dengan pengetahuaan ini maka mahasiswa akan lebih mudah memahami penggunaan enzim dan enzim yang dibutuhkan untuk tujuan tujuan tertentu.
A. Pengertian enzim
Kata “Enzim” berasal dari bahasa latin “en dan zyme” yang artinya “didalam ragi”. Ini mengindikasikan bahwa istilah enzim pada awalnya hanya bersentuhan dengan fermentasi oleh yeast atau ragi. Istilah ini akhirnya disadari menjadi kurang tepat. Hal ini karena enzime tidak hanya berhubungan dengan ragi, tetapi juga bakteri, tanaman dan manusia. Ada tiga kata kunci dalam mendiskusikan tentang enzim, yakni: katalisator, poliptida dan spesifitas.
Perdefenisi, enzim adalah katalisator. Katalisator diterjemahkan sebagai substansi yang dapat mempercepat reaksi tetapi dia sendiri tidak bereaksi. Ambil contoh, udara adalah katalisator untuk api. Kita dapat membuat api yang lebih besar ketika kita menambahkan udara melalui penggunaan kipas angin. Enzim adalah katalisator untuk reaksi kimia didalam sel hidup. Reaksi itu dapat berupa penghancuran, pembentukan dan penyusunan kembali dari molekul – molekul untuk menyediakan energy atau materi yang dibutuhkan untuk hidup. Tanpa enzim, reaksi akan berlangsung sangat lambat dan dengan enzim kecepatan reaksi dapat ditingkatkan sampai jutaan kali dibanding dengan sebuah reaksi tanpa enzim. Jadi enzim adalah katalisator, tetapi tidak semua katalisator adalah enzim.
Enzim dibentuk dari susunan asam amino yang diikat secara linear (polipeptide) yang membentuk struktur 3 dimensi yang dapat berfungsi sebagai katalisator pada sebuah reaksi dengan tingkat spesifitas tertentu. Asam amino adalah komponen organik yang terdiri dari atom Carbon, Hydrogen, Oxygen dan Nitrogen. Dalam beberapa kasus, asam amino juga mengandung Sulfur. Kumpulan dari 50 atau lebih asam amino disebut protein yang biasanya berbentuk tiga dimensi. Enzim akan tetap berfungsi jika struktur tiga dimensi dari enzim atau protein dapat dipertahankan. Tempertaur dan keasaman dapat menghancurkan bentuk tiga dimensi enzim. Jika struktur tiga dimensi dari enzim hancur, berarti secara bersamaan enzim menjadi tidak aktif. Setiap susunan asam amino yang berbeda akan menghasilkan struktur dan sifat yang berbeda.
Berat molekul enzim bervariasi dari 13.000 sampai jutaan Daltons. Walaupun sebagian besar molekul enzim berukuran 30.000-50.000 daltons, enzim yang diproduksi secara ekstraceluler umumnya memiliki berat molekul yang rendah dan mengandung beberapa ikatan disulfide untuk membantu mempertahankan struktur protein dalam merespon lingkungan. Enzim cenderung memiliki berat molekul yang lebih besar dari substratnya. Walaupun enzim adalah protein yang disusun dari ratusan asam amino, hanya beberapa residu asam amino yang berperan secara langsung pada reaksi katalisis. Residu asam amino menentukan specifitas dan mekanisme reaksi dari enzim tertentu. Sementara asam amino yang lain dalam rangkaian ikatan polipeptida memberikan orientasi lokasi yang cocok anatar bagian yang aktif pada enzim dan substrat.
Sebagian besar enzim terdenaturasi oleh panas dan asam. Akan tetapi terdapat enzim tertentu yang tetap stabil pada suhu 100oC selama satu jam atau lebih. Kondisi ini dianggap penting untuk kelangsungan hidup microorganisme yang berkembang biak pada temperature tinggi.
Mikroorganisme yang dapat hidup di wilayah yang temperaturnya tinggi cenderung memproduksi enzim yang tetap stabil pada suhu tinggi.
Spesifitas enzim dimaknai bahwa enzim hanya dapat bekerja pada substrat spesifik. Sebagai contoh, enzim amylase hanya dapat memecah ikatan alfa pada polimer glukosa atau yang dikenal dengan amylose atau pati, tetapi tidak pada sellulose. Padahal perbedaan kedua senyawa ini hanya pada ikatan alfa pada pati dan beta pada cellulose. Enzim maltase hanya dapat menghancurkan maltose, tetapi tidak pada disaccharida lainnya. Jadi enzim dapat disimpulkan sebagai senyawa polipeptida yang berfungsi sebagai katalisator dan hanya bekerja pada substrate yang spesifik (specifitas).
Didalam proses pencernaan dan metabolisme, dikenal ada tiga type enzyme; (1) enzyme metabolik, (2) enzyme pencernaan dan (3) enzyme makanan. Enzyme metabolik adalah enzyme yang berfungsi mempercepat proses reaksi dalam sel hidup, biasanya terdapat dalam darah, tissue dan organ. Setiap organ dan kurang lebih trilyunan sel tubuh sangat bergantung dari hasil reaksi metabolik oleh enzyme. Enzim metabolik diproduksi oleh cel hidup, akan tetapi sebagian besar diproduksi oleh liver dan pancreas serta organ – organ lainnya.
Enzyme pencernaan adalah enzim yang disekresi oleh saluran pencernaan makanan untuk mencerna bahan makanan menjadi nutrisi yang siap pakai. Nutrisi tersebut kemudian diserap dalam saluran darah dan yang tidak tercerna akan dibuang dalam bentuk kotoran. Enzim makanan adalah enzyme yang terdapat didalam makanan yang dimakan. Sebagian besar makanan
mentah mengandung enzim. Papain, misalnya, adalah enzim pada buah pepaya, dan bromelain pada buah nenas. Pemanasan dapat menghancurkan enzim yang tedapat dalam makanan.
B. Sejarah enzim
Walaupun kata enzim baru digunakan pada tahun 1876 yang dimunculkan oleh William Kuhne, para ahli percaya penggunaan enzim dalam kehidupan jauh sebelum istilah enzim dimunculkan. Akan tetapi sejarah dimulainya penggunaan enzim dalam kehidupan tidak diketahui secara pasti. Di zaman lampau, penggunaan mikroorganisme telah dimanfaatkan untuk tujuan produksi alcohol dan pembuatan keju. Ini berarti, tanpa disadari, enzim telah memainkan peran dalam industri rumah tangga sejak dahulu kala.
Sejarah technology enzim modern diyakini berawal pada tahun 1833 ketika Payne dan Persoz mengisolasi ekstrak kompleks dari malt (biji-bijian yang berkecambah). Ekstrak ini kemudian digunakan untuk merubah pati yang tergelatinise menjadi gula – gula sederhana. Mereka kemudian memberi nama ekstrak tersebut “Diastase”, nama umum enzim pada saat itu. Pada tahun 1874, seorang ahli kimia Denmark yang bernama Christian Hansen memproduksi specimen rennet yang diekstrak dari perut sapi dengan menggunakan larutan garam.
Temuan diatas baru sekedar pembuka jalan dalam technology enzim karena mekanisme yang terjadi dari proses perubahan pati menjadi gula belum diketahui. Pada abad ke 19, Louis Pasteur berkeyakinan bahwa fermentasi gula menjadi alcohol terjadi karena adanya kekuatan penting dalam micoroganisme (yeast) yang disebut “ferments’. Ini berarti bahwa perubahan gula menjadi alkohol dapat terjadi jika ada mahluk hidup atau microorganisme dan bukan dari cell yang mati. Kekuatan tersebut diyakini oleh Louis Pasteur tidak dapat dipisahkan dari cel hidup.
Dugaan Louis Pasteur ini dibantah oleh Eduard Buchner tahun 1897 ketika dia melakukan penelitian dengan menggunakan ekstrak yeast (ragi) tanpa cell hidup ragi. Dia menemukan bahwa gula dapat difermentasi menjadi alcohol walaupun tanpa keterlibatan cell hidup ragi. Ekstrak ragi itu disebutnya sebagai “zymase”. Pada tahun 1907 dia menerima hadiah Nobel dibidang Kimia. Diakhir abad 19, penelitian tentang enzim mulai marak dilakukan. Pada tahun 1891, Dr Jokichi Takamine membuat patent atas produknya yang diberi nama “Taka Koji” (enzyme amylase) yang diproduksi oleh Jamur “Aspergillus oryzae”. Pada tahun 1894, Takamine beserta keluarga pindah ke USA dan membuat laboratorium penelitian di New York. Dia memberikan izin kepada perusahaan obat – obatan “Parke, Davis & company” untuk
memproduksi enzim temuannya yang kemudian secara komersial enzim itu disebut “takadiastase”. Walaupun aplikasi dan terminology enzim sudah cukup lama dikenal, tetapi nanti pada tahun 1926, Dr James B. Sumner baru dapat membuktikan bahwa enzim sesungguhnya adalah protein. Dia pula yang pertama melakukan kristalisasi enzim untuk tujuan komersial. Kristalisasi nezim tripsin dan pepsin baru dapat dilakukan pada tahun 1930an oleh John Northtrop dan Stanley.
Mekanisme kerja enzim dilaporkan pertama kali oleh seorang ahli kimia Jerman bernama Emil Fischer (1852-1919). Dia memperkenalkan konsep kunci dan anak kunci. Enzim memiliki bagian aktif yang disimbolkan anak kunci sehingga harus dibuka dengan kunci. Konsep ini terkesan bahwa anak kunci dan kunci bersifat kaku dan tak berubah. Daniel E Koshland pada tahun 1958 kemudian memperkenalkan konsep “tangan dan sarung tangan“ dimana enzim dapat merubah bentuknya ketika mengikat substrat. Jadi struktur enzim agak fleksibel. Ketika berinteraksi dengan substrat, bagian aktif dari enzim akan menyesuaikan bentuknya.
Pada industri makanan ternak, komersialisasi enzim baru dilakukan pada tahun 1980 an. Dalam kurun waktu 20 tahunan enzim telah menunjukkan perkembangan yang cukup berarti dalam industri makanan. Di Inggris, 90% industri makanan ternak telah menggunakan enzim sebagai feed additif untuk meningkatkan produksi ternak. Didunia diperkirakan 20% industri makanan ternak telah menjadikan enzim sebagai bagian integral dalam penyusunan ransum. Diperkirakan dengan semakin menguatnya tuntutan penggunaan bahan makanan limbah sebagai akibat dari semakin mahalnya bahan makanan konvensional seperti jagung dan kacang kedele, maka penggunaan enzim akan menjadi sangat penting akibat rendahnya kualitas bahan makanan limbah.
C. Kegunaan enzim dalam industri
Saat ini penggunaan enzim telah menyebar luas dihampir sebagian besar industri. Karena itu, enzim telah menjadi bagian penting dari industri baik untuk makanan manusia (food), untuk makanan hewan (feed), untuk sumber energy dalam bentuk ethanol atau alkohol (fuel) maupun untuk industri lainnya. Adapun beberapa industri yang menggunakan enzim adalah: industri pembuatan roti, industri minuman beralkohol, industri pati / gula, industri kertas, industri detergen, industri susu, industri farmasi dan industri makanan ternak
Dilihat dari luasnya industri yang memproduksi enzim secara komersial (lihat Tabel 1.1), Pada tahun 1997, di USA diperkirakan penjualan enzim sebesar 390 juta dollar USA, dan akan
meningkat menjadi 685 juta dollar USA pada tahun 2006 (Wrotnowski, 1997). Pada tahun 1999, penjualan enzim dunia telah bernilai 1 trilyun dollar USA (Bron et al., 1999). Dari total penjualan tersebut, 66% adalah produk dari enzyme protease untuk industri detergent, kulit dan susu (makanan bayi), sedangkan sisanya adalah enzim karbohydrase untuk industri makanan ternak, industri alcohol, pembuatan roti dan industri testil. Industri detergent adalah industri terbesar yang memproduksi enzim, berkisar 45 % dari total enzim yang diproduksi.
Tabel 1.1. dibawah adalah review dari peran enzim dalam berbagai industri .
Industri Enzim Sumber
Detergen Protease Amylase Lipase cellulase Bacillus Bacillus Humicola, Pseudomonas Bacillus
Industri Pati Amylase Glucoamylase Glukoisomerase
Bacillus Aspergillus Bacillus Susu olahan Protease
Lipase Lactase Sulfyhydyloxidase Rizomucor Aspergillus Kluyveromyces, aspergillus Aspergillus Juice dan wine Pectinase
Cellulase Cellobiase Glucooksidase Polyphenoloksidase Aspergillus Aspergillus Aspergillus Aspergillus Aspergillus Industri roti Amylase
Protease Glukooksidase Xylanase Aspergillus Aspergillus Aspergillus Aspergillus Tekstil Amylase Cellulase Catalase Bacillus Trichoderma, Humicola Aspergillus Makanan ternak Phytase Cellulase Xylanase Mannanase Beta glukanase Aspergillus Trichoderma, Humicola Aspergillus Aspergillus, Bacillus Aspergillus
Industri kertas Xylanase Trichoderma, Bacillus
1.2. Kinetik enzim
1.2.1. Mekanisme kerja enzim A. Kombinasi Enzim-substrat
Substrat dimaknai sebagai komponen yang akan dirombak oleh kerja enzim. Enzim memiliki permukaan yang aktif dimana proses reaksi enzimatik itu berlangsung, dan tempat ini sangat spesifik untuk substrat tertentu. Sebelum substrat di pecah, reaksi katalitik mengharuskan substrat harus bergabung dengan enzym dalam waktu tertentu membentuk enzim plus substrat kompleks. Ada beberapa urutan proses kejadian reaksi enzimatik, yakni:
(a) Permukaan substrat yang biasanya reaktif pada proses reaksi kimia akan melakukan kontak dengan bagian aktif pada enzim.
(b) Terbentuk komponen intermediat dalam bentuk enzim+substrat kompleks (c) Terbentuknya beberapa molekul subtrate
(d) Beberapa substrate molekul meninggalkan bagian aktif pada enzim
(e) Bagian aktif pada enzim menjadi kosong dan ini berarti enzim siap untuk melakukan fungsi berikutnya (lihat gambar 2.1).
Untuk dapat melakukan fungsi diatas enzim harus menemukan substrate yang spesifik. Sebagian besar enzim berukuran lebih besar dari pada substrat, tetapi ada juga enzyme yang berukuran kecil dan hanya terdiri dari 3-4 gugus asam amino. Artinya, ada enzim yang hanya dapat menghydrolisis ikatan peptida atara dua asam amino tertentu dan ada enzim yang hanya dapat menghydrolisis alpha glukan dalam bentuk pati bukan beta glukan dalam bentuk cellulosa.
Beberapa enzim merubah bentuknya ketika reaksi terjadi dengan menyesuaikan pada bentuk substrat. Karena itu untuk menentukan struktur enzim, analisis dan pengamatan pada saat enzim tanpa substrat dan dengan substrat akan sangat membantu keakuratan pengamatan struktur enzim.
Mekanisme kerja enzim dapat dibagi dalam jumlah substrat, ada substrat tunggal dan ada berbagai substrat. Kajian tentang enzim kinetik pada enzim yang bekerja pada satu substrat , pengukuran gerak (kinetik) enzim dengan cara mengukur daya gabung enzim dan pemisahan enzim dari substrat. Sedangkan untuk enzim yang bekerja pada beberapa substrat, pengukuran enzim kinetik dilakukan dengan melihat urutan – uran kerja enzim sampai terbentuknya sebuah produk.
B. Coenzim dan grup prostetik
Beberapa enzim ada dalam bentuk protein murni. Tetapi beberapa enzim tertentu biasanya terdiri dari protein (apoenzim) yang tidak akan aktif tanpa kehadiran non-protein (cofaktor).
Kombinasi dari apoenzim dan kofaktor disebut holoenzim. Jika kofaktor dihilangkan, enzim tidak akan berfungsi. Kofaktor dapat berupa metal atau komponen organik membutuhkan komponen molekul organic dengan ikatan yang tidak terlalu kuat yang biasa disebut coenzim. Jika ikatan antara enzim dengan dengan cofaktor sangat kuat, ini biasa disebut grup prostetik. Beberapa coenzim berada dalam kondisi bebas dan akan bergabung dengan enzim jika akan terjadi reaksi.
Coenzim pertama – tama ditemukan oleh seorang ahli biokimia Inggris bernama sir Arthur Harden (1865-1940). Terinspirasi dari Buchner, dia melakukan penelitian dengan menggunakan ekstrak Yeast. Dia kemudian menemukan bahwa setelah enzim dipanaskan dimana dia menganggap enzim akan menjadi rusak, ternyata dapat diaktifkan kembali. Temuan ini menyadarkan Arthur Harden bahwa enzim dari yeast terdiri dari dua bagian yakni bagian protein yang akan rusak ketika dipanaskan dan bagian yang bukan protein yang tetap berfungsi walau dipanaskan. Bagian terbesar dari enzim adalah bagain proteinnya dan sisanya adalah bagain non-proteinnya. Bagian non protein ini kemudian di namai sebagai coenzim.
Coenzim berfungsi membantu enzim dalam mentransformasi substrat dengan berperan sebagai penerima atom yang dihilangkan dari substrat atau sebagai donor atom yang dibutuhkan oleh substrat untuk kemudian dihydrolisis. Mekanismenya adalah substrat dan apoenzim akan membentuk sebuah kompleks aktif dengan keberadaan coenzim. Jika ikatan dalam substrat dipecah, satu dari produk substrate yang dipecah ditransfer langsung ke coenzim yang mempunyai receptor yang cocok dengan ukuran dan bentuk produk. Produk yang ada akan dilepaskan dari apoenzim dan produk yang masih melekat di coenzim juga akan dilepas sehingga membentuk prouk bebas. Selanjutnya apoenzim dan coenzim siap melakukan dan mengulang tugas lagi dalam fungsi yang sama pada substrat selanjutnya. Pada grup prostetik, perbedaanya adalah hanya pada grup protestic terus melekat pada apoenzim. Banyak coenzim berasal dari grup vitamin (lihat Tabel 2.1). Salah satu coenzim yang paling penting untuk diketahui adalah coenzim A (Co A). Coenzim ini mengandung derivasi asam panthothenic. Coenzim A berperan penting pada proses synthesis dan penghancuran lemak dalam siklus krebs.
Tabel 2.1. Vitamin yang berfungsi sebagai coenzim
Vitamin Fungsi
Larut dalam air
- Vitamin B1 (thiamine) - Vit. B2 (riboflavin)
Bagian dari coenzim cocarboxylase Coenzim pada flavoprotein
- Niacin - Vit B6 (pyrodixin) - Vit B12 (cyanocobalamine) - Asam Panthothenic - Biotin - Asam folat
- Vit C (Asam ascorbat) Larut dalam lipid
- Vit A - Vit D - Vit E - Vit K
Bagian dari molekul NAD
Coenzim untuk metabolisme asam amino Aktif dalam pembentukan cel darah merah Bagian dari coenzim A
Terlibat dalam sinthesis fatty acids
Coenzim untuk synthesis purin dan pirimidine Penting dalam deposisi kolagen
Untuk penglihatan Absorpsi Ca dan P
Penting untuk proses synthesis di cel Coenzim untuk pembekuan darah
Beberapa enzim disekresi dalam bentuk yang tidak aktif (zimogen atu proenzim). Untuk dapat berfungsi, zimogen tersebut harus berada dalam bentuk aktif dan karenanya mesti diaktifkan. Ada zimogen yang diaktifkan oleh ion hydrogen dan ada yang bisa aktif setelah adanya aktiftor tertentu yang juga disekresi oleh organ tertentu. Kondisi seperti ini banyak terjadi dalam saluran pencernaan.
Proses pengaktifan zimogen dapat terjadi melalui cara langsung tetapi dapat pula terjadi melalui beberapa langkah atau proces. Banyak prose pengaktifan zimogen tidak dapat diketahui karena zimogen tersebut telah menjadi aktif sebelum diisolasi. Ketika zimogen diproduksi oleh sel tertentu dan aktifator di produksi oleh sel yang lain, maka komunikasi antar du sel tersebut dilakukan untuk proses pengontrolan. Sebagai contoh adalah proses pengaktifan tripsinogen yang diproduksi di pankreas oleh enterokinase yang diproduksi di brush border usus halus. Proses pengaktifan enzim tersebut bersifat sangat spesifik dimana hanya satu ikatan dari tripsinogen yang diputus oleh enterokinase (Neurath dan Walsh, 1976), sehingga terbentuk tripsin. Enzim tripsin ini akan mengaktifkan chimotripsinogen, proelastase, procarboxypeptidase dan prophospolipase menjadi secara berturut turut enzim chimotripsin, elastase, carboxypeptidase dan phospho lipase (lihat Gambar 2.2). Sistim ini disebut pengaktifan zimogen melalui dua proces.
1.2.2. Faktor yang mempengaruhi kerja enzim
Ada beberapa hal yang mempengaruhi kerja enzim atau kecepatan reaksi. Enzim dapat mati atau tidak aktif, salah satu sebabnya karena terdanaturasi (lihat Gambar 2.3). Ketika enzim tidak aktif
maka enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalisator. Ada beberapa penyebab enzim menjadi tidak aktif, misalnya kekurangan air dan temperature serta pH yang tidak cocok.
Enzim dapat mengkatalisasi sampai beberapa juta reaksi perdetik. Sebagai contoh, reaksi yang dipercepat oleh orotidine 5-phosphate decarboxylase akan menghabiskan waktu 78 juta tahun untuk mengahncurkan setengah dari substrat yang tersedia jika tanpa enzim. Akan tetapi jika karboxylase ditambahkan, proses yang sama hanya terjadi dalam kurun waktu 25 mili detik.
A. Temperatur
Sebagian besar reaksi kimia meningkat akibat peningkatan temperature (lihat Gambar 2.4). Pada reaksi enzimatik, ketika temperature tertentu dimana kecepatan maksimal reaksi dicapai, peningkatan temperature akan menurunkan kecepatan reaksi. Penurunan ini diakibatkan karena sebagian besar protein akan terdanurasi pada suhu panas.
Denaturasi terjadi akibat putusnya ikatan hydrogen dan putusnya ikatan – ikatan yang lemah lainnya yang membentuk enzim dalam karakter tiga dimensi (lihat gambar). Contohnya adalah terdenaturasinya protein pada putih telur ketika di panaskan, sehingga putih telur berubah bentuk dari cair menjadi padat. Perubahan ini menyebabkan struktur dan susunan asam amino pada enzim menjadi berubah, terutama pada bagian yang aktif. Karena itu kemampuan enzim sebagai katalisator menjadi hilang.
Gambar 2.4. Pengaruh temperature, pH, konsentrasi substrat dan konsentrasi enzim terhadap aktifitas enzim
B. pH
Sebagian besar enzyme memiliki karakteristik tersendiri terhadap pH yang menyebabkan aktifitas enzim menjadi maksimal. pH ini disebut sebagai pH optimum. Diatas atau dibawah pH optimum, kecepatan reaksi menjadi menurun (lihat gambar). Kondisi pH yang terlalu ekstrim akan menyebabkan protein enzyme menjadi tedenaturasi.
C. Konsentrasi substrat
Kecepatan maksimum dari reaksi enzimatik dimungkinkan apabila konsentarsi substrat berada dalam jumlah yang maksimum. Pada kondisi ini enzim disebut berada pada fase jenuh, dimana semua bagian katif pada enzim ditempati oleh substrat sehingga kerjanya menjadi maksimal. Ketika kondisi ini tercapai, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan bermanfaat karena tidak adanya bagian aktif pada enzim yang masih tersisa untuk melakukan reaksi enzimatik (lihat gambar 2.4).
D. Konsentrasi enzim
Pada kondisi enzim telah jenuh, semua bagian aktif pada enzim telah dipenuhi oleh substrat, penambahan substrat akan bermanfaat apabila konsentrasi enzim ditingkatkan.
1.2.3. Reaksi inhibisi
Karena enzim adalah protein, segala penyebab yang dapat merusak struktur tiga dimensi protein, berarti merusak enzim atau menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Ada beberapa zat yang dapat menghambat kerja enzim melalui penghambatan bagian tertentu pada enzim. Ada pula yang melakukan penghambatan pada bagian coenzim atau grup prostetiknya. Beberapa bagian enzim yang dapat dihambat adalah pada bagian grup sulfyhidril. Grup ini terdapat pada enzim dari ikatan cysteine. Cysteine adalah asam amino yang mengandung sulfur. Ferricyanida dapat merombak grup sulfyhidril menjadi disulfida. Contoh dari enzim yang memiliki grup sulfyhidril yang sangat peka adalah triosa phospat dehydrogenase.
A. Kompetitif inhibisi
Berdasakan mekanisme aksi, inhibisi enzim dibagi menjadi tiga, yakni competitive, uncompetitif dan non-competitif. Competitif inhibisi adalah kompetisis dengan substrat lain pada bagian aktif pada enzim. Ini dapat terjadi jika substrat lain memilki bentuk dan struktur kimia yang hamper sama dengan substrat sesungguhnya (lihat Gamba 2.5). Salah satu contoh untuk mekanisme ini adalah sulphanilamide (obat sulfa). Para aminobenzoic acid (PABA) adalah substrat sesungguhnya yang dapat dihambat oleh keberadaan sulphanilamide.
Gambar 2.5. Mekanisme inhibisi dari substrat
Model reaksi kompetitif inhibisi dapat dibuat sebagai berikut:
1. [Enzim] + [Substrat] [Enzim.Substrat] [Enzim] + [Produk] Reaksi normal tersebut kemudin dihalangi oleh inhibitor, menjadi:
2. [Enzim] + [Inhibitor] [Enzim.Inhibitor]
Jika kandungan substrat sangat sedikit pada reaksi kompetitif inhibisis, maka kecepatan reaksi menjadi berkurang. Jika kandungan substrat sangat banyak maka kecepatan reaksi dapat ditingkatkan. Jadi, kompetitif inhibisi dapat diatasi apabila jumlah substrat lebih banyak dari jumlah inhibitor.
B. Non kompetitif inhibisi
Non competitive inhibisi artinya tidak berkompetisi dengan substrat pada bagian aktif pada enzim (lihat Gambar 2.6). Akan tetapi dia berfungsi sebagai bagian dari enzim dan karena itu dia menghambat substrat untuk melekat pada bagian aktif enzim. Non competitif inhibisi juga bisa bermakna bahwa inhibitor dapat mengikat enzim substrat kompleks. Cyanida, misalnya, dapat mengikat besi pada enzim yang mengandung besi (iron). Karena itu dia dapat menghambat kerja enzim. Model dari pada reaksi non kompetitif inhibis dapat dilihat dibawah ini:
Kemungkinan pertama dari reaksi non kompetitif inhibisi adalah: 2. [Enzim.Inhibitor] + [Substrat] Enzim.Inhibitor.Substrat] atau 3.[Enzim.Substrat]+ [Inhibitor] [Enzim.Inhibitor.Substrat] Gambar. 2.6. Reaksi kompetitif inhibisi
C. Unkompetitif inhibisi
Pada reaksi ini inhibitor mengikat enzim substrat compleks dan menghambat terbentuknya produk. Model reaksinya adalah:
1. Enzim.Substrat + [Inhibitor] Enzim.Inhibitor.Substrat
Pada reaksi uncompetitif inhibisi, jika kandungan substrat sangat sedikit, pengaruh inhibitor menjadi tidak nampak. Hal ini dapat dipahami karena dengan sedikitnya substrat maka jumlah enzim substrat yang tebentuk menjadi sedikit pula, sehingga pengaruh inhibitor menjadi tidak maksimal.
Walaupun inhibitor dapat menghambat kerja enzyme, dalam banyak hal penggunaan inhibitor sangat bermanfaat bagi manusia. Jadi inhibitor dapat bersifat merugikan dan dapat pula bersifat menguntungkan. Penggunaan inhibitor sebagai obat telah dilakukan cukup lama. Sebagai contoh, penggunaan aspirin dapat menhambat kerja enzyme tertentu yang dapat menyebabkan imflamasi. Dalam beberapa organisme, inhibitor dapat berfungsi sebagai mekanisme umpan balik. Jika enzyme diproduksi secara berlebihan, untuk satu substansi, maka substansi tersebut dapat berfungsi sebagai inhibitor yang menyebabkan enzyme berhenti diproduksi.
1.5. Enzim di dalam saluran pencernaan
Proces pencernaan tidak akan mungkin terjadi jika tanpa bantuan enzim. Enzim dalam saluran pencernaan membantu proses perombakan protein, lemak dan karbohidrat. Enzim juga membantu proses ekstraksi vitamin dan mineral. Keseluruhan produk yang dihasilkan oleh proses perombakan oleh enzim akan diserap dan disalurkan ke jutaan cel yang ada dalam tubuh ternak atau manusia. Karena itu dapat dipastikan bahwa tanpa enzim ternak dan manusia akan mati dan kekurangan gizi.
Ada beberapa enzim pencernaan yang sangat penting, terutama pada ternak monogastric. Enzim tersebut adalah protease (perombak protein), lipase (perombak lemak) dan amylase (perombak pati) atau amylosa. Akan tetapi proses pencernaan tidak hanya merupakan fungsi dari enzim yang ada dalam saluran pencernaan akan tetapi juga adanya peran enzim yang terdapat dalam makanan, seperti papain pada pepaya dan bromelain pada nenas. Pada prinsipnya hampir sebagian besar bahan makanan mengandung enzim, akan tetapi karena process pemanasan berupa penjemuran, perebusan, pelleting dan process ekstraksi menyebabkan enzim yang ada tersebut menjadi rusak. Jika enzim tersebut tidak rusak, 75% pencernaan yang terjadi bisa dikontribusi oleh enzim yang ada dalam bahan makanan. Karena sebagian besar ransum yang dikonsumsi oleh ternak telah mengalami proses pemanasan yang menyebabkan enzim rusak, maka peran enzim pencernaan yang terdapat dalam saluran pencernaan menjadi sangat penting.
Di dalam saluran pencernaan, enzim yang diproduksi oleh pankreas memainkan peranan yang sangat penting hal ini karena terbentuknya nutrisi yang siap diserap dimungkinkan karena adanya enzim yang diproduksi di pankreas. Organ pencernaan yang terletak dalam duodenum loop yang membengkokkan duodenum ini memainkan peran tidak hanya dalam mengsekresi enzim tetapi juga menaikan pH digesta yang datang dari lambung.
Ada tiga mekanisme pengeluaran enzim dari pankreas ke usus halus. Pertama adalah fase cephalic atau otak, kedua fase gastrik (lambung) dan ketiga fase instestinal (usus). Pase cephalic menyumbangkan kurang lebih 25% dari respons pangkreas. Ketika hewan atau manusia melihat, mencium atau merasakan makanan, nervus vagus akan memberikan signal ke pankreas untuk memberikan respons. Fase gastrik hanya mengkontribusi kurang lebih 10 & dari respons pankreas. Ketika lambung telah terisi oleh makanan, lambung akan berkontraksi dan enzim di keluarkan dari pankreas. 50-70% respons pankreas berada pada fase intestinal. Mekanismenya terjadi akibat adanya bantuan dari hormon yang diproduksi dalam saluran pencernaan seperti sekretin dan cholecytokinin.
1.5.1. Protease
Beberapa bahan makanan yang mengandung protein adalah dari kacang – kacangan dan hewan. Tabel 5.1 dibawah menginformasikan tentang bahan makanan sumber protein dan kecernaan beberapa asam aminonya.
Tabel. 5.1. Bahan makanan sebagai sumber Protein
Bahan makanan Protein (%) Kecernaan di illeum (%)
Protein Lys Meth Cys
Tanaman Kacang Tanah Kacang kedele Kapok 49 46 43 88-91 83-87 61-76 83 91 67 88 92 73 78 82 73 Hewan Tepung darah Tepung ikan Tepung daging Tepung bulu 88 66 60 87 82-92 86-90 75-80 36-77 86 88 79 66 91 92 85 76 76 73 58 59 B. Enzim pencerna protein (Protease)
Protease adalah enzim yang secara khusus berfungsi untuk merombak protein kedalam bentuk yang lebih sederhana. Biasanya enzyme protease dapat menghydrolisis sebagian besar protein sepanjang protein tersebut bukan bagian dari cel hidup. Cel hidup biasanya dilindungi dari proces penghancuran oleh enzyme karena adanya mekanisme pengambatan (inhibisi). Didalam pencernaan ada beberapa enzim yang masuk dalam kategori enzim protease. Enzim tersebut adalah pepsin (lambung), tripsin (pankreas), rennin (lambung), chymotripsin (pankreas) dan tri dan dipeptidase (usus halus). Protein, didalam saluran pencernaan, akan mengalami penggumpalan oleh asam lambung. Enzim pepsin, chymotripsin dan trypsin akan merombak protein menjadi polypeptida dan asam amino bebas. Polypeptida akan dirombak lanjut menjadi bentuk yang lebih sederhana oleh enzym Carboxypeptidase yang diproduksi oleh pankreas dan aminopeptidase yang diproduksi oleh usus halus. Produknya berupa sebagian besar asam amino dan peptida rantai pendek. Perombakan secara lengkap dilakukan oleh beberapa enzim protease seperti tri dan dipeptidase (usus halus).
Pepsin adalah Enzim yang disekresi oleh cel chief di lambung dalam bentuk pepsinogen (tidak aktif). Karena adanya sekersi HCl (asam lambung) dai cel parietal maka kondisi lambung menjadi sangat asam. Kondisi asam inilah yang kemudian mengktifkan pepsinogen menjadi pepsin. Pepsin adalah endopeptidase, enzim pencerna protein yang memutus ikatan peptida dari bagian dalam. Pepsin memiliki berat molekul yang lebih rendah dari pepsinogen. Perbedaan ini diakibatkan karena adanya pelepasan pada bagian penghambat reaksi untuk ikatan peptida oleh ion hydrogen. Terlepasnya penghambat ini menyebabkan pepsinogen menjadi aktif.
Dari beberapa enzim pencerna protein, enzim ini yang paling banyak diteliti. Terdapat bukti bahwa enzim ini lebih efektif dalam ikatan grup asam amino tyrosine dan phenylalanine. Proses hydrolisis protein menjadi asam amino menjadi optimal apabila ph berkisar antara 1.5-2.5, bergantung dari substrat yang dihydrolisis. Enzim ini dapat menhydrolisis berbagai jenis protein yang terdapat dialam, kecuali beberapa keratin, protamine, histone dan mucoprotein.
Rennin. adalah enzim yang terdapat dalam lambung binatang mamalia yang masih muda. Dengan bertambahnya umur, fungsi enzim ini, diduga, diambil alih oleh enzim pepsin dan chymotrypsin. Enzim ini diaktifkan oleh ion hydrogen dari zymogen atau prorennin. Dalam bentuk murni, enzim rennin memiliki aktifitas proteolitik pada haemoglobin sebagai substrat dengan pH optimum sekitar 3.7. Rennin berfungsi sebagai penggumpal susu
Tripsin. Enzim ini disekresi oleh cel acinar pada pankreas dalam bentuk tripsinogen (tidak aktif), dan kemudian diaktifkan oleh enzim enterokinase yang diproduksi oleh brush border dalam usus halus. Enzim ini memiliki berat molekul sekitar 24000 dalton, bergantung dari jenis species dimana enzim ini diproduksi. Rekasi optimum dapat dicapai apabila pH berada pada kisaran 8 bergantung dari subtrat. Pada pH asam aktifitas enzim ini terhenti mendekati nol. Enzim tripsin juga sangat stabil baik pada saat penyimpanan maupun pada suhu tinggi.
Dalam pengelompokkan enzim, enzim tripsin masuk dalam kategori enzim hydrolase (EC 3.) yang memutus ikatan peptida (EC 3.4.) dari golongan serine protease (EC 3.4.21). Biasanya enzim ini secara spesifik menghydrolisis ikatan peptida yang mengandung grup arginine dan lysine dan enzim ini adalah enzim endo peptidase. Tripsin dapat menghidrolisis berbagai jenis protein, termasuk protein yang tidak dapat dihydrolisis oleh pepsin. Walaupun enzim ini hanya diproduksi oleh hewan dan manusia, enzim yang mirip tripsin juga diproduksi oleh streptomyces, dengan ciri khas yakni enzim dapat dihambat oleh tripsin inhibitor dari kacang kedele.
Aktifitas enzim tripsin meningkat sampai 10 kali dengan bertambahnya umur ternak unggas. Pada umur 1 hari aktifitas enzim ini berkisar 2-4 unit/g kandungan inetstinum dan meningkat menjadi 30 unit/g pada ayam umur 15-20 hari. Hal yang sama juga ditunjukkan oleh enzim chimotripsin, meningkat dari 2-5 unit/g pada umur 1 hari menjadi 15-20 unit/g pada ayam umur 15-20 hari.
Chymotrypsin adalah endopeptidase yang disekresi oleh cel acinar di pankreas dalam bentuk yang tidak aktif (chymotrypsin). Chymotrypsin memiliki berat molekul sebesar 25.000 dalton, bergantung dari asal enzim tersebut. Enzim ini diaktifkan di dalam usus halus oleh enzim trypsin.
Fungsinya juga mirip dengan trypsin. Enzim ini dipercaya dapat berfungsi sebagai penggumpal susu dalam saluran pencernaan seperti fungsi enzim rennin dan pepsin. pH optimum untu proses proteolisis sama dengan pH proteolisis pada enzim trypsin.
Carboxypeptidase adalah enzim exopeptidase, pemutus pada ujung ikatan peptida pada bagian carboxyl. Enzim ini diproduksi oleg pankreas dalam bentuk zymogen atau procarboxypeptidase dan kemudian diaktifkan oleh oleh kerja enzim trypsin. Dari namanya, enzim ini membutuhkan gugus karboxil bebas pada asam aminonya. Kerja enzim ini dapat terhambat akibat dari keberadaan beberapa unsur seperti; cyanida, sulfida, iodoacetate dan oxalate. Ringkasan dari sebagian enzim protease dapat dilihat pada Tabel 5.2 dibawah.
Tabel. 5.2. Enzim protease dalam saluran pencernaan
Protease Jenis enzim Diproduksi pH optimum
Pepsin endopeptidase Mucosa lambung 1.5-2.5
Trypsin endopeptidase Cel acinar pankreas 8-9 Rennin endopeptidase Lambung hewan muda 3.7 Carboxypeptidase exopeptidase Pankreas 7.4 Chymotrypsin endopeptidase Cel acinar pankreas 8-9 1.5.2. Amylase
Pati atau amylosa adalah polysaccharide yang dapat dicerna dan berada dialam dalam jumlah yang berlimpah pada tanaman cereal (lihat Tabel 5.3) . Pati sering dijadikan sebagai cadangan energy di daun, umbi, biji pada tanaman. Pati adalah homopolysaccharida dan biasanya terdiri dari amylosa dan amylopektin. Pati adalah polimer glukosa dalam bentuk homo polysakarida yang diikat oleh ikatan alpha-D-(1-4) (lihat Gambar 5.1), karena itu biasa disebut alpha glukan. Amylose cenderung berbentuk linear, tetapi beberapa amylosa juga terdapat ikatan cabang dalam jumlah yang sangat terbatas α-D-(1-6). Amylopektin memiliki berat molekul yang lebih tinggi dan biasanya berikatan cabang (lihat Gambar 5.2). Pati dari berbagai tanaman biasanya tersusun dari 30% amylosan dan 70% amylopektin.
Hydrolisis pati dimulai dari dalam mulut dengan adanya enzim amylase. Selama beberapa saat enzim ini akan bekerja dalam mulut hingga menjadi tidak aktif ketika enzim dan makanan bergerak memasuki lambung karena pH menjadi sangat asam. Produk dari enzim amylase didalam mulut dalam bentuk dekstrin dan maltosa. Produk ini dihydrolisis lebih lanjut menjadi bentuk yang lebih sederhana oleh enzim amylase yang diproduksi oleh pankreas.
Bahan makanan Pati Serat makanan Cellulosa Jagung
Wheat
Kacang kedele Tapioka
Tepung biji kapas Bungkil kelapa Bungkil kelapa sawit Tepung biji bunga matahari
69.0 65.1 2.7 76.8 1.8 1.0 1.1 1.0 10.8 13.8 23.3 10.6 34.0 48.8 60.2 44.8 2.2 2.0 6.2 2.7 9.2 5.4 7.3 12.3 Sumber: Knudsen (1997) B. Amylase.
Enzim amylase terdiri dari amylase di mulut dan amylase di produksi oleh pankreas. Enzim amylase dapat berbentuk exoamylase (memutus ikatan pada pati mulai dari ujung ikatan) dan endoamylase (memutus ikatan pada pati secara acak mulai dari ikatan bagian dalam). Saliva merupakan produk dari tiga kelenjar yang terdapat dimulut yakni: kelenjar parotid, submaksilaris dan sublingual. Enzim amylase yang terdapat dimulut sebagian besar diproduksi oleh kelenjar parotid. Beberapa ternak, seperti kuda, anjing dan kucing, tidak memiliki enzym amylase dimulut dalam jumlah yang cukup. Hal ini yang kemudian secara alamiah ternak – ternak tersebut lebih tertarik untuk mengkonsumsi makanan yang tidak terlalu banyak mengandung amylosa. Kuda lebih menyukai rumput dan anjing dan kucing lebih menyukai daging.
Enzim amylase di mulut biasa disebut Ptyalin. Enzim ini menghydrolisis amylosa, amylopektin, glycogen dan turunannya berupa dextrin. Beberapa anion seperti CL- dan Br -berfungsi sebagai aktifator. Amylase menjadi tidak stabil ketika pH berada dibawah 4.5 dan enzim ini menjadi tidak aktif akibat adanya enzim pepsin. Karena itu enzim ptyalin ini hanya bekerja dalam waktu singkat di mulut sebelum memasuki lambung dimana pH dan enzim pepsin mematikan kerja enzim ini. Karena itu ada keraguan apakah enzim ini dapat bekerja maksimal didalam mulut karena faktanya adalah makanan berada dimulut dalam waktu yang relatif singkat. Amylase akan bekerja masimal pada pati yang sudah dipanaskan atau dimasak.
Enzym amylase yang diproduksi oleh pankreas disebut diastase atau amylopsin. Kerja enzim ini mirip dengan ptyalin (amylase di mulut) akan tetapi lebih efektif. Enzim ini membutuhkan Cl- untuk aktifitasnya. pH optimum untuk aktifitas enzim sekitar 6.9, dengan kisaran pH 6.5 – 7.2, bergantung substrat yang dihydrolysis. pH optimum untuk kerja enzim ini adalah 6.9. Didalam usus halus kerja enzim amylase menjadi maksimal karena produk dari enzim
amylase dalam bentuk maltosa segera dirombak menjadi glukosa oleh enzim maltase yang diproduksi oleh usus halus.
Untuk menghydrolis pati secara sempurna dibutuhkan enzim seperti exomaltase dan endomaltase. Produk dari hydrolisis enzim exoamylase adalah maltosa, oligosaccharida dan pati dalam ikatan yang lebih pendek. Enzim glukoamylase akan memotong ikatan glikosidik menjadi produk yang lebih sederhana yakni glukosa.
Enzim yang masuk dalam kategori endoamylase adalah alpha amylase, isoamylase, pullulanase, isopullulanase, neopullulanase oligo 1-4 glukosidase dan oligo 1-6 glukosidase. Untuk memutus ikatan cabang pada amylopektin (ikatan glikosdik 1-6), enzim isoamylase dan pullulanase dapat secara efektif memutus ikatan tersebut. Pullulanase adalah enzim yang bekerja pada substrat pullulan, akan tetapi isopullulanase dan neopullulanase memutus ikatan glikosidik 1-4 dari pulluan.
1.5.3. Lipase
Enzim lipase ditempatkan sebagai enzim ketiga setelah protease dan carbihydrase dalam perdaganagan dengan pangsa pasar sebesar 5%. Enzim ini terdapat dalam tanaman, hewan dan mikroorganisme. Enzim lipase atau biasa disebut triacylglycerol acylhydrolase (EC 3.1.1.3), termasuk dalam golongan Serine hydrolase. Lipase adalah enzim yang menghidrolisis lemak, ikatan ester pada trigliserida, untuk membentuk asam lemak dan glycerol (lihat Gambar 5.3). Enzim ini tidak membutuhkan kofaktor.
Enzim lipase dalam saluran pencernaan diproduksi didalam lambung dan oleh pankreas. Enzim ini dianggap tidak memberikan kontribisi yang penting karena pH optimum dari enzim lipase yang diproduksi oleh lambung sekitar pH 5.5 -7.5. Kondisi ini tidak ideal didalam lambung karena pH lambung yang cenderung asam dibawah pH tersebut. Akan tetapi enzim sangat stable dalam kondisi asam. Walaupun efeknya tidak terlalu maksimal didalam lambung akibat dari kondisi pH lambung tidak sesuai dengan pH optimum, enzim ini akan berfungsi baik jika makanan dan enzim bergerak menuju usus halus. Pada usus halus pHnya menjadi mirip dengan pH optimum yang dikehendaki oleh aktifitas enzim.
Enzim lipase yang diproduksi oleh pankreas biasa disebut steapsin. Enzim ini disekresi dalam bentuk yang tidak terlalu aktif. Didalam duodenum, steapsin diaktifkan oleh garam
empedu (bile salts), Ca dan peptida tertentu. Garam empedu diproduksi oleh hati dan Gallbladder. pH optimum dari steapsin adalah 7-8.
Aktifitas hydrolisis glycerida oleh enzim lipase di pankreas bergantung pada (1) berat molekul asam lemak, (2) tingkat ketidak jenuhan lemak (3) ketersediaan garam empedu, (4) ketersediaan enzim lipase dan (5) dan mineral sabun. Asam lemak jenuh rantai panjang lebih bersifat non polar dari asam lemak tak jenuh rantai panjang. Polaritas asam lemak meningkat jika jumlah ikatan rangkap meningkat dan panjang ikatan menurun. Semakin non polar asam lemak maka dibutuhkan lebih banyak garam empedu dan phospolipid untuk process emulsifikasi. Asam lemak jenuh rantai sedang dapat diapsorpsi dalam usus tanpa keterlibatan peran garam empedu. Ketersediaan garam empedu di yakini dapat meningkatkan kecernaan lemak. Sabun mineral juga memainkan dalam proces pencernaan lemak. Hal ini dikarenakan beberapa mineral seperti calcium dan magnesium dapat mengurangi apsorpsi lemak dengan membentuk sabun yang tidak tercerna.
Di alam, enzim lipase dapat ditemukan dari berbagai sumber dengan tingkat specifitas yang berbeda. Ada enzim lipase yang spesifik untuk asam lemak rantai pendek, ada yang spesifik pada asam lemak tidak jenuh tetapi ada juga yang tidak specifik tetapi secara acak memutus ikatan pada triglicerida. Dari aspek posisi ikatan, ada enzim lipase yang secara khusus memutus ikatan pada carbon ikatan 1 atau 3 tetapi tidak memutus pada ikatan Carbon pada posisi 2.
1.6. Enzim eksogenous
Cellulose adalah dinding cel utama pada tanaman. Dinding cel tanaman terdiri dari 40-50% cellulosa. Cellulosa adalah polymer glukosa yang linear dan diikat oleh ikatan beta-D-(1->4). Jumlah glukosa unit dalam ikatan cellulosa berkisar 500-14.000 unit glukosa.
Substansi cellulosa ini dicirikan dari ketahanannya terhadap degradasi biologis, rendah kelarutannya dalam air dan resitant terhadap hydrolisis asam. Cellulosa sering digunakan sebagai substansi bulking karena kemampuannya mengikat air. Yang membedakan dengan polimer glukosa pada pati adalah pada ikatannya, yakni pati berikatan alpha dan cellulose berikatan beta. Cellulosa diyakini tidak tercerna dalam saluran pencernaan monogastric.
Karena sebagian besar bahan makanan ternak terutama makanan ternak dari limbah pertanian mengandung cellulose dalam koncentrasi yang tinggi. Penggunaan enzim cellulase akan banyak membantu ternak dalam memotong ikatan yang terdapat pada cellulosa. Pada ternak
monogastrik yang cenderung tidak memiliki enzim cellulase, enzim ini akan sangat membantu ketika makanan yang diberikan sebagian besar dalam bentuk limbah pertanian.
Untuk dapat menghydrolisis cellulose dibutuhkan beberapa tipe enzim cellulase, seperti: endocellulase, exocellulase, endoglucanase dan cellobiase. Endocellulase (EC 3.2.1.4) dibutuhkan untuk memotong ikatan pada cellulose dari dalam secara acak. Hasil proses hydrolisinya akan menghasilkan beberapa unit cellulosa atau oligo palisaccharida. Unit – unit cellulosa yang lebih kecil atau oliga sacharida ini akan terus di hydrolysis oleh endo glukanase hingga kemampuan enzim ini menjadi terhenti akibat semakin kecilnya unit – unita yang terbentuk.
Dalam saat yang bersamaan, enzim exocellulase (EC 3.2.1.91) juga berperan dalam process perombakan cellulose menjadi bentuk yang lebih kecil. Unit – unit cellulose yang lebih kecil. Ezim ini akan memainkan peran dengan jalan memotong ikatan pada bagian ujung dan memproduksi cellobiosa. Enzim ini biasa juga disebut cellobiohydrolase. Cellobiosa yang diproduksi akan dipecah lebih lanjut oleh enzim cellobiase (EC 3.2.1.21) menghasilkan glukosa. Produk akhir monosaccharide dalam bentuk glukosa inilah yang akan diserap dan dimanfaatkan untuk memenuhi kebutuhan energy.
Glukosa untuk kebutuhan energy dapat diproduksi dengan adanya peran enzim exoglukanase (EC 3.2.1.74). Enzim ini memotong unit glukosa yang paling ujung pada ikatan cellulose. Karena itu untuk menghasilkan produk monosakarida yang maksimal atau untuk memaksimalkan kecernaan cellulose di saluran pencernaan, dibutuhkan sejumlah enzim yang tersebut diatas.
Di alam, keberadaan cellulose biasanya juga mengikat hemicellulose dalam bentuk mannan dan xylan. Kondisi ini menggambarkan bahwa penggunaan enzim cellulase tidak hanya untuk memutus ikatan dalam cellulose tetapi juga ikut memutus ikatan cellulose dengan hemicelulosa. Ini berarti bahwa hemicellulose menjadi lebih terbuka untuk dihydrolisis dengan enzim hemicelulase. Dalam industri enzim untuk makanan ternak, enzim cellulase dijual dalam bentuk kombinasi dengan enzim lain.
Penelitian laboratorium tentang kecernaan cellulase dilakukan oleh Balasubramaian, 1976). Dia menggunakan cellulase sebagai tambahan enzim mannanase untuk mengidentifikasi karbohidrat pada bungkil kelapa. Dowman (1993) meneliti kecernaan karbohidrat pada bungkil kelapa sawit. Dia menemukan bahwa kecernaan bungkil kelapa sawit meningkat dari kisaran 46
dan 54 menjadi 54 dan 67%. Penelitian lain menemukan bahwa celullase dikombinasikan dengan mannanase meningkatkan hydrolysis mannan pada tanaman konjac dan locus bean dari 39 ke 54% untuk tanaman konjac dan dari 16 ke 31% untuk locus bean Penggunaan enzim cellulase yang dikombinasikan dengan berbagai enzim dapat meningkatkan daya cerna serat makanan pada makanan yang berbasis bungkil kelapa dan kelapa sawit.
1.6.2. Beta glucanase
Enzim pencerna beta glukan disebut beta glukanase. Beta glukanase digunakan untuk menghydrolisis β-D-glukan, dimana rangkaian ikatan glukosa diikat oleh ikatan beta pada β (1-4) dan β (1-3). Glukan pada cereal, misalnya pada barley, diyakini memiliki kemampuan mengikat air yang tinggi. Karena itu, penggunaan enzim beta glukanase didalam makanan yang mengandung barley dapat meningkatkan produksi ternak. Berbagai jenis enzim beta glukanase telah murnikan dari fungi seperti dari species Chocilobolus carbonum, Penicillium phinopilum,
Capsulatum, Trichoderma viride dan Talaromyces emersonii.
Untuk dapat mencerna beta gluka dibutuhkan enzim exo dan endo glukanse. Untuk enzim endo glukanase, dibagi dalam tiga grup enzim yakni: (1) enzim yang dapat memotong ikatan beta (1->4) yang berdekatan dengan ikatan beta (1->3), enzim ini dikenal dengan lichenase (EC.3.2.1.73). (2) Enzim yang dapat memotong ikatan beta (1->4) selain yang dapat dipotong oleh lichenase. Enzim ini biasa juga disebut endo cellulase; EC 3.2.1.4). (3) enzim yang dapat memotong ikatan beta (1->3). Enzim ini biasa disebut laminarinase; EC 3.2.1.39.
Penelitian dengan menggunakan enzim ini telah banyak dilakukan dalam makanan ternak unggas dan babi. Hasil penelitian mengindikasikan bahwa aktifitas enzim ini ketika ditambahkan dalam makanan yang dipellet pada suhu 50-95oC untuk kondisioning dan 72-91oC untuk pelleting menyebabkan aktifitas enzim ini menurun hingga hanya 7% aktifitas enzim yang tersisa. Akan tetapi temuan dari Esteve Garcia dkk (1997) mengindikasikan bahwa kondisioning dan pelleting sampai suhu 80oC tidak memberikan dampak pada aktifitas enzim.
Hasil peneilitian tentang enzim ini pada performance ternak mengindikasikan bahwa penambahan enzim beta glukanse akan dapat meningkatkan bobot badan ayam broiler sebesar 17% (Newman dan Newman, 1987; Esteve Garcia dkk, 1997). Leeson dkk (2000) menambahkan enzim ini pada makanan berbasis wheat dan menemukan bahwa penambahan enzim glukanse comercial meningkatkan bobot badan ayam broiler pada umur 35 hari. Diatas umur tersebut,
penambahan enzim ini tidak memberikan manfaat yang significant pada bobot ayam broiler. Hal ini disebabkan karena kemampuan ayam dewasa dalam menghancurkan xylan lebih baik dibandingkan dengan ayam muda.
1.6.3. Pentosanase
Pentosanase adalah enzyme pencerna pentosan. Salah satu jenis pentosan adalah xylan. Xylanase adalah enzyme pencerna xylan. Penggunaan enzyme ini didominasi oleh industry pulp untuk pembuatan kertas dan pada industry biskuit. Karena banyaknya industry yang menggunakan enzyme ini maka beberapa merek enzim ini telah hadir dipasar. Enzyme ini diproduksi oleh berbagai organisme seperti: Trichoderma, Bacillus, Aspergillus, Penicillium, Aureobasidium dan Talaromyces spp. Enzyme ini juga terdapat pada bahan makanan seperti dedak padi dan wheat.
Penelitian tentang pengaruh enzyme ini dalam makanan ternak telah banyak dilakukan. Steenfeld dan Pettersson (2001) melakukan penelitian tentang pengaruh enzyme ini terhadap kecernaan makanan didalam ileum, viscositas makanan dalam saluran pencernaan dan pertumbuhan ternak. Hasil dari penelitianya menunjukan bahwa enzim ini dapat meningkatkan berbagai parameter yang diamati. Metabolisme enrgy juga ditingkatkan ketika enzyme ini ditambahkan dalam ransum.
Keampuhan enzim xylanase yang digunakan untuk menghydrolisis xylan dipengaruhi oleh sumber enzim itu diekstraksi. Enzim dari sumber yang berbeda akan memiliki tingkat keampuhan yang berbeda. Kaichang dkk (2000) membandingkan enzim ini dari berbagai sumber yang berbeda. Mereka menemukan bahwa xylanase yang di produksi oleh Orpinomyces dan Trichoderma longobraciatum sangat efektif dalam menghydrolisis xylan yang memiliki panjang ikatan lebih dari 8 unit xylosa, enzim xylanase dari Aureobasidium pullulans lebih baik dlam menghydrolisis xylan yang memiliki lebih dari 19 unit xylose sedangkan xylanase dari Thermatoga maritima efektif menghydrolisis xylan yang memiliki unit xylosa yang lebih panjang.
Untuk dapat menghydrolisis xylan secara sempurna dibutuhkan berbagai jenis enzim seperti endo ylanase (EC 3.2.1.8) yang memutus ikatan glikosidik pada xylan bagian dalam. Enzim arabinupruronosidase (EC 3.2.1.55) dan glukoronidase (EC 3.2.1) dan acetil esterase (EC 3.1.1.5) yang memutus ikatan cabang dan enzim xylodase (EC 3.2.1.37).
Perbedaan strain mikroorganisme juga akan memproduksi enzim dengan tingkat stabilitas yang berbeda pada temperatur tertentu dengan range 30 – 105oC dan pH tertentu. Sterptomyces ssp, misalnya, memproduksi xylanase dengan temperatur optimum 50oC dan pH optimum 4.8-10 semenetara bacillus spp memiliki temperatur optimum 75oC dan pH 5 - 9.5.
1.6.4. Beta mannanase
Mannan merupakan cadangan energi pada beberapa spesies palma. Mannan pada bangsa palma diikat dengan ikatan beta yang biasanya terdapat pada bagian endosperm, seperti pada kelapa, kelapa sawit dan kurma. Mannan juga terdapat pada bangsa legume seperti pada kacang kedele dan guar gum. Di alam, karbohidrat berbasis mannan dapat dijumpai baik dalam bentuk mannan murni, galactomannan ataupun gluco mannan dan galactoglucomannan. Mannan murni adalah polimer mannose yang 95% mannose. Keberadaan gula sederhana dalam bentuk yang lain pada sisi samping dari ikatan utama akan mempengarugi penamaanya. Misalnya, jika ikatan pada sisi samping adalah galactosa maka dia disebut galactomannan, dan jika glukosa disebut glukomannan.
Mannan terdiri dari dua type yakni mannan type I dan mannan type II. Mannan type I berbentuk kristal dan memiliki berat molekul yang rendah sedangkan mannan type II adalah sebaliknya. Mannan pada bangsa palmae cenderung berbentuk mannan type I dan memiliki jumlah galaktosa unit yang lebih sedikit dibanding dengan mannan pada bangsa legum. Kelapa memiliki rasio manosa dan galaktosa sebesar 14:1 sedangkan kelapa sawit sebesar 16:1. Unit galaktosa yang banyak terdapat pada fenugreek dan kurma yakni masing – masing sebesar 1.08:1 dan 2.69:1. asio mannosa dan galaktosa dapat mempengaruhi solubilitas karena mannan murni itu tidak terlarut dalam air dan semakin banyak molekul galaktosa akan meningkatkan solubilitasnya.
Beta mannananse telah diisolasi dari berbagai organisme, seperti bakteri, fungi dan tanaman. Enzim ini memiliki kemampuan menghidrolisis ikatan mannopyranosil, baik dalam mannan murni, glukomannan maupun galactomannan. Paling tidak ada dua jenis mannanase, berdasarkan tempat hydrolisis; endo dan exo-mannanase. Exo-mannanase menghidrolysis satu atau lebih unit mannosa dari ujung ikatan polysaccharida, sementara endo mannanse secara random memotong ikatan beta mannan dari arah dalam. Produk dari hasil hydrolisisnya dalam bentuk mannan-oligosaccharida yang kemudian akan dihydrolisis lebih lanjut menjadi manosa.
Ada tiga jenis enzim mannanase yang dibutuhkan untuk menghancurkan ikatan polysaccharida berbasis mannan. Misalnya pada galactomannan, enzim yang dibutuhkan adalah endo-mannanse (EC 3.2.1.78), exo-mannanase (EC 3.2.1.25) dan alpha galactosidase (EC 3.2.1.22). Sebuah penelitian dilakukan oleh Kusakabe dan Takashi (1988) tentang penggunaan endo-mannanase dari streptomyces untuk menghidrolysis mannan pada kopra. Hasil dari penelitiannya menunjukkan bahwa 3.3% mannosa, 42% mannobiosa, 20% mannotriosa, 13.3% mannotetrosa dan 21.4% dalam bentuk lain dihasilkan dari process hyrolysis. Ini mengindikasikan bahwa penggunaan endo-mannanase hanya dapat memproduksi mannosa dalam proporsi yang kecil. Ini berarti bahwa hanya sebagian kecil yang dapat diserap dalam saluran pencernaan karena saluran pencernaan hanya menyerap gula-gula sederhana. Karena itu untuk menghydrolysis lebih lanjut, exo-mannanase dibutuhkan. Akan tetapi exo-mannanase belum tersedia secara komersial untuk tujuan penggunaan dalam pakan ternak, akan tetapi baru diarahkan untuk tujuan laboratorium, karena harganya yang sangat mahal.
Penggunaan kombinasi endo-mannanase dapat mengatasi hal tersebut. Teori ini didukung oleh suatu fakta bahwa endo-mannanase dari strain mikroorganisme yang berbeda akan memiliki tingkat keampuhan yang berbeda. Sebuah penelitian dilakukan oleh Tamaru dkk (1995) yang menemukan bahwa endo-mannanase dari vibrio sp tidak dapat menghydrolisis mannotriosa tetapi dapat memproduksi mannotriosa. Endo-mannanase dari Streptomyces dapat menghydrolisis mannotriosa untuk membentuk mannosa dan mannobiosa (Kusakabe dan Takashi, 1988). Karena itu kombinasi endo-mannanase dari berbagai strain dapat memiliki pengaruh komplementer dalam menghancurkan ikatan beta mannan.
Penggunaan enzim mannanase dalam makanan ternak menunjukkan hasil yang menggembirakan. Penelitian tentang enzim ini dengan target beta mannan pada bungkil kelapa telah dilakukan oleh Pluske dkk (1997). Mereka menemukan bahwa bobot badan dan efisiensi penggunaan pakan meningkat sementara tingkat kematian ternak menurun dibandingkan dengan ternak yang tidak mendapatkan enzim beta mannanase. Penelitian serupa dilakukan oleh Sundu dkk (2006) dan menemukan bahwa kecernaan makanan dan metabolisable energi meningkat.
Penggunaan enzim ini didalam makanan yang berbasis jagung dan kacang kedele telah dilakukan oleh Jackson dkk (1999) pada ayam petelur. Mereka menemukan bahwa produksi telur setiap tahun meningkat. Sumber mannan yang akan dihydrolisis mempengaruhi efektifitas enzim. Mannan dari guar gum sangat sulit dihydrolisis. Daskiran dan Teeter (2001) mencoba
menambahkan enzym ini dalam makanan yang mengandung 1% guar gum, tetapi hasilnya tidak memuaskan. Ini mungkin disebabkan karena guar gum bersifat sangat viscous (melekat) walaupun pada konsentrasi yang rendah. Karena itu keberadaannya dalam makanan akan menghambat proses pencernaan dan absorpsi makanan.
16.5. Phytase
Asam phytate atau phytate adalah lingkaran myo nositol yang mengandung phosphor (P). Asam phytate biasanya membentuk senyawa phytate mineral yang kompleks dengan berbagai kation seperti Zn2+, Cu2+, Ni2+, Co2+, Mn2+, Ca2+ dan Fe2+. Karena setiap sudut segi enam mengikat P, maka asam phytate dianggap sebagai sumber mineral P. Rata – rata bahan makanan untuk monogastric mengandung 0.25% phytate dari total bahan kering, sebagai contoh: kacang kedele mengandung 0.39%, tepung biji kapas sebesar 0.84% dan tepung bunga matahari sebsar 0.89% dari bahan kering. Secara umum 70% kandungan P dalam bahan makanan tersimpan dalam bentuk phytate.
Asam phytate yang berbentuk kompleks dengan mengikat K+ dan Mg2+ dan mungkin Ca2+ membentuk phytin. Phytin ini disimpan dalam membran protein matrix. Melalui mikroskop electron, phytin dapat dilihat dalam body protein. Lokasi body protein yang mengandung phytin sangat beragam. Phytin yang terdapat dalam padi umumnya ditemukan pada lapisan aleurone dan pada kulit padi (sekam padi). Pada bangsa legum, phytin tersebar secara merata pada biji-bijian.
Phytate diyakini tidak dapat dicerna oleh ternak monogastric atau dicerna hanya dalam proporsi yang sangat sedikit. Karena itu penyusunan ransum untuk ternaka monogastric dalam memenuhi kebutuhan akan mineral P tidak dapat dilakukan dengan hanya melihat kandungan total P dalam makanan. Hal ini karena 70% P dalam makanan ada dalam bentuk phytate yang hampir tidak tercerna.
Tabel 6.1. Kandungan phytate beberapa bahan makanan Bahan makanan
Total Phospor Phytate P Phytate dariTotal P (%)
Jagung
Kacang kedele Dedak padi Bungkil kelapa Bungkil kelapa sawit Tepung bunga matahari
0.33 (0.26-.34) 0.66 (0.65-.69) 1.64 (1.42-.08) 0.59 (0.59-.60) 0.57(0.55-.58) 1.05 (0.91-.10) 0.24 (0.17-0.29) 0.39 (0.37-0.42) 1.31(1.02-0.79) 0.29 (0.26-0.33) 0.37 (0.33-0.41) 0.58 (0.32-0.89) 72 (66-85) 59 (57-61) 80 (72-86) 49 (43-56) 65 (60-71) 55 (35-81)
Phytase adalah enzim yang menghidrolysis phytate dengan berat molekul berkisar 35 – 700 k Da, bergantung dari sumber phytase.. Dalam tata nama, enzim ini biasa disebut dengan myo-inositol heksakisphosphate phophohydrolase (EC 3.1.3.8). Phytase, secara umum, dapat dibagi menjadi dua kategori yakni 6-phytase dan 3-phytase. Penamaan ini berhubungan dengan lokasi pada awal hydrolysis pada molekul phytate. Jika hydrolisa awal terdjadi pada molekul phytate nomor 3 maka phytase tersebut dikelompokkan menjadi 3-phytase. Biasanya 6-phytase terdapat pada tanam-tanaman dan 3-phytase pada bangsa jamur.
Enzim ini pertama kali ditemukan oleh Suzuki dkk dalam penelitian mereka mengenai hydrolysis dedak padi. Mereka menemukan enzim yang tedapat pada dedak padi yang dapat menghydrolisys phytate menjadi inositol dan asam orthophosphorat. Enzim ini terdapat pada tanaman (padi, jagung, kacang kedele, lettuce dan kacang ijo), Bakateri (Bacilllus subtilis, E.coli, Pseudomonas dan Klebsiella), jamur atau ragi (Aspegillus, Mucor, Penicillium dan Rhizopus) serta pada saluran pencernaan pada tikus, ayam dan sapi.
Fungsi enzim phytase adalah untuk merubah P dalam bentuk phytate-P menjadi P yang tersedia bagi ternak. Pada tanaman, pada masa perkecambahan, aktifitas enzim phytase meningkat sehingga terbentuk phosphate anorganik yang tersedia untuk perkembangan dan pertumbuhan. Karena enzim ini juga terdapat dalam makanan, phytate yang terdapat dalam bahan makanan dipercayai telah mengalami proses hydrolisis oleh enzim yang terdapat dalam makanan dan juga dalam saluran pencernaan. Secara alami, kenyataanya adalah sumbangan enzim yang dapat dalam makanan dan saluran pencernaan dalam mencerna phytate sangat rendah. Karena itu penambahan enzym ini dalam ransum menjadi sangat penting.
Penelitian tentang penggunaan enzim ini dalam makanan ternak telah lama dilakukan. Simons (1990) menemukan bahwa Phospor (P) yang tersedia untuk ternak meningkat dari 50% ke 65% akibat penambahan enzim phytase sebanyak 1500 phytase unit. Penambahan enzim ini juga dapat meningkatkan kecernaan protein dan asam amino. Peningkatan kecernaan protein dari 78% menjadi 82% akibat penambahan 1000 phytase unit/kg ransum dan kecernaan asam amino seperti arginine, threonine dan tryptophane menyebabkan metabolisme energy juga ikut meningkat (Ravindran dkk, 2001). Kies dkk (2001) menemukan bahwa penambahan 500 phitase unit/ kg ransum meningkatkan metabolisme energy sebesar 222 kilo Joule/kg ransum.
1.7.1. Masalah Pemberian pakan ternak dimasa depan
Setiap menit penduduk dunia bertambah sebanyak 24 orang. Pertambahan penduduk yang cepat diperkirakan akan terjadi diwilayah Afrika, Pasifik Selatan, Amerika Latin dan Asia termasuk Indonesia. Pertambahan ini mengharuskan adanya pertambahan bahan makanan untuk manusia, jika tidak, akan lebih banyak penduduk dunia menderita kekurangan gizi. Lebih dari 800 juta penduduk dunia diduga menderita kekurangan gizi saat ini.
Peningkatan produksi bahan makanan dapat disuplai dari tanaman dan ternak serta ikan. Karena itu peningkatan produksi dari ketiga sumber tersebut dimasa depan menjadi sebuah keharusan untuk memberi makan penduduk dunia yang terus bertambah. Masalahnya, setiap menit sekitar 8 hektar tanah pertanian dikonversi untuk tujuan non-pertanian. Data tentang produksi cereal dan biji – bijian kita sebagai sumber makanan dalam kurun dua dekade terakhir cenderung statis. Ini mengindikasikan bahwa persoalan kita sekarang dan masa yang akan datang adalah kekurangan makanan untuk konsumsi manusia. Data ini mengingatkan kita pada teori Maltus tentang penambahan makanan yang bergerak seiring dengan deret hitung dan perkembangan populasi manusia yang berkembang seiring dengan deret ukur.
Persoalannya akan semakin parah jika kita melihat adanya upaya gencar pada dua dekade terakhir ini untuk mengubah energy yang dari nabati menjadi bioenergy (fuel) sebagai pengganti bahan bakar minyak. Sebagai contoh jagung telah menjadi komoditas utama di Amerika Serikat untuk sumber bioenergi.
Kebutuhan akan bahan bakar minyak (BBM) sebagai sumber energy dunia terus bergerak naik. Ironinya, stock BBM dunia yang masih tersisa terus menipis dan diperkirakan akan habis dalam waktu yang tidak terlalu lama. Jagung kemudian menjadi pilihan diberbagai Negara, terutama Amerika serikat untuk mengganti sumber energy. Sejak tahun 1980an, Amerika serikat mencanangkan untuk mengganti kebutuhan energinya dari BBM ke ethanol dari jagung. Sebagai Negara yang mengkonsumsi 30% BBM dunia, Amerika terus melakukan konversi jagung menjadi ethanol secara besar – besaran. Pada tahun 2006, Amerika serikat telah memiliki hampir 100 perusahaan yang bergerak dalam industry ethanol dan diperkirakan mengkonversi 25 juta ton jagung menjadi ethanol pada tahun tersebut.
Persoalan lain adalah adanya fakta bahwa populasi ternak dunia terus meningkat. Peningkatan populasi ini akan berdampak pada peningkatan akan kebutuhan makanan untuk ternak (feed). Peningkatan ini akan dipercepat karena adanya peningkatan konsumsi protein
hewani perkapita pertahun. Bahan makanan nabati yang terbanyak digunakan adalah jagung berkisar 50-70% dalam penyusunan ransum ternak monogastrik.
Sekitar 650 juta ton pakan ternak diproduksi setiap tahun. Dengan asumsi 60% kandungan pakan tersebut adalah jagung, dibutuhkan sekitar 400 juta ton jagung setiap tahun. Karena itu bisa dibayangkan dengan produksi jagung dunia sebesar 700 juta ton setiap tahun, lebih dari 50% produksi tersebut diserap untuk kebutuhan ternak. Ketiga, jagung sebagai makanan manusia (food). Untuk fungsi ini tidak ada data yang dipublikasikan, tetapi jumlahnya dapat diprediksi cukup besar karena adanya etnis tertentu yang menjandikan jagung sebagai makanan pokoknya atau sebagai makanan pelengkap.
Kondisi kekinian mengindikasikan bahwa stok jagung saat sekarang sudah berada dalam kondisi memprihatinkan “alarming”. China yang berpenduduk 1.3 milyar saat ini akan membutuhkan sekitar 600 juta ton makanan ternak atau setara dengan 350 juta ton jagung ketika penduduknya mencapai 1.5 milyar. Pada tahun 2010, Amerika membutuhkan sekitar 140 juta ton jagung untuk dikonversi menjadi bioenergy. Hampir pasti, pada tahun 2015, dunia tidak akan sanggup mensuplai kebutuhan tersebut.
Melihat tiga kepentingan akan bahan makanan nabati sebagai makanan manusia (food), sebagai sumber enrgi (fuel) dan sebagai makanan ternak (feed), maka fungsi bahan makanan dari tanaman sebagai makanan ternak mesti dikorbankan karena dia tidak secara langsung bersentuhan dengan kebutuhan manusia. Karena itu problem besar industri makanan ternak masa depan adalah kekurangan bahan makanan konvesional (yang umum digunakan) untuk kebutuhan ternak. Untuk dapat bertahan diera masa depan, industri makanan ternak serta peternak harus menggunakan bahan makanan limbah pertanian atau bahan makanan non-konvensional lainnya yang tersedia dalam jumlah yang berlimpah, tidak bersaing dengan manusia, murah dan tersedia secara lokal.
Beberapa bahan makanan alternatif yang tersedia banyak di Indonesia dan merupakan limbah pertanian menjadi pilihan, misalnya bungkil kelapa, dedak padi dan bungkil kelapa sawit. Persoalannya, penggunaan bahan makanan limbah dalam makanan ternak sering menyebabkan pertumbuhan ternak terganggu dan produksi ternak menurun. Hal ini disebabkan karena secara fisik dan secara nutrisi, limbah pertanian memiliki kualitas yang rendah. Secara fisik, bahan makanan limbah pertanian cenderung bersifat bulki dan memiliki kemampuan mengikat air yang tinggi (lihat Tabel dibawah). Kedua sifat fisik ini menyebabkan penurunan konsumsi pakan yang
pada gilirannya tidak akan memaksimalkan produksi (Kyriazakis dan Emmans, 1995). Secara nutrisi, bahan makanan limbah pertanian memiliki kecernaan yang rendah, serat kasar yang tinggi dan biasanya mengandung anti nutrisi. Karena itu problem kedua pemberian pakan pada ternak utamanya ternak monogastrik dimasa depan adalah mendapatkan data tentang bahan makanan limbah baik data fisik maupun nutrisi serta mencarikan upaya yang tepat untuk meningkatkan kualitasnya.
Tabel 7.1. Bulk densitas dan kemampuan mengikat air beberapa bahan makanan limbah pertanian
Bahan makanan
Bulk densitas (g/cc) KMA (g air/g makanan) Tanpa modifikasi Digiling (0.5 mm) Digiling (0.5 mm) Digiling (0.5 mm) Konvensional: Gandum Jagung Kacang kedele 0.72 0.69 0.73 0.66 0.56 0.58 2.49 1.71 2.77 3.29 1.94 3.30 Limbah: Bungkil kelapa Bungkil sawit Millrun 0.56 0.67 0.56 0.59 0.57 0.49 4.14 2.93 4.16 4.69 3.52 6.64 KMA: kemampuan mengikat air; Sumber: Sundu dkk (2006)
Ada beberapa strategi untuk meningkatkan kualitas bahan makanan limbah pertanian untuk ternak. Strategi ini dapat dikelompokkan dalam dua tujuan yakni untuk meningkatkan pemanfaatan protein pada bahan makanan limbah protein yang kaya akan protein dan untuk meningkatkan pemanfaatan akan energi pada bahan makanan limbah yang kaya akan karbohidrat. Strategi tersebut dapat dilihat pada Tabel dibawah ini.
Tabel 7.2. strategi meningkatkan pemanfaatan protein dan energi
Tujuan Strategi
Peningkatan pemanfaatan protein
- penggunaan asam amino sithesis
- Menyusun ransum berdasarkan protein tercerna melalui konsep protein ideal.
- Penambahan enzim protease dan enzim phytase - Pengelolaan bahan makanan
Peningkatan pemanfaatan energi
- Penggunaan enzim pencerna karbohydrat
- Pengelolaan makanan baik melalui pelleting maupun pembasahan makanan
Dari Tabel 7.2. diatas terlihat peran enzim dapat meningkatkan pemanfaatan energi dan protein secara khusus. Karena itu penambahan enzim dalam makanan ternak menjadi solusi masalah pemberian pakan ternak dimasa depan. Ketersediaan enzim yang sangat beragam dipasar, akan memudahkan upaya peningkatan kualitas bahan makanan yang sesuai dengan bahan makanan yang digunakan untuk ternak.
1.7.2. Enzim dan produksi ternak
Penggunaan enzim dalam makanan ternak diperkenalkan pada era 1980an. Dalam kurun waktu 20 tahunan, penggunaan enzim dalam makanan ternak perlahan mulai diakui manfaatanya. Diperkirakan 20% produk makanan ternak dunia telah menggunakan enzim, sedangkan di Inggris, penggunaan enzim dalam industri makanan ternak telah meningkat dari 0 pada tahun 1988 menjadi sekitar 95% di tahun 1993. Peningkatan penggunaan enzim dalam makanan ternak untuk memperbaiki mutu pakan disebabkan karena enzim adalh produk alami yang tidak berbahaya baik pada ternak maupun pada manusia.
Secara umum, penggunaan enzim dalam makanan ternak dimaksudkan untuk:
(1) Menghancurkan ikatan – ikatan khusus yang tidak dapat dihancurkan oleh enzim – enzim pencernaan, terutama pada ternak monogastric.
(2) Menghancurkan anti nutrisi yang dapat menyebabkan menurunnya penyerapan nutrisi dalam saluran pencernaan.
(3) Meningkatkan peluang nutrisi untuk melakukan kontak dengan enzim pencernaan melalui penurunan viskositas (melekat seperti lem) makanan dalam saluran pencernaan.
(4) Sebagai supplement bagi enzim – enzim pencernaan, terutama pada ternak yang masih muda (Dingle, 1995 dan Lopez, 2000).
Kajian penggunaan enzim pada makanan ternak telah meningkatkan pemahaman kita terhadap mekanisme kerja enzim dalam saluran pencernaan ternak. Ada tujuh aspek yang harus diperhatikan yang harus diperhatikan dalam menngunakan enzim untuk mengoptimalkan produksi. Ketujuan hal tersebut adalah: type enzim, spesifitas untuk substrat, jumlah enzim yang harus digunakan, potensi enzim, type substrat, konsentrasi dari substrat pH dan tempertur (Dingle, 1995).
Penggunaan enzim dalam makanan ternak telah dilakukan hampir disemua species ternak dengan beragam bahan makanan ternak. Akan tetapi penggunaan yang umum dilakukan adalah
