Istilah protein diperkenalkan pada tahun 1830-an oleh pakar kimia Belanda bernama Mulder, yang merupakan salah satu dari orang pertama yang mempelajari kimia dalam protein secara sistimatik. Ia secara tepat menyimpulkan peranan inti protein dalam sistem hidup dengan menurunkan nama dari bahasa Yunani proteos, yang berarti ”bertingkat pertama”.
Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama sebagai unsur pembentuk struktur sel, misalnya dalam rambut, wol, kolagen, jaringan penghubung, membran sel dan lain-lain. Selain itu dapat pula berfungsi sebagai protein yang aktif, seperti misalnya enzim, yang berperan sebagai katalis segala proses biokimia dalam sel. Protein aktif selain enzim adalah hormon, toksin, antibodi, antigen dan lain-lain.
Allah mencontohkan salah satu bentuk dan manfaat protein bulu binatang melalui firman-Nya dalam Al-Qur’an Surat An-Nahl ayat 5.
QS. An-Nahl (16) : 5
5. Dan dia Telah menciptakan binatang ternak untuk kamu; padanya ada (bulu) yang menghangatkan dan berbagai-bagai manfaat, dan sebahagiannya kamu makan.
Ciri molekul Protein
1. Berat molekul yang besar; ribuan sampai jutaan.
2. Umumnya terdiri dari 20 macam asam amino yang saling terikat oleh ikatan peptida
3. terdapatnya ikatan kimia lainnya selain ikatan peptida, seperti ikatan hidrogen, ikatan Van der Waals, ikatan polar/nonpolar, dan ikatan ionik
4. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, radiasi, temperatur, pelarut organik, dan detergen.
5. Umumnya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping (kation, anion, hidroksil aromatik, hidroksil alifatik, amina, amida, tiol, dan heterosiklik) dan susunan khas struktur makromolekul.
Asam Amino
Asam amino: pembangun protein, precursor kimia bagi senyawa yang mengandung nitrogen penting
Sebagian besar asam amino memiliki struktur yang sama (dalam bentuk tak terionisasi) karena kerangka kovalen protein adalah tetap dan menyangkut fungsi karboksil dan amino, maka gugus R yang memberi suatu kedudukan bagi sifat-sifat fisik dan kimia asam amino dalam rantai protein.
Penggolongan 20 asam amino yang umum dalam protein:
a. Gugus rantai cabang hidrofobik
Alanin valin leusin
Triptofan metionin isoleusin
Prolin fenilalanin
b. Gugus rantai cabang polar tak bermuatan
Serin Glisin Treonin
Sistein Asparagin Glutamine Tirosin
c. Gugus rantai cabang bermuatan negatif pada pH 7
Asam aspartat Asam glutamate
d. Gugus rantai cabang bermuatan positif pada pH 7
Arginin Lisin Histidin
Sifat Asam Basa Asam Amino
Di dalam larutan air netral, asam amino selalu dalam bentuk ion berdwikutub (zwitter ion).
zwitter ion : ion dua kutub, disebabkan terdapatnya gugus pemberi proton (asam) maupun gugus penerima proton (basa) dalam satu molekul asam amino, pada batas pH tertentu (konstanta dielektrik).
asam amino bersifat amfoter; yaitu dapat bertindak sebagai asam sekaligus sebagai basa.
Sebagai asam (donor proton)
H3N+CHRCOO- H2NCHRCOO- + H+
Sebagai basa (akseptor proton)
H3N+CHRCOO- + H+ H3N+CHRCOOH
Asam amino monokarboksilat seperti glisin merupakan suatu asam berbasa dua
Gambar 11. Titik ekuivalen titrasi glisin
Reaksi kimia asam amino a. Reaksi ninhidrin
Untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan cara memanaskan campuran asam amino dan ninhidrin,terjadi larutan berwarna biru, intensitasnya dapat diukur dengan spektrofotometri
b. Reaksi Sanger
reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2,4- dinitrobenzen (FDNB) dalam suasana basa lemah,dipakai untuk menentukan asam amino N-ujung suatu rantai polipeptida
c. Reaksi dansil klorida
reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil-amino naftalen- 5-sulfonil klorida (dansil klorida) detentukan dengan fluorometri
d. Reaksi Edman
reaksi antara α-amino dengan fenilisotiosianat, dalam suasana asam dengan pelarut nitrometan. hasil reaksi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan kromatografi.
Digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipeptida
e. Reaksi basa Schiff
reaksi reversibel antara gugus α-amino dengan gugus aldehid
f. Reaksi dengan gugus R
gugus –SH pada sistein, hidroksifenol pada tirosin dan guanidium pada arginin memberikan reaksi khas.
Analisis asam amino
1. Kromatografi partisi
Asam amino dapat dipisahkan dengan cara partisi karena tiap asam amino memiliki koefisien partisi tertentu untuk pasangan pelarut tertentu
2. Kromatografi penukar ion
Pemisahan asam amino dengan prinsip perbedaan sifat
4. kromatografi lapis tipis
PEMISAHAN didasarkan pada perbedaan kecepatan gerakan masing-masing asam amino dalam larutan buffer dengan pH tertentu.
PEPTIDA
Ikatan peptida merupakan ikatan antara gugus α-karboksil dari asam amino yang satu dengan α-amino dari asam amino lainnya.
Ikatan peptida
Contoh ikatan peptida pada senyawa aspartam, suatu pemanis sintetis
PROTEIN
Protein merupakan susunan asam amino yang digabungkan oleh ikatan peptida.
Fungsi Jenis Contoh
Katalik Struktural Motil (mekanik) Penyimpanan (dari zat makanan) Pengangkutan (dari zat makanan)
Pengatur (dari metabolisme sel)
Enzim
Protein structural Protein kontraktil Protein angkutan Protein angkutan
Protein hormone Enzim pengatur Antibody
Protein penggumpal
Katalase pepsin Kolagen, elastin, keratin
Aktin, myosin Kasein,ovalbumin, feritin
Albumin serum , hemoglobin Insulin
Jenis protein:
Protein sederhana: hanya asam amino
Protein berkonjugasi: asam amino + gugus prostetik nonprotein
Penggolongan protein berdasarkan bentuk:
Protein globular
Rantai polipeptida berlipat menjadi bentuk bulat padat (globular), biasanya larut dalam air,sebagian besar mempunyai fungsi gerak. Contoh: enzim
Protein serabut
Rantai polipeptida memanjang pada satu sumbu, membentuk serabut panjang, tidak larut dalam air.hampir semua protein serabut memberikan fungsi structural atau pelindung.contoh: keratin, kolagen.
Beberapa protein tidak berbentuk bola maupun serabut, misalnya myosin dan fibrinogen.
Tingkat organisasi struktur protein
Struktur primer; hanya urutan asam amino dalam rantai polipeptida dan letak suatu jembatan sulfide dalam rantai protein. Struktur primer diselenggarakan oleh ikatan-ikatan peptide yang kovalen.
Struktur sekunder; banyaknya struktur helix-α atau lembaran berlipatan β yang beraturan dan berhubungan dengan struktur protein secara keseluruhan.
Diselenggarakan oleh ikaatan-ikatan hydrogen antara oksigen karbonil dan nitrogen amida dari rantai polipeptida
Struktur tersier; mengacu pada cara rantai protein dalam protein globular yang dilekukkan dan dilipat untuk
membentuk struktur tiga dimensi secara menyeluruh.
Struktur tersier diselenggarakan oleh interaksi antara gugus R asam amino
Struktur kuartener; penyusunan protomer dalam protein oligomerik
Gambar 11. Struktur protein
Residu ujung-N : asam amino dalam rantai protein dengan gugus α-amino bebas
Residu ujung-C : asam amino dalam rantai protein dengan gugus karboksil bebas
Keadaan asal protein : suatu kondisi dimana suatu protein ada dalam struktur tiga dimensi yang memungkinkannya melaksanakan fungsi biologiknya.
Keadaan terdenaturasi : kondisi dimana terjadi perubahan structural reversible atau irreversible pada suatu protein yang menyebab- kannya kehilangan semua atau sebagian dari fungsi biologiknya.
Cara-cara untuk melakukan denaturasi:
1. Perlakuan pemanasan 2. Perubahan pH yang besar 3. Perlakuan kimiawi
4. Perlakuan mekanik