20種 類 の ア ミ ノ 酸 の ポ リ マ ー で あ る ペ プ チ ド は，短 鎖 で も 多くの配列多様性をもち，ヘキサマー（6-mer）でも6,400万 種類に及ぶ．リガンドタンパク質に代わって受容体に結合で きるペプチドなど，タンパク質の機能を代替するペプチドも 探索されており，タンパク質の多様な機能が代替できる．わ れわれは短鎖ペプチドをアレイ状フォーマットで固相合成し たペプチドライブラリー（ペプチドアレイ）で種々の機能性 ペプチドを探索している．さらに，配列機能相関を解析する ことで高機能ペプチドの配列特異性を抽出可能である．これ は 創 薬 リ ー ド 化 合 物 の 探 索 に も 使 え る ケ ミ カ ル ラ イ ブ ラ リーと捉えることができる．
はじめに
1. ケミカルライブラリーとしてのペプチドの多様性 ペプチドはアミノ酸のポリマーである．その配列は極 めて重要であり，その配列を最適化することでさまざま な機能をもつペプチドがデザインでき，ペプチドは配列 置換によって改良・改変が可能である．われわれは，ペ プチド固相合成法という手法で，ペプチドをアレイ状に
スポット合成する装置を使っている（図
1
）．これで数 百種類のペプチドを合成し，機能性ペプチドを精力的に 探索している．ペプチドはアミノ酸20種類の組み合わ せであることから6-merであっても6,400万種類にも及 ぶ多様性をもつ．19-merでは20の19乗種類になる．こ れらの種類の分子が，すべて1分子ずつ合成できたとす ると，約40 kg, 37-merでは6×1027 gとなり，地球と同 じ重量となる．また単分子膜が形成できるとすれば1g で1,000 m2に達し，17-merのワールド（約45 g）で，野 球場のグラウンドの面積（13,000 m2）の3倍に達する．このような膨大なバリエーションをもつペプチドワール ドは，医薬品原薬や機能性食品素材のリード化合物探索 のためのライブラリーにふさわしいと考えられる．
後述するように，私たちはタンパク質などの生体分子 と結合して機能するペプチドを多数探索した．細胞に結 合して細胞死や増殖分化シグナルを伝えるペプチドも探 索した．たとえば，コレステロールの吸収は，腸管内で コレステロールを巻き込んだ胆汁酸ミセルを形成し吸収 される．われわれが探索したコレステロール吸収阻害ペ プチド（たとえばPWWWMY）は，疎水性分子である 胆汁酸の一種，タウロコール酸（log 値＝2.2の疎水性
【解説】
Screening of Short Length Functional Peptide by Peptide Array Hiroyuki HONDA, 名古屋大学大学院工学研究科
ペプチドアレイによる短鎖機能性ペプチドのスクリーニング
本多裕之
分子）に結合できる(1)，比較的疎水性の高い分子であ る．アミラーゼ阻害ペプチド（RHWYYRYW）は
α
アミ ラーゼの多糖結合ポケットに先回りして結合できる(2)， 多糖構造を模倣できるペプチドである．タンパク質分子 を形成するL型のアミノ酸に限ってみても，その疎水度 は，log ＝−4.2（アルギニン）から−1.05（トリプト ファン），等電点は，10.76（アルギニン）から2.77（ア スパラギン酸）である．さらにペプチド結合でポリマー になれば，疎水性は増し，等電点は変更可能である．ケ ミカルライブラリーとしての可能性が感じられる．特に 生体内分子と結合して機能を発揮するリード化合物を 探索する という現場においてはよりいっそう魅力的で ある．実際に，ペプチドは短鎖でも機能性をもつものが知ら れている．血圧安定化作用を示すペプチド（ラクトトリ ペプチド）や細胞接着ペプチド（RGD）はその好例で ある．われわれは，この魅力的な，そして非常に膨大な ワールドを探索フィールドにするため，①まず数百種類 の短鎖ペプチドをペプチドアレイにより合成し，機能性 ペプチドを探索する，②次にそれらの機能性ペプチドの 特徴を，特定位置のアミノ酸の特徴で説明するという探 索法を提案している．この方法をPeptide informaticsと 呼んでいる(3, 4)．光解裂するフォトリンカーを使った遊 離ペプチド探索系や細胞を使った評価系も構築してい る．本稿では，これらのペプチド探索法を使った ペプ チドケミカルライブラリー の可能性に関して紹介す る．
2. ファージディスプレイとの比較
機能性ペプチドの探索では，多くの研究者がファージ ディスプレイ法を試みている．この方法はキット化され
ていて利用しやすい．しかし，一方で，ファージディス プレイ法でのスクリーニングに不安を感じている研究者 は少なくない．確かに結合するペプチドは得られたけれ ど，果たして本当にこれが最良のペプチドなのか（検出 漏れの危険性），これ以外に同様の活性をもつペプチド 配列はないのか（類似性の危険性）という不安である．
われわれは，ファージディスプレイ法で得られた金属微 粒子ZnOを認識するペプチドEAHVMHKVAPRPをシー ド配列にして，組成が同じで配列の異なる類縁体ペプチド をペプチドアレイに合成し，ZnOとの認識能を評価した．
その結 果，HPVPRHMVAEAKやKAEAHVPMHVPRが シード配列より高い認識能をもつことを発見した(5)．ま た，シード配列を元にして6-merのペプチドを探索した ところ，2種類の重要部位HVMHKV, HKVAPRの特定 に成功し，さらにHKVAPRの残基置換によりHCVAPR という非常に高結合を有するペプチドの探索に成功し た．これは，（i）ファージディスプレイ法による探索が 万能ではなく，スクリーニング漏れがあり，また（ii）
同程度の機能をもつ短鎖ペプチドが実際に存在すること を示している．検出漏れは，発現困難なペプチドであっ たためかもしれないし，ファージ表面タンパク質と発現 ペプチドとの相互作用が無視できないためかもしれな い．短鎖でも良いものがあるのは，酵素‒基質の認識が 3から4個のアミノ酸残基で起きることにつながると考 えている．
3. 受容体ライブラリーによる探索
注目するタンパク質に結合して機能を発揮するペプチ ドをどのように探索するかは重要である．受容体（レセ プター）が知られているタンパク質では，そのリガンド 機能を代替するペプチドを探索するため，受容体のアミ 図1■ペプチドアレイ作製装置（a）と作 製原理（b）
作製装置はシリンジポンプにつながった X-Yスポッターであり，コンピュータ制御 で目的の位置にアミノ酸をスポッティング で き る．具 体 的 な ペ プ チ ド 合 成 原 理 は Fmoc固相合成法である．
ノ酸配列から探索するのが適切であろう．
われわれは，アンジオテンシン結合ペプチドの探索の ためにアンジオテンシン受容体のアミノ酸配列を網羅し た8-merのペプチドライブラリーを作製した．アンジオテ ンシンをFITCで蛍光ラベルし，結合するペプチドを探索 した結果，46から56残基目までの領域，NSLVVIVIYFY が特に強く結合した．さらに絞り込んだ結果，6残基の VVIVIYで十分であり，ラット大動脈組織を使った血管 収縮作用を84％抑制できることを明らかにした(6)．
抗体は生化学検査だけでなく，抗体医薬として注目さ れる重要な生体分子である．われわれはそのFc領域に 結合するペプチドをFc
γ
受容体配列から探索することを 試みた．細胞表面に存在するFcγ
受容体はI, II, IIIの3種 類があるため，それらの配列を網羅した全740種類の 6-merペプチド受容体ライブラリーを作製し，IgG-Fc認 識ペプチドを探索した．その結果，図2
に示すように，3種類の高結合配列が探索できた(7)．
4. ペプチドアレイ細胞機能アッセイ法
上記のように，リガンドの結合を で評価する ことが可能な場合は，蛍光ラベルしたリガンドが利用で きるため探索しやすい．しかし，単離精製が困難なレセ プターで容易に アッセイ系が構築できない場合 や，ターゲットになるレセプターが特定されていない場 合は，細胞を使って直接評価する方法が必要である．そ こでわれわれは，アレイ表面のペプチドと細胞表面上の 受容体（ . インテグリン）を直接相互作用させること で，シグナル伝達に伴って引き起こされる細胞の変化
（ペプチドの機能）を直接検出できる “Peptide array- cell assay system” を開発した(8)．これは，合成したペ プチドアレイを十分に乾かした後，Biopsy Punchを用 いて直径6 mmのディスク状にくり抜き，96穴の培養プ レートに沈め，細胞を播種した後一定時間後の生細胞数 をカルセインAMで検出する方法である．
がん細胞を選択的にアポトーシス（周囲の正常な組織 に影響を与えない細胞死）に誘導するタンパク質として TRAIL（TNF related apoptosis inducing ligand）が知 られている．TRAIL配列ライブラリーを作製し，上記 の方法で探索を行ったところ，TRAILと同様な機能を もったペプチドとしてRNSCWSKD配列を発見した(9)． これ以外に，FASリガンドを代替する細胞死誘導ペプ チドCNNLPの探索にも成功している(10)．
間葉系幹細胞（MSC: mesenchymal stem cell）は骨 芽細胞・脂肪細胞・軟骨細胞・筋細胞などに分化するこ とができる分化能と自己複製能を併せ持つ細胞で，再生
医療に有効な細胞である．しかし，MSCは骨髄中にわ ずかしか存在しないため少量の細胞を効率良く接着・増 殖させることが重要である．われわれはフィブロネクチ ンのアミノ酸配列をもとに6残基ペプチドライブラリー を作製し，MSC接着ペプチドの探索を行った．その結 果，細胞接着ペプチドとして知られているRGDと同な どの活性をもった配列ALNGRを探索することに成功し た(11)．
コラーゲンタイプIV（Col IV）は動物の組織におい て上皮細胞層と間質細胞層を分ける基底膜に存在する主 要な細胞外マトリックスである．そこで，血管内皮細胞
（Endothelial cell; EC）と平滑筋細胞（Smooth muscle cell; SMCs）に選択的に接着するペプチドを探索するた め，Col IVに存在するトリペプチドのペプチドライブ ラリーを作製し，細胞の接着評価を行った．フィブロネ クチン中に存在し，細胞選択性を示さない細胞接着トリ ペプチド，RGDを比較のため同時に評価した．その 結果，配列CAGのトリペプチドが最もEC選択性が 高 い こ と が わ か り，CAGを 含 浸 さ せ たPCL（poly-
ε
- caprolactone）のシートを作製したところ，EC接着性 が非常に高いシートであることがわかった(12)（図3
）．これらの結果からペプチドアレイを用いた細胞アッセ イ法が機能性ペプチド探索手法として有用であることが 確認された．
5. アミノ酸配列の残基置換
上述の機能性ペプチドはいずれも生体内に存在するタ ンパク質由来のアミノ酸配列である．ペプチドのバリ エーションから考えると生体内に存在しない機能未知の ペプチドは無数にあると考えられる．そこで，探索した 実在のタンパク質上のアミノ酸配列を置換して，全く新 規の機能性ペプチドの探索を試みた．
図2■6-merからなるFcγ受容体ペプチドライブラリーの作製 とIgG-Fc認識ペプチドの探索
上述のIgG‒Fc結合ペプチドとして探索した配列に関し て，アミノ酸組成を変えずに配列置換したペプチドを合成し て結合活性を評価した．Fc
γ
RI由来のYRNGKAFKFFHW と い う12-merの 高 結 合 配 列 か ら は8-merペ プ チ ド NARKFYKGが，またFcγ
RIII由来のNGKGRKYFから はNKFRGKYKという高結合活性を示すペプチドが得 ら れ た．NKFRGKYKお よ びNARKFYKGのIgGへ の 結合定数は，8.9×106および6.5×106 M−1と非常に高く，IgGの精製に使えるだけでなく(7)，その相補配列と組み 合わせることでIgG検出に使えることを明らかにし た(13)．
上述の細胞死誘導ペプチドRNSCWSKDも改変ペプ チドを合成し，評価した．各アミノ酸残基をそれぞれほ かの19種類に置換した配列（たとえばANSCWSKDな ど），全152配列を作製した（19種類×8カ所＝152種類）． 細胞死活性を評価した結果，さらに高い活性をもつ配列 CNSCWSKDを得た．この配列は元の配列RNSCWSKD より5倍程度活性が高かった(14)．
配列‒機能相関
われわれのペプチドアレイを使うと上記のようにさま ざまな機能性ペプチドが得られる．また合成したすべて の配列が，どれくらいの活性を示すのかがすべて定量的 に明らかになる．配列と機能の特長を明示的に明らかに することが 機能性ペプチド を理解するうえで極めて 重要であろう．そこでわれわれは，情報解析の方法を用 いて，ペプチド配列とその機能の相関を調べ，さらにそ の結果を探索に活用することを想起した．
1. コレステロール吸収抑制ペプチドのルール
コレステロールは胆汁酸ミセルに取り込まれて小腸壁 から吸収される．大豆由来のペプチドVAWWMYは，
胆汁酸に結合し，ミセル崩壊を促すことでコレステロー ルの吸収を抑制できる．この原理に基づき，2,212種類 のペプチドライブラリーを作製し，胆汁酸との結合活性 を調べた．またアミノ酸の性質（特徴量と呼ぶ）とし て，疎水度，電荷，サイズを選択し，結合実験の結果を 解析した．その結果，胆汁酸結合ペプチドでは，「N末
図3■細胞選択性ペプチドの探索 a）Col IV特異的ペプチドに対する血管内 皮細胞（EC）選択性，b）, c）, d）走査電子 顕微鏡写真（b: PCLシート上のEC細胞，
c: CAG含 浸PCLシ ー ト 上 のEC細 胞 お よ び，d: CAG含 浸PCLシ ー ト 上 のSMC細 胞），EC細胞はCAG含浸PCLシート上で 高い接着性を示しSMC細胞はあまり接着 していない．
図4■コレステロール吸収阻害ペプチドの配列‒機能相関 1stルール：「N末端3残基目のアミノ酸のサイズが大きく，4残基 目のタンパク質安定化指標が大きいと胆汁酸結合活性が高い」に 合致するものを作製して評価．2ndルール：「1stルールにさらに 加えて，N末端2残基目のアミノ酸のタンパク質安定化指標が大 きいと胆汁酸結合活性が高い」に合致するものを作製して評価．
端3残基目のアミノ酸のサイズが大きく，4残基目のタ ンパク質安定化指標が大きいと胆汁酸結合活性が高い」
という1stルールが得られた．さらに解析し「N末端2 残基目のアミノ酸のタンパク質安定化指標が大きいと胆 汁酸結合活性が高い」という2ndルールまで加えて，
ルールに合致したライブラリーを作製して評価したとこ ろ，約45％が高活性のペプチドであった（ランダムラ イブラリーでは僅か6％）(1)（図
4
）．また，既知の大豆グ リシニンタンパク質由来VAWWMYペプチドよりも高結 合性を示す28配列が得られた．VIWWFKやPWWWMY という高活性ペプチドをラットに投与したところ，血 清，肝臓，小腸でのコレステロール吸収量が1/2から 1/3に低下することがわかった．2. 細胞接着ペプチドのルール
上述の “Peptide array-cell assay system” を使って
線維芽細胞接着ペプチドを探索した．643種類の5-mer ランダムペプチドライブラリーを作製して評価した結 果，「N末端アミノ酸のサイズが小さく，2残基目の電荷 が大きく，3残基目のサイズと電荷が大きく，4残基目 のサイズが小さければ細胞接着ペプチドとして機能す る」というルールが発見でき，さらに270種類の4-mer ペプチドで解析したところ「3残基目のサイズと電荷が 大きければ細胞接着ペプチドになる」という追加ルール が得られた．このルールにしたがってペプチドを作製し たところ，活性の高い配列は84％と約4倍以上含まれる ことがわかり，線維芽細胞の接着に重要なルールである ことが実証できた(3)．このペプチドは，再狭窄を防ぐ人 工血管表面修飾分子として使える可能性がある．
このように配列‒機能相関（ルール）を組み合わせれ ば，最初からライブラリーが網羅されていなくても高機 能性ペプチドが探索できることがわかる．一部を探索す ることで，6-merでは6,400万種類のペプチドを掌中に 収めた探索が可能になるのである．
そのほかの機能性ペプチド探索
上述の結果以外に最近われわれが挑戦している研究内 容について少し紹介する．
1. 遊離ペプチドライブラリー
ペプチドアレイは固相合成法でありC末端で拘束され ている．遊離のペプチドに比べるとタンパク質との結合 に不利に働く．多くのペプチドは遊離で使用されるの で，最初から遊離で探索できたほうが良い．このため
紫外線照射で解裂・遊離できるフォトリンカー（4-［4-
（1-（Fmoc amino）ethyl）-2-methoxy-5-nitrophenoxy］bu- tanoic acid）を合成し(2)，紫外線照射でペプチドが遊離 できるライブラリーを作製した．対象として，糖尿病の 症状を改善するため実用化されているアミラーゼ阻害剤 の探索を試みた．ペプチドアレイを合成した後，光解裂 させ，96穴プレートにパンチアウトし，緩衝液を加え て遊離ペプチドとした．このライブラリーに膵液アミ ラーゼを添加し，合成基質を用いた酵素活性測定で，ペ プチドの阻害活性を評価した．その結果，RHWYYRYW という8-merペプチドが探索できた(2)．このペプチドの 阻害様式は拮抗阻害であり，その阻害定数は4.65
μ
Mで あり，アカルボースの阻害定数8.9μ
Mより高い阻害活 性を示した．消化管での加水分解の問題が解決できれば 糖尿病治療薬として可能性が高い．2. 分岐鎖ペプチドライブラリー
タンパク質分子が2種類組み合わせることでシグナル が伝わることがある．アレルギー反応の2量体化もその 一つである．そこで，2種類のペプチドを組み合わせて 合成する分岐鎖ペプチドライブラリーの合成を試みた．
これは主鎖をFmoc基，側鎖をivDde基で保護したリジ ンを用い，主鎖と側鎖に別々のアミノ酸を合成すること で実現できる．この方法により，2種類のIgEエピトー プを1リジン残基に合成し，RBL-2H3細胞によるヒスタ ミン放出が検出できた．この方法はヘテロ2分子でもホ モ2分子でも可能であり，ペプチドの組み合わせ効果を 検証するためにユニークなツールになるものと期待でき る(15)．
3. 細胞内機能性ペプチドライブラリー
これまでのペプチドはいずれもタンパク質との結合や 細胞外から細胞に作用するペプチドであった．細胞内で 機能するペプチドの探索は，ペプチドの機能を水平展開 するうえで重要である．すでに多くの研究者により細胞 内導入ペプチド（Cell Penetrating Peptide; CPP）の研 究が進められている．特にアルギニン8残基からなる R8ペプチドは有名である．われわれは，上記のフォト リンカーとR8ペプチドを組み合わせ，さらにライブラ リーペプチドを連結して，細胞内で機能するペプチドが 探索できるライブラリーの構築を目指した．ライブラ リーペプチドとして31種類のトリペプチドを取り上げ，
N末端にFITCを連結し，細胞内導入量を蛍光顕微鏡で 調べた．ペプチドアレイでスポット合成したFITC付き R8連結トリペプチドをUV照射で遊離し，96穴プレー
トにパンチアウトしたところ，遊離ペプチド量はどのペ プチドも約7 nmol/spotであった．蛍光観察を妨害する 夾雑物をろ過排除し，HeLa細胞を播種し，細胞内導入 実験を試みた．その結果，18種類はCPPのみでの細胞 内導入量より高い導入量を示し，5種類は同等，残り8 種類は導入量が有意に減少した．トリペプチドを疎水度
（Hydrophobicity; H） と 等 電 点（Isoelectric point; p ） で整理した結果を図
5
に示す．トリペプチド全8,000種 類を図中に小さいドットで示し，試験した31種類のペ プチドはダイヤ印で示す．負電荷をもつ親水性のペプチ ドで導入効率が低下することがわかった（未発表デー タ）．この現象は，5-merのペプチドでも再現しており，汎用性が確認できた．R8は正電荷ペプチドである．こ のため負電荷をもつペプチドを連結するとR8でも細胞 内導入しにくくなることが確かめられた．図中の式，
1.5 p＋H＞−0.6で示される領域に含まれるペプチド は，R8を連結することで細胞内に導入されるペプチド である．このグラフを使えば，目的ペプチドがCPPを 連結することで細胞内導入可能かどうかを事前に知るこ とができるだけでなく，この領域のペプチドだけで細胞 内導入ペプチドライブラリーを構築することで，細胞内 機能性ペプチドの探索が可能になる．負電荷をもつ親水 性のペプチドに関しては負電荷をもつCPPが開発され ているので，そのCPPを使えば導入可能と考えられる．
また，現在，細胞内に導入した後で解裂することができ るリンカーを作製しており，このリンカーでCPPと探 索ペプチドを連結した細胞内導入ペプチドライブラリー の構築と実際に細胞内で機能するペプチドの探索を目指
している．
おわりに
スポッティング方法の技術革新は目覚しい．われわれ はある国内メーカーと協働で，600種類のペプチドを，
約2,000スポット打ち込んだ高集密ガラスアレイの準工 業生産に成功した(16, 17)（図
6
）．これには，このメー カーが開発したセラミックアクチュエーターのスポッ ティング技術（pLオーダーの液滴吐出を可能）を活用 されている．作成したスライドガラスには16-merのミ ルクタンパク質（6種類）が網羅してあり，ミルクアレ ルギー患者のIgEエピトープの解析に成功した．さらに その正診率は80％を超え，小児科の先生にも高く評価 されている．しかし，それでも探索したいペプチドのバリエーショ ン（化合物数）は膨大であり，その探索は大きく深い山 に分け入る行為である．しかし，その膨大なペプチド ワールドであっても，数百から1,000個程度のペプチド を合成し，実験データを集積して配列‒機能相関を決定 すれば，計画的かつ志向性をもって探索を進めることが でき，深い山に分け入るための羅針盤を手に入れること ができる．ペプチドライブラリーは広範な探索を可能に し，創薬のリード化合物の発見にも強力なツールにな る．ペプチドが多くの研究者の対象分子になることを期 待したい．
図5■細胞内導入可能な3残基ペプチドの 特長
等電点（横軸）と疎水度（縦軸）のグラフ にすべてのトリペプチドをドットで示す．
ダイヤは評価した31種類のトリペプチドを 示し，それぞれ導入効率によって色を変え てある．点線より上の領域のペプチドはR8 の付加で導入できるトリペプチドである．
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プロフィル
本多 裕之（Hiroyuki HONDA）
＜略歴＞1983年名古屋大学工学部化学工 学科卒業／1988年同大学大学院工学研究 科博士課程後期課程修了／同年同大学工学 部助手／1990年東京工業大学生命理工学 部 助 手／1992年 名 古 屋 大 学 工 学 部 助 教 授／2004年 同 教 授，現 在 に 至 る＜研 究 テーマと抱負＞機能性ペプチド探索，1細 胞機能解析，分子認識とその多様性＜趣 味＞小説の乱読
Copyright © 2015 公益社団法人日本農芸化学会 DOI: 10.1271/kagakutoseibutsu.53.503 図6■ミルクタンパク質由来全網羅ペプ チドアレイ
患者血清中のIgEおよびIgG4が認識するペ プチドエピトープが分析できる．下段はス ライドガラスアレイである患者血清を解析 した全体像．上段：ある患者血清の解析結 果，赤がIgE認識部位で緑はIgG4認識部 位．上段左は両者を重ね合わせて表示し た．
