UU No. 19 Tahun 2002 Tentang Hak Cipta
Fungsi dan Sifat Hak Cipta Pasal 2
1. Hak Cipta merupakan hak eksklusif bagi pencipta atau pemegang Hak Cipta untuk mengumumkan atau memperbanyak ciptaannya, yang timbul secara otomatis setelah suatu ciptaan dilahirkan tanpa mengurangi pembatasan menurut peraturan perundang-undangan yang berlaku.
Hak Terkait Pasal 49
1. Pelaku memiliki hak eksklusif untuk memberikan izin atau melarang pihak lain yang tanpa persetujuannya membuat, memperbanyak, atau menyiarkan rekaman suara dan/atau gambar pertunjukannya.
Sanksi Pelanggaran Pasal 72
1. Barangsiapa dengan sengaja dan tanpa hak melakukan perbuatan sebagaimana dimaksud dalam pasal 2 ayat (1) atau pasal 49 ayat (2) dipidana dengan pidana penjara masing-masing paling singkat 1 (satu) bulan dan/atau denda paling sedikit Rp 1.000.000,00 (satu juta rupiah), atau pidana penjara paling lama 7 (tujuh) tahun dan/atau denda paling banyak Rp 5.000.000.000,00 (lima miliar rupiah).
2. Barangsiapa dengan sengaja menyiarkan, memamerkan, mengedarkan, atau menjual kepada umum suatu ciptaan atau barang hasil pelanggaran Hak Cipta sebagaimana dimaksud dalam ayat (1), dipidana dengan pidana penjara paling lama 5 (lima) tahun dan/atau denda paling banyak Rp 500.000.000,00 (lima ratus juta rupiah)
Biokima Laut
Prof. Dr. Rizald M. Rompas
Ir. Elvy Like Ginting, M.Si., PhD
Ir. Rosita Anggreiny Junita Lintang, M.Si
Ir. Natalie D.C. Rumampuk, M.Si
Ir. Darus Saadah Johanis Paransa, M.Si
Ir. Fitje Losung, M.Si
BIOKIMA LAUT Rizald M. Rompas, dkk.
Desain Cover : Herlambang Rahmadhani Tata Letak Isi : Invalindiant Candrawinata
Cetakan Pertama: November 2016 Hak Cipta 2016, Pada Penulis Isi diluar tanggung jawab percetakan Copyright © 2016 by Deepublish Publisher
All Right Reserved Hak cipta dilindungi undang-undang Dilarang keras menerjemahkan, memfotokopi, atau
memperbanyak sebagian atau seluruh isi buku ini tanpa izin tertulis dari Penerbit.
PENERBIT DEEPUBLISH (Grup Penerbitan CV BUDI UTAMA)
Anggota IKAPI (076/DIY/2012)
Jl.Rajawali, G. Elang 6, No 3, Drono, Sardonoharjo, Ngaglik, Sleman Jl.Kaliurang Km.9,3 – Yogyakarta 55581
Telp/Faks: (0274) 4533427 Website: www.deepublish.co.id
www.penerbitdeepublish.com E-mail: [email protected]
Katalog Dalam Terbitan (KDT) ROMPAS, Rizald M.
Biokima Laut /oleh Rizald M. Rompas,dkk.--Ed.1, Cet. 1--Yogyakarta: Deepublish, November 2016.
xx, 200 hlm.; Uk:15.5x23 cm ISBN 978-Nomor ISBN
1. Biologi I. Judul
v
Dipersembahkan
UNTUK ALMAMATER
viii
BENTUK IKATAN DAN GRUP FUNGSIONAL
DI DALAM BIOKIMIA
Keterangan:
1) ‘R’ representasi Karbon atau grup Karbon. Dalam satu molekul grup ‘R’ bisa lebih dari satu, dan bisa sama atau berbeda. 2) ‘✹’ Secara fisiologikal, ada muatan ion, bisa positif atau negatif
ix
KATA PENGANTAR
Pemanfaatan biota laut untuk keperluan pembangunan Indonesia sehat , tidak akan terlepas dari pembicaraan biologi. Sebab biota laut, baik flora dan fauna akan berbicara biologi dan rekasi kimia yang terjadi, entah proses pembentukan, pertumbuhan, rekayasa sebagai fungsi pangan dan atau nutrasetika, kebutuhan sebagai sediaan farmasetika dan kosmetika. Esensinya, tidak dapat dipungkiri akan berhubungan dengan biokimia.
Pengetahuan biokimia sangat penting diberikan kepada mahasiswa, sebab merupakan ilmu yang dapat membuktikan kebenaran pasti suatu peristiwa yang terjadi di dalam tubuh organisme, semisalnya ada suatu peristiwa kematian ikan secara massal di perairan; menciptakan produk ikan budidaya agar cepat tumbuh (berhubungan dengan pakan dan genetika); dan sebagainya.
Hakiki, biokimia memiliki banyak faedah, tidak hanya untuk ilmu kedokteran dan keperawatan saja, tetapi Ilmu kelautan, Perikanan, Pertanian dan Peternakan. Bahkan dekade belakangan ini kemajuan bioteknologi di bidang makanan dan obat-obatan, biokimialah ilmu primadonya. Olehnya, kita perhatikan tulisan tentang biokimia sangat beragam, semisalnya biokimia protein, biokimia KH, biokimia Lipida, biokimia kesehatan, biokimia pangan, biokimia tumbuhan, dan lain-lain.
Buku yang diterbitkan ini adalah ‘BIOKIMIA LAUT’, sejatinya, membahas atau menceritakan biokimia umum dengan aplikasinya pada aspek kelautan termasuk perikanan. Penerbitan buku ini bermaksud agar para mahasiswa kelautan dan perikanan lebih tumbuh cepat pengetahuannya dalam menghadapi pasar global. Di samping itu menambah wawasan kepada para pembaca, bahwa
x
komoditas hayati laut memiliki potensi besar bagi pemasok pendapatan negara.
Intinya buku ini terdiri dari 10 bab, yaitu Pendahuluan, struktur sel, protein, asam nukleat, hormon, karbohidrat, lipida, metabolism, sitokrom P-450 dan retaid. Dalam bab kedua terakhir merupakan bahasan spesifik di bidang kelautan, dalam artian penjelasan tentang proses biokimia seandainya terjadi pencemaran di lingkungan perairan, sedang bab paling akhir memberikan pemahaman kepada mahasiswa dan para pembaca, bahwa di laut dapat terjadi fenomena yang berakibat toksin yang dapat berakibat fatal bagi kesehatan manusia.
Kami berharap buku ini akan ada manfaat bagi para pembaca, mahasiswa dan sebagai pendorong kemajuan bidang bioteknologi dan farma-nutrasetika dalam menghadapi pasar global.
Terima kasih.
Manado, Medio November 2016 PENULIS
xi
TENTANG PENULIS
Prof. Dr. Rizald Max ROMPAS, Profesor Biokimia,
Koordinator Program Studi Doktor ILMU KELAUTAN Unsrat dan staf dosen di S1 dan S2. Pengajar pada mata ajar: BIOKIMIA LAUT; OSEANOGRAFI KIMIA; FILSAFAT ILMU; PENGANTAR ILMU KELAUTAN; FARMA-NUTRASETIKA LAUT dan TOKSIKOLOGI ( di PS-Magister Ilmu Kesehatan Masyarakat)
Memiliki pengalaman birokrat selamat 12 tahun, sebagai Staf Ahli Menteri, Sekretaris Dewan Kelautan dan Kepala Badan Penelitian dan Pengembangan Kelautan & Perikanan. Pengalaman riset dibidang Biokimia,Toksikologi Lingkungan dan Farmakognosi laut. Penulis buku Pengantar Ilmu Kelautan; Oseanografi Kimia; Ilmu Lingkungan; Geokimia Laut; Toksikologi Laut; Farmakognosi Laut; Tingkap Langit Taburi Laut Nusantara; dan Bahan Bakar Nabati, dan memilki pengalaman presentasi hasil riset di beberapa pertemuan ilmuan internasional, dan pengalaman menulis di jurnal internasional.
Ir. Elvy Like Ginting, MSi., PhD, Staf Pengajar Fak.
Perikanan & Kelautan-Unsrat. Di tahun 2014 meraih gelar Doctor di United Graduated School of Kagoshima University Jepang dalam bidang Biological Science and Technology. Tahun 1998-1999 menjadi Visiting Research Scientist di Saga University Jepang. Tahun 2006-2009 Kepala Laboratorium Bioteknologi Kelautan, UNSRAT-Manado. Mengikuti kursus-kursus riset, seperti Analisis Pencemaran Laut dan Intensive Short Course Methods in Microbiology. Memperoleh beberapa grand penelitian, seperti Domestic Collaboration Research Grant (DCRG) Sam Ratulangi University and IPB, Penelitian Dosen Muda, Penelitian
xii
Unggulan Universitas dan Penelitian Fundamental. Penulis di beberapa Jurnal Internasional terakreditasi (Thomson Reuters) seperti Preparative Biochemistry & Biotechnology, Asian Journal of Chemistry dan Protein Journal. Pengajar pada matakuliah BIOKIMIA LAUT; MIKROBIOLOGI LAUT, BIOTEKNOLOGI KELAUTAN dan ISOLASI BAHAN ALAM LAUT. Tanda penghargaan yang diraih: pada tahun 1991 memperoleh Satyalancana Karyasatya X Tahun dari Presiden RI dan tahun 2010 memperoleh Gold Poster Award dengan judul Characterization of inorganic pyrophosphatase from Antarctic psychrotroph Shewanella sp. AS-11 yang diselengarakan oleh Saga University, Japan - Daegu University, Korea joint seminar..
Ir. Rosita Anggreiny Junita Lintang,M.Si, Staf Pengajar
FPIK Universitas Sam Ratulangi. Pengajar Mata kuliah: BIOKIMIA LAUT, BIOTEKNOLOGI KELAUTAN, PRODUK ALAM BAHARI,dan REKAYASA GENETIKA. Pernah mengikuti beberapa kursus berkaitan dengan ilmu kimia.Saat ini dalam penyelesaian Disertasi Doktor di PS-Doktor Ilmu Kelautan-UNSRAT.
Ir.Darus Saadah Johanis Paransa M.Si, Dosen pada
program Studi Ilmu Kelautan Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan. Pengajar pada mata kuliah: BIOKIMIA LAUT; KIMIA DASAR; OSEANOGRAFI KIMIA; FARMASETIKA LAUT; BOTANI LAUT DAN AGAMA ISLAM. Memiliki pengalaman dalam riset pigmen di alga dan Karatenoid pada udang. dan Analisis kandungan bioaktif di organisme laut. Telah mengikuti kursus : Intensive Short Course; Biochemistry; Analisis kimia; Analisis biokimia enzim; Enviromental Chemistry. Memiliki pengalaman membimbing mahasiswa dalam riset Toksikologi Perairan dan Farmasetika Laut. Saat ini dalam penyelesaian disertasi doctor di PS-Doktor Ilmu Kelautan-UNSRAT.
xiii
Ir. Natalie D.C. Rumampuk, M.Si, Dosen pada Program
Studi Ilmu kelautan-FPIK UNSRAT. Pengajar pada mata kuliah: BIOKIMIA LAUT; OSEANOGRAFI KIMIA; KIMIA DASAR; FARMASETIKA KELAUTAN; PENCE-MARAN PERAIRAN DAN KUALITAS AIR. Penulis buku: Oseanografi Kimia; Geokimia Laut. Memiliki pengalaman riset di bidang toksikologi terutama racun Merkuri dan TBT di perairan. Saat ini kandidat Doktor Kelautan di PS-Doktor Ilmu Kelautan-UNSRAT.
Ir. Fitje Losung, M.Si., Dosen pada ProgramStudi Ilmu
Kelautan- FPIK-UNSRAT. Pengajar pad matakuliah: BIOKIMIA LAUT; PRODUK ALAM BAHARI LAUT; BIOTEKNOLOGI KELAUTAN. Memiliki pengalaman dalam riset Bahan Hayati Laut, Publikasi hasil riset dipresentasikan dalam, Journal of Natural Medicines; Journal of Natural Products; Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters; Bioorganic & Medicinal Chemistry; Organic Letters; Heterocycles dan Tetrahedron. Saat ini dalam penyelesaian Disertasi Doktor pada PS-Doktor Ilmu Kelautan UNSRAT.
xv
DAFTAR ISI
TABEL PERIODIK UNSUR ________________________________________________ vii BENTUK IKATAN DAN GRUP FUNGSIONAL DI DALAM
BIOKIMIA _________________________________________________________________ viii KATA PENGANTAR ________________________________________________________ ix TENTANG PENULIS ________________________________________________________ xi DAFTAR ISI _______________________________________________________________ xv DAFTAR TABEL __________________________________________________________xvii DAFTAR GAMBAR ________________________________________________________ xix 1. PENDAHULUAN _____________________________________________________ 1 2. STRUKTUR SEL ______________________________________________________ 5 3. PROTEIN ___________________________________________________________ 12 4. ASAM NUKLEAT ___________________________________________________ 35 5. HORMON ___________________________________________________________ 43 6. KARBOHIDRAT ____________________________________________________ 58 7. LIPIDA______________________________________________________________ 68 8. METABOLISME ___________________________________________________ 104 9. SITOKROM P450 ___________________________________________________ 132 10. RETAID____________________________________________________________ 140 KEPUSTAKAAN __________________________________________________________ 165 LAMPIRAN-LAMPIRAN _________________________________________________ 185 PENJURUS IKHWAL _____________________________________________________ 193
xvii
DAFTAR TABEL
Tabel Halaman
2.1 Perbandingan Sel Prokariot dan Eukariot. ______________________ 6 3.1 Nama Asam Amino dan Singkatannya _________________________ 19 3.2 Rumus Kimia Protein ___________________________________________ 21 5.1 Hormon di Mamalia Dan Sumbernya __________________________ 52 7.1 Nama dan simbol Asam Lemak _________________________________ 72 7.2 Distribusi Asam Lemak Pada Cyanophycea ____________________ 85 7.3 Komposisi dan Total Asam Lemak _____________________________ 86 7.4 Komposisi Asam Lemak Cryptomonad ________________________ 88 7.5 Komposisi Asam Lemak di Fitoplankton Dinoflagelata ______ 89 7.6 Distribusi Asam Lipida di Glenodinium Sp. ____________________ 90 7.7 Komposisi Asam Lemak di Xanthophyceae ____________________ 91 7.8 Komposisi Asam Lemak Pada Diatom _________________________ 93 7.9 Distribusi Asam Lemak Pada Diatom __________________________ 94 7.10 Komposisi Asam Lemak di Prasinophyceae ___________________ 95 7.11 Komposisi Asam Lemak Pada Alga Hijau ______________________ 96 7.12 Komposisi Asam Lemak di Dunaliella tertiolecta _____________ 97 7.13 Komposisi Kimia Di Rumput Laut ______________________________ 97 7.14 Komposisi Asam Lemak Di Beberapa spesies Rumput
Laut ______________________________________________________________ 98 7.15 Komposisi Asam Lemak di Beberapa Alga Laut _______________ 99 7.16 Komposisi Asam Lemak di Tumbuhan Tingkat Tinggi ______ 100 7.17 Panjang Rantai Karbon di Asam Lemak pada Spons Klas
Desmopongiae __________________________________________________ 101 7.18 Asam Lemak Umumnya pada Hidrozoa ______________________ 102 7.19 Komposisi Asam Lemak di Abalon ____________________________ 103
xix
DAFTAR GAMBAR
Gambar Halaman
2.1 Struktur Sel Hewan________________________________________________ 7 2.2 Struktur Sel Tumbuhan ___________________________________________ 7 3.1 Struktur α-helix dan β-sheet pada Protein ____________________ 16 3.2 Struktur Umum Asam Amino ___________________________________ 20 3.3 Enam Kelompok Enzym ________________________________________ 24 3.4 Struktur Enzim __________________________________________________ 26 3.5 Langkah Dalam Katalisis Enzim ________________________________ 27 3.6 Holoenzim, Apoenzim, Koenzim dan Substrat _________________ 28 3.7 Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim _____________________ 29 3.8 Pengaruh pH terhadap kecepatan reaksi enzim _______________ 30 3.9 Grafik pengaruh pH terhadap aktivitas enzim _________________ 30 3.10 Bentuk Subsrat dan inhibitor dari suksinat
dehidrogenase ____________________________________________________ 31 4.1 Komponen Asam Nukleat ________________________________________ 35 4.2 Struktur Dasar Asam Nukleat ___________________________________ 38 4.3 Struktur DNA _____________________________________________________ 39 4.4 Struktur Kimia RNA. _____________________________________________ 40 5.1 Susunan Saraf Hydra ____________________________________________ 46 5.2 Sistem Saraf Pada Ikan __________________________________________ 49 5.3 Jaringan hormonal dikendalikan oleh
Hipotalamik-anterior __________________________________________________________ 54 5.4 Sistem Pengendalian Hipotalamik-hipofisa ____________________ 54 5.5 Struktur Kimia hormon yang dihasilkan oleh Hipofisa
posterior __________________________________________________________ 56 5.6 Sistem Hormon pada Tumbuhan ________________________________ 57 6.1 Mekanisme Kerja Fotosintesis _________________________________ 58 6.2 Molekul Karbohidrat _____________________________________________ 59 6.3 Struktur Terbuka Kimia Karbohidrat ___________________________ 60 6.4 Struktur Kimia Karbohidrat berbentuk Cincin _________________ 60 6.5 Struktur Kimia Maltosa, Sukrosa dan Laktosa _________________ 62 6.6 Struktur Kimia Sarbitol dan Manitol ____________________________ 63 6.7 Bentuk Polimer dari Amilosa dan Amilopektin _______________ 65
xx
Gambar Halaman
7.1 Bentuk fisik Lipida ______________________________________________ 68 7.2 Beberapa Struktur Kimia Lipida dikenal Umum_______________ 69 7.3 Gugus Karboksil dan Posisi Alfabet Yunani ____________________ 73 7.4 Struktur Karboksil umega _______________________________________ 73 7.5 Struktur Asam Lemak ___________________________________________ 73 7.6 Senyawa Dasar Trigliserida. ____________________________________ 75 8.1 Prinsip Dasar Metabolisme di Ikan ___________________________ 106 8.2 Metabolisme global ____________________________________________ 107 8.3 Siklus Asam Sitrat. _____________________________________________ 108 8.4 Ilustrasi Skematis Lintasan Metabolik Dasar 108
8.5 Tahap-Tahap Glikogenolisis __________________________________ 124 8.6 Struktur Kilomikron ___________________________________________ 125 8.7 Prinsip Alur Metabolisme Lipida _____________________________ 129 8.8 Reaksi-Reaksi Kimia dalam Metabolisme Gliserol 129
9.1 Ilustrasi Mekanisme Biotransformasi _________________________ 135 9.2 Mekanisme Detoksikasi Fenitrothion Pada Udang 137
10.1 Skema Proses Fotosintesis ____________________________________ 146 10.2 Struktur Kimia Klorofil a _______________________________________ 149 10.3 Struktur Kimia Klorofil b. _____________________________________ 149 10.4 Struktur Kimia Klorofil c _______________________________________ 150 10.5 Struktur Kimia Klorofil d ______________________________________ 150 10.6 Struktur Kimia Klorofil f _______________________________________ 152 10.7 Retaid yang membahayakan _________________________________ 153 10.8 Mikroalga Penyebab Retaid di Asia ___________________________ 155 10.9 Mikroalga Penyebab Racun di Perairan ______________________ 155 10.10 Struktur Kimia saxitoxin (STX. ________________________________ 156 10.11 Struktur Kimia Pectenotoxin-2; yessotoxin dan Asam
Okadaik _________________________________________________________ 158 10.12 Struktur Kimia Racun Brevetoxin ____________________________ 159 10.13 Struktur Kimia Asam Domoik ________________________________ 160 10.14 Struktur Kimia Racun Ciguatera dan Maitotoxin ____________ 161 10.15 Struktur Kimia Racun Azaspiracid_____________________________ 163 10.16 Struktur Kimia Racun Micotoksin dan Nodularin ____________ 164
⓵
PENDAHULUAN
engetahuan biokimia adalah pelajaran tentang : (1) keberadaan kimia alam yang terdapat di tubuh makluk hidup, (2) fungsi dan transformasi kimia dalam system biologi, dan (3) perubahan kimia menjadi sumber energi melalui proses biotransformasi di tubuh mahkluk hidup, termasuk peran sitokrom P450 menghadapi bahan xenobiotik. Intinya berbicara
biokimia sebetulnya melukiskan suatu fenomena kehidupan organisme dari benda/kimia bersifat “nonliving” menjadi bahan hidup.
Sebelum masuk kedalam pengertian tentang biokimia, para pembaca dihantar pada pemahaman sejarah munculnya biokimia sebagai sains. Asal-usul biokimia sebagai ilmu pengetahuan jika ditelusuri dari beberapa referens yang penulis temui, bahwa perkembangnya dimulai dari pengetahuan kimia. Halmana, seorang ahli bernama Theophrastus Bombastus von Hohenheim (1493-1541) yang lebih dikenal sebagai nama Paracelsus. Paracelsus mulai tertarik belajar kimia di wilayah pertambangan ‘Carinthia’ (Jerman), ia melihat kegiatan pertambangan yang intinya menggait unsur kimia, dan di sana ia memperoleh pengetahuan tentang kimia . Ketika dia memasuki bidang kedokteran, dasar pengetahuan kimia itu dikembangkan sehingga banyak tulisannya memuat ilustrasi obat. Oleh karena itu banyak ahli tertarik dan bergabung bersama Paracelsus, seperti Jan Baptist van Helmont (1577-1644), akhirnya mereka temui jenis kimia obat yang disebut sebagai “ iatrochemistry”.
Kemudian diabad ke 17 mulai berkembang pengetahuan Ilmu tanah yang digerakan oleh Johann Rudolph Glauber (1604-1670), Robert Boyle (1627-1691) dan lain-lain. Saat itulah mulai terjadi revolusi kimia sehingga mulai merambat ke bidang kimia organik. Nanti pada pertengahan abad ke 18 berkembang ilmu dasar biokimia oleh beberapa ahli melalui riset ilmiah yang mereka lakukan, seperti: Karl Wilhelm Scheele (1742-1786) dan Antoine Lavoisier (1743-1794).
Sejatinya, Karl Wilhelm Scheele adalah seorang apoteker Swedia sangat tersohor di era itu, tertarik pada komposisi kimia dari sayuran dan tanaman serta hewan di jadikan senyawa sediaan
obat. Selama hidupnya, ia mengisolasi sejumlah besar zat baru; di antaranya: asam sitrat dan asam malat dari apel, dan asam
urat dari susu , asam tartarat dari anggur. Juga, dia melakukan
riset lemak hewan dan tumbuhan yang ditambahkan kimia alkali, kemudian dengan pemanasan, ditemukan senyawa gliserol.
Hasil temuan zat kimia oleh Scheele lewat isolasi yang dilakukan menarik perhatian para peneliti, sehingga dari situ berkembang tahap riset lanjutan bagaimana proses itu dapat terjadi (suatu epistemolgi).
Yang pertama adalah pengembangan konsep oksidasi, oleh Lavoisier di tahun 1804 yang didasarkan dari teori atom oleh Jhon Dalton (1766-1844). Akhirnya, berkembangan suatu teknik analisis secara kuantitatif oleh Berzelius dan Justus Von Liebig (1803-1873). Di tahun 1850 banyak produk isolasi dari tumbuhan dan hewan mengindikasi adanya unsur kimia karbon di tubuh tumbuhan dan hewan.
Diakhir abad ke 19, mulai coba dilaboratorium membuat kimia sintetis seperti apa yang terkandung di bahan biologis. Pada awalnya hanya zat sederhana yang berhasil disintesa, seperti urea. Nanti di tahun 1885, berhasil ditiru dua zat warna tumbuhan yang kompleks strukturnya, yakni: “indigo” dan “alizarin”
Kontribusi eksperimental Liebig memainkan peran penting dalam pengembangan awal ilmu biokimia, dimana beberapa tulisan ilmiahnya sangat mempengaruhi kaum peneliti, terutama prinsip dasar kimia organik pada bidang fisiologi dan patologi, bukunya itu diterbitkan pada tahun 1842.
Bertolak karya riset para peneliti sebelumnya, maka Emil Fischer (1852-1919) mengembangkan struktur makromolekul pada organisme hidup, semisalnya gula, lipida dan protein merupakan bahan organik utama dalam tubuh. Dengan kejeniusan Fischer, struktur biokimia yang kompleks di tubuh organisme, diurai menjadi kimia sederhana melalui degradasi, dan sintesis. Kesimpulannya, Fischer telah berhasil melakukan percobaan sehingga dapat gambaran deskriptif tentang alur kerja biokimia.
Hakiki, akar deskripsi biokimia tentang konsep oksidasi hasil riset oleh Scheele sesungguhnya bertolak dari karya Lavoisier di tahun 1780, dimana oksidasi adalah konsep pembakaran, juga Lavoisier mengatakan sifat respirasi hewan dalam hubungan fenomena fisiologis merupakan produksi panas tubuh. Oleh karena itu respirasi adalah suatu proses pembakaran yang berjalan lambat.
Tahun 1824, seorang ahli bernama Julius Robert Mayer (1814-1878) mulai terapkan hukum kekekalan energi di sistem biologi, yang lebih dikenal sebagai hukum termodinamika. Prinsip-prinsip itu yang terjadi pada pertukaran energi dari bahan makanan menjadi penyusun tubuh (proses anabolisme). Energi yang terbentuk dihantar oleh darah, teori ini dikemukakan oleh Eduard Pflüger (1829-1910), Theodor Schwann (1810-1882), Willy Kühne (1837-1900), dan sebagainya
Akhir abad ke 19 dan awal abad 20, perkembangan ilmu biokimia sangat pesat, karena kebutuhan pangan dan obat-obat untuk manusia sangat besar. Di era ini mulai detail riset tentang transfer energi di dalam tubuh, seperti pemindahan ‘P’ dari ATP menjadi ADP dalam siklus asam sitrat. Kemudian adanya xenobiotik maka peran sitokrom P450 dalam tubuh diuraikan secara detail dalam perbagai buku dan jurnal ilmiah.
Esensinya, biokimia berasal dari dua kata, yaitu bio (artinya kehidupan) dan kimia. Biokimia dapat diartikan sebagai ilmu yang membahas tentang dasar-dasar kimia dari kehidupan. Biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu yang membahas tentang zat-zat kimia penyusun tubuh makhluk hidup, serta reaksi-reaksi dan proses kimia, yang berlangsung di dalam tubuh makhluk hidup. Reaksi dan proses kimia yang berlangsung didalam tubuh makhluk hidup atau didalam sel, kita namakan metabolisme. Dengan definisi ini dapat dipahami bahwa biokimia mencakup atau bersinggungan dengan sebagian bahasan dalam biologi sel dan biologi molekuler.
Biologi sel adalah ilmu yang mempelajari tentang struktur sel dan proses-proses biologis yang berlangsung di dalamnya. Bahasan proses biologis di tataran molekuler adalah biokimia. Sedang biologi molekuler adalah ilmu yang mempelajari proses-proses biologis pada tataran molokuler. Definisi ini sangat bertumpang tindih dengan biokimia. Oleh sebab itu, pada saat ini hampir tak ada lagi batasan antara biokimia dengan biologi molekuler, sehingga bidang ilmu ini sekarang sering disebut sebagai biokimia-biologi molekuler.
Tujuan utama mempelajari biokimia adalah untuk mendapatkan pemahaman yang komprehensif pada tataran molekuler, tentang berbagai proses kimia yang berlangsung di dalam tubuh makhluk hidup. Dengan demikian dapat pula dipahami apabila biokimia juga memiliki ketumpang-tindihan yang cukup besar dengan fisiologi, sebab fisiologi mempelajari
berbagai proses dalam tubuh makhluk hidup, yang pada tataran molekuler tentu saja merupakan cakupan biokimia.
Saat ini biokimia menjadi dasar atau landasan penting bagi berbagai ilmu pengetahuan hayati lainnya. Mulai dari biologi sel, biologi molekuler, farmakognosi, bioteknologi, farmakologi, genetika, imunologi, mikrobiologi, toksikologi bahkan taksonomi dan paleonthologi, membutuhkan landasan berbagai prinsip biokimia. Pengetahuan aplikatif, antara lain di bidang kesehatan, lingkungan, pertanian dan peternakan, juga banyak bersinggungan dan membutuhkan biokimia sebagai dasar atau landasannya. Sehingga dapat dikatakan, biokimia merupakan ilmu yang esensi untuk hampir seluruh ilmu-ilmu hayati atau ‘Life Sciences’.
Atas dasar pengetahuan biokimia, maka para penulis yang berlatar belakang pengetahuan kelautan, mencoba aplikasi prinsip dasar biokimia ke proses kimia organik dari sumber daya laut, olehnya buku ini diberi judul ‘BIOKIMIA LAUT’
Didalam buku ini, pertama-tama akan dijelaskan tentang struktur sel dan fungsi bagian-bagian sel, sebab, tanpa memiliki gambaran yang memadai tentang struktur sel akan cukup sulit untuk membayangkan bagaimana satu proses biokimia berlangsung di dalam kompartemen-kompartemen tertentu di dalam sel. Apa lagi banyak proses biokimia berlangsung secara berkesinambungan berpindah dari satu kompartemen sel ke kompartemen sel yang lain. Semisalnya bahasan tentang asam nukleat dan biosintesa protein. Setelah itu akan diuraikan tentang berbagai jenis molekul penyusun tubuh makhluk hidup, terutama molekul-molekul berukuran besar yang merupakan hampir 90% dari zat padat penyusun tubuh makhluk hidup. Molekul-molekul ini lazim disebut biomakromolekul.
Selain itu, dibahas juga pelbagai proses metabolisme dari biomakromolekul-biomakromolekul dan molekul yang berperan dalam pengendalian metabolisme, yaitu enzim dan hormon. Pada bagian selanjutnya, dibahas secara khusus satu proses penting dalam kehidupan, yaitu biosintesis protein yang merupakan manifestasi dari ekspresi gen. Kemudian uraian tentang peranan sitokrom P450 dalam menguraikan bahan
xenobiotik (bahan asing) di dalam tubuh organisme.
Karena buku ini berbicara tentang biokmia laut, maka dalam uraian bab demi bab akan diberikan contoh mekanisme pada organisme di laut. Dalam buku ini juga akan menguraikan proses biokimia menyangkut dengan “redtide”.
⓶
STRUKTUR SEL
ebelum masuk pada bahasan tentang makromolekul, dirasakan sangat perlu para mahasiswa dan/atau pembaca memahami tentang struktur sel, sebab tanpa mengetahui struktur sel akan cukup sulit untuk membayangkan bagaimana satu proses biokimia berlangsung di dalam kompartemen-kompartemen tertentu di sel.
Sel adalah unit fungsional kehidupan yang merupakan makhluk hidup ataupun penyusun makhluk hidup yang tersusun atas protoplasma yang diselubungi oleh membran tipis dan mampu memperbanyak diri baik secara seksual ataupun lainnya sehingga membentuk sel anakan baik identik ataupun tidak.
Sejatinya, setiap makhluk hidup tersusun atas sel yang merupakan unit fungsional dan herediter terkecil dari makhluk hidup. Makhluk hidup ada yang tersusun atas satu sel saja yang disebut makhluk hidup uniselular dan tersusun atas jutaan bahkan milyaran sel yang disebut makhluk hidup multiselluler. Makhluk hidup tingkat tinggi yang termasuk dalam ‘kingdom’ hewan dan tumbuhan tersusun atas milayaran sel. Sel tersebut dapat bekerja bersama-sama sesuai dengan tugas masing-masing sehingga makhluk hidup itu dapat hidup dan melaksanakan aktivitasnya.
Secara garis besar, sel terbagi atas dua berdasarkan ada tidaknya membran inti yaitu sel eukariot (memiliki membran inti) dan sel prokariot (tidak memiliki membran inti). Hal inilah yang secara garis besar membagi seluruh cabang makhluk hidup yang kita kenal sekarang ini. Mulai dari archaebakteria, bakteri, dan eubakteria (seluruh organisme makhluk hidup selain bakteri dan archaebakteri).
Selanjutnya sel terbagi secara lebih khusus lagi menjadi sel hewan uniseluler (protozoa), sel alga uniseluler, sel fungi (hifa), sel tumbuhan, sel hewan multiseluler, sel bakteri, sel archaebakteria, dan berbagai jenis diferensiasi sel yang ada. Keseluruhan sel yang ada semuanya disesuaikan dengan habitat mereka berada dan kebutuhan mereka untuk tetap lestari.
Sejatinya, Sel prokariot terdapat pada mikroorganisme sel
tunggal, yaitu bakteri dan ganggang hijau-biru (sianobakteri). Sedangkan sel eukariot terdapat pada makroorganisme, yaitu tumbuhan dan hewan dan mikroorganisme, yaitu fungi, ganggang, protozoa. Istilah prokariot dan eukariot diturunkan dari bahasa Yunani ‘karyon’ yang berarti kacang, biji, atau inti. Dengan demikian prokariot berarti “pra inti,” sedang eukariot berarti “inti yang terbentuk secara baik”. Pada prokariot, senyawa genetik ditempatkan di dalam suatu badan inti atau badan serupa inti yang tidak dikelilingi oleh membran. Eukariot, memiliki inti sel yang amat kompleks dan dikelilingi oleh selubung inti yang terdiri dari dua membran.
Sesungguhnya sel yang menyusun makhluk hidup tingkat tinggi memang sangat kecil ukurannya sehingga tidak dapat dilihat dengan alat bantu yang sederhana. Tabel berikut memperlihatkan perbandingan kedua tersebut
Tabel 2.1. Perbandingan Sel Prokariot dan Eukariot
Kompartemen
Sel PROKARIOT Ø 0,2- 5 μm EUKARIOT Ø 2 - 100 μm
Hewan Tumbuhan
Dinding Sel Biasanya
(peptidoglycan) ━ ✚ (selulosa) Membran Plasma ✚ ✚ ✚ Nukleus ━ ✚ ✚ Nukleolus ━ ✚ ✚ Ribosom ✚(sedikit) ✚ ✚ Retikulum endoplasma ━ ✚ ✚ Badan golgi ━ ✚ ✚ Lisosom ━ ✚ ━ Mitokhondria ━ ✚ ✚ Kloroplas ━ ━ ✚
Perosiksom ━ Biasanya Biasanya
Sitoskeleton ━ ✚ ✚
Sentriol ━ ✚ ━
Silia / flagela ━ Sering ━ (di bunga)
✚(lumut, dan pakis) Sumber : Karp (2010); Campbell, Reece and Mitchell (2002)
Esensinya, pengertian sel yang paling utama adalah bahwa tiap sel merupakan unit protoplasma yang diselubungi oleh membran plasma (membran tipis). Protoplasma dalam semua sel hidup mengandung nukleus atau inti sel. Selain dari inti sel, terdapat sitoplasma dalam sel atau dapat disebut sitosol, dalam sitoplasma itu, terdapat beberapa organ sel.
Untuk lebih mudah mengenal struktur sel eukariot (hewan dan tumbuhan) secara umum , disajikan gambarnya dengan struktur sel seperti berikut berikut:
Gambar 2.1. Struktur Sel Hewan
Gambar 2.2. Struktur Sel Tumbuhan (Sumber : Campbell, Reece and Mitchell 2002) Sebelum mengetahui fungsi dari setiap kompartemen sel, sebaiknya dipahami dulu, apa itu ‘membran sel’?. Sejatinya, membran sel sangat penting bagi kehidupan sel, kompartemen ini bersifat dinamis dan berbentuk fluid (cair). Fungsinya, memisahkan bagian dalam sel dari lingkungan ekstrasekuler,
membatasi kompartemen internal yang terdiri dari inti sel dan organ-organ sitoplasma. Kalau pada tumbuhan di bagian dinding sel agak kurang lentur atau ‘kaku’, tetapi pada hewan termasuk manusia tersusun lapisan lipida (fosfolipid bilayer) setebal 5 nanometer dan bersifat semipermeable.
Dinding sel merupakan penyusun sel tumbuhan yang
tersusun atas serat-serat sellulosa, bersifat tebal dan kaku tetapi memiliki celah celah kecil tempat masuknya zat zat yang dibutuhkan. Fungsinya untuk membantu mempertahankan bentuk sel dan melindungi sel dari kerusakan mekanis, setelah itu, barulah adanya membran sel.
Nukleus (inti sel) Adalah organ yang berbentuk bulat
hingga oval, berfungsi untuk mengendalikan seluruh kegiatan sel. Sel eukariotik memiliki membran inti/karioteka sementara sel prokariotik tidak memiliki membran inti/karioteka. Esensi, Inti sel memiliki molekul membran inti sama dengan susunan molekul membran sel, yaitu berupa lipoprotein.
Dalam inti sel, terdapat : 1) nukleolus atau (anak inti), befungsi mensintesis berbagai macam molekul RNA (asam ribonukleat) yang di gunakan dalam perakitan ribosom; 2) nukleoplasma(cairan inti) merupakan zat yang tersusun dari protein; 3) butiran kromatin yang terdapat pada nukluoplasma. Pada saat sel membelah, butiran kromatin menebal menjadi struktur benang yang di sebut kromosom yang mengandung DNA atau asam deoksiribonukleat yang berfungsi menyampaikan informasi genetik melalui sintesis protein.
Ribosom berupa organel berukuran kecil berdiameter
17-20 mikron, yang terdapat bebas dalam sitoplasma atau menempel pada reticulum endoplasma, tersusun atas protein dan RNA. Tiap ribosom terdiri dari 2 subunit yang berbeda ukuran yang saling berhubungan dalam suatu ikatan yang di stabilkan oleh ion magnesium. Ribosom berfungsi untuk sintesis protein.
Kalau retikulum endoplasma adalah organel yang bertindak sebagai saluran-saluran dalam sitoplasma yang menghubungkan membran sel dengan nucleus, memegang peranan yang kuat dalam sintesis zat zat atau molekul molekul yang dibutuhkan oleh sel khususnya untuk regenerasi sel serta pertumbuhan dan perkembangan sel. Sesungguhnya, retikulum berasal dari kata “reticular” yang berarti anyaman benang atau jala, karena letaknya memusat pada bagian dalam sitoplasma (endoplasma), maka disebut sebagai retikulum endoplasma. Olehnya kompartemen ini merupakan perluasan membran yang
saling berhubungan yang membentuk saluran pipih didalam sitoplasma. Halmana, retikulum endoplasma halus berperan penting dalam sintesis lipid atau lemak sedangkan retikulum endoplasma kasar (dengan bantuan ribosom) berperan dalam sintesis protein.
Lisosom merupakan organel yang berperanan dalam
kegiatan fagositik karena di dalam lisosom banyak terkandung enzim pencerna hidrolitik seperti protease, nuklease, lipase, dan fosfatase. Secara umum fungsi lisosom adalah untuk penguraian molekul-molekul.
Badan golgi, organel yang berbentuk seperti kantong
pipih yang berbentuk jala yang terpusat pada salah satu sisi nukleus. Organ ini berfungsi untuk pengemasan dan sekresi protein. Selain itu, sebagai organ yang berfungsi dalam pemeliharaan sel hewan/ tumbuhan dengan menghantarkan zat zat yang dibutuhkan menggunakan ‘mikrovesikel’.
Hakekatnya, fungsi holistik kompartemen badan golgi yaitu:
Mengangkut dan mengubah secara kimia materi materi yg ada didalamnya;
Menghasilkan lender, lili pada tanaman perca, dan secret yg bersifat lengket;
Kadang kadang untuk transport lemak; Pembentukan lisosom;
Membuat enzim pencerSnaan yg belum aktif; Mensintesis polisakarida untuk bahan dinding sel pada tumbuhan.
Mitokondria merupakan “pabrik energi” dalam
kehidupan sel eukariotik, sebab penghasil energi (ATP/ AdenosinTriPhosphat). Secara umum dapat dikatakan bahwa mitokondria berbentuk butiran atau benang. Mitokondria mempunyai sifat plastis yaitu bentuknya mudah berubah. Ukurannya seperti bakteri dengan diameter 0,5 -1 mikrometer dan panjang 3-10 mikrometer.
Kilas balik munculnya pengistilahan mitokondria, diawali dari seorang peneliti bernama Benda di tahun 1898 menemukan di dalam sel ada organel yang berperan penting dalam kehidupan organisme hidup, organel itu disebut ‘mitokondria’. Kemudian di tahun 1934, Bensley dan Hoerz, mengisolasi mitokondria dan menganalisa struktur kimianya. Setelah diisolasi tampak bahwa mitokondria terdiri dari butiran-butiran berbentuk batang pendek
atau benang yang sangat mudah larut dalam alkohol dan asam asetat. Bentuknya ternyata dapat berubah-ubah dan masif tumbuh.
Di sel hewan, dengan adanya mitokondria, nutrisi yang telah diproses atau diglikolisis dalam sitoplasma sebagai proses anarobik akan masuk kedalam mitokondria sebagai asetil ko-A dan kemudian dengan bantuan oksigen akan disempurnakan dalam mitokondria.
Mitokondria mempunyai 2 lapisan membran yaitu membran dalam dan membran luar. Membran luar memiliki permukaan halus dan membran dalam berlekuk-lekuk (krista). Dalam mitokondria terdapat enzim yang bertugas untuk fosfolirasi oksidatif dan sistem transpor elektron.
Membran dalam membagi mitokondria menjadi 2 ruang yaitu: ⑴ ruang intermembran, merupakan ruangan diantara membran luar dan membran dalam. Membran luar dapat di lalui semua molekul kecil, tetapi tidak dapat dilalui protein dan molekul besar ; ⑵ matriks mitokondria merupakan ruang yang diselubungi oleh membran dalam.
Kloroplas adalah plastid yang mengandung klorofil. Di
dalam kloroplas berlangsung fase terang dan fase gelap dari fotosintesis tumbuhan. Kloroplas terdapat pada hampir seluruh tumbuhan, tetapi tidak umum dalam semua sel. Bila ada, maka tiap sel dapat memiliki satu sampai banyak plastid.
Pada tumbuhan tingkat tinggi umumnya berbentuk cakram (kira-kira 2 x 5 mm, kadang-kadang lebih besar), tersusun dalam lapisan tunggal dalam sitoplasma tetapi bentuk dan posisinya berubah-ubah sesuai dengan intensitas cahaya. Pada ganggang, bentuknya dapat seperti mangkuk, spiral, bintang menyerupai jaring, seringkali disertai pirenoid.
Kloroplas matang pada beberapa ganggang , biofita dan likopoda dapat memperbanyak diri dengan pembelahan.
Kesinambungan kloroplas terjadi melalui pertumbuhan dan pembelahan proplastid di daerah meristem. Secara khas kloroplas dewasa mencakup dua membran luar yang menyelimuti ‘stroma homogen’, di sinilah berlangsung reaksi-reaksi fase gelap.
Dalam stroma tertanam sejumlah grana, masing-masing terdiri atas setumpuk tilakoid yang berupa gelembung bermembran, pipih dan diskoid (seperti cakram). Membran tilakoid menyimpan pigmen-pigmen fotosintesis dan sistem transpor elektron yang terlibat dalam fase fotosintesis yang
bergantung pada intensitas cahaya. Grana biasanya terkait dengan lamela intergrana yang bebas pigmen.
Bagi sel Prokariotik yang berfotosintesis tidak mempunyai kloroplas, tilakoid yang banyak itu terletak bebas dalam sitoplasma dan memiliki susunan yang beragam dengan bentuk yang beragam pula. Kloroplas mengandung DNA lingkar dan mesin sistesis protein, termasuk ribosom dari tipe prokariotik.
Peroksisom adalah organel yang terdapat pada semua
sel eukariot. Peroksisom memiliki membran tunggal sama halnya dengan lisosom. Organel sel yang mengandung sekitar 50 enzim ini membantu dalam proses oksidatif sel hewan. Semisalnya enzim katalase, bekerja mengkatalisis perombakan peroksida yang bersifat racun menjadi molekul netral H2O dan O2.
Sitoskeleton memiliki struktur seperti rangka yang
menjaga bentuk sel hewan. Walaupun bukan sebagai organel sel hewan (karena berada diluar sitoplasma).
Sentriol merupakan organel yang dapat dilihat ketika sel
mengadakan pembelahan. Pada fase tertentu dalam daur hidupnya sentriol memiliki silia atau flagela.Sentriol hanya dijumpai pada sel hewan , sedangkan pada sel tumbuhan tidak. Melalui sentriol, benang benang pembelahan akan muncul (spindle) yang akan memisahkan kromosom homolog sehingga tertarik menuju sentriol yang telah membelah juga (pada kutub masing masing).
⓷
PROTEIN
ahasan tentang protein pada pengetahuan biokimia adalah sangat penting karena grup kimia protein merupakan senyawa yang bekerja pada sentral struktur tubuh dan dinamikanya sangat variatif pada organisme hidup.
Protein merupakan senyawa yang ditemukan dalam semua sel hidup, yaitu pada manusia, hewan dan tumbuhan. Protein mempunyai peran penting untuk mempertahankan struktur dan fungsi semua bentuk kehidupan, olehnya protein disebut senyawa yang bekerja pada sentral struktur tubuh.
Protein, asal kata ‘protos’ dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama/primer". Protein sangat penting untuk pertumbuhan dan perbaikan dan fungsi protein tidak terbatas. Setiap sifat yang menjadi ciri khas suatu organisme hi dup sangat dipengaruhi oleh protein. Halmana protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi nutrisi. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Di pertengahan abad 19 telah diketahui bahwa protein merupakan senyawa nitrogenous dengan berat molekul tinggi yang sangat kompleks komposisinya, seperti: asam, alkali atau enzim bercampur menjadi satu ikatan senyawa yang dikenal sebagai asam amino (Fruton and Simmonds, 1958). Di era itu sampai sekarang ini klasifikasi protein secara umum yang diakui
adalah (1) albumin (larut di air dan larutan garam); (2) globulin (larut di air tetapi tidak larut di larutan garam); (3) prolamin (dapat larut pada etanol 70-80%, tetapi tidak larut pada air dan atanol absolut); (4) glutelin (larut dalam larutan asam dan alkali, tetapi tidak larut di air, larutan garam dan etanol); dan (5) scleroprotein/protein serabut (tidak larut pada larutan air). Klasifikasi ini sesungguhnya bersumber dari hasil komitmen antara “British Physiological Society dan American Physiological society di tahun 1908 (Fruton and Simmonds, 1958).
Sejatinya, dasar utama yang umum digunakan dalam klasifikasi protein, yaitu : (A) atas dasar bentuk molekulnya dan (B) atas dasar komposisi zat penyusun
A. Berdasarkan bentuk molekulnya
Berdasarkan bentuk molekulnya, protein dibedakan menjadi dua yaitu protein serabut (protein) dan protein globular.
● Protein serabut(=skleroprotein= albumoid = skrelin) Serat (fibrous) berbentuk panjang dan terikat bersama-sama sebagai fibril-fibril oleh ikatan hydrogen. Tidak larut dalam air, sehingga ketidak larutan ini mengakibatkan gaya antar molekul menjadi kuat. Semisalnya, keratin (kulit kepiting, kulit udang, rambut, kuku, bulu, tanduk), pada kolagen (jaringan penghubung), fibroin (sutera) dan miosin (otot).
Protein serabut ini berbentuk serabut; tidak larut dalam pelarut encer, baik larutan garam, basa ataupun alkohol. Molekulnya terdiri atas rantai molekul yang panjang, sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila ditarik memanjang kembali kebentuk semula. Fungsi dari protein ini adalah membentuk struktur bahan dan jaringan.
Sesungguhnya protein ini banyak terdapat pada hewan, tidak larut dalam air, tahan terhadap enzim proteolitik, seperti:
a. Kolagen
Merupakan protein jaringan tubuh, tidak larut dalam air, tahan terhadap pemecahan enzim. Bila dipanaskan dalam air mendidih/asam encer/alkali encer akan menjadi gelatin yang lebih mudah larut dalam air dan mudah dipecah oleh enzim.
Kurang lebih 30% dari protein total dalam hewan mamalia adalah kolagen. Kolagen mengandung hidroksi prolin, hidroksi lisin. Tidak terdapat unsur S, sehingga tidak mempunyai sistein, sistin, triptofan.
b. Elastin
Adalah protein yang terdapat dalam urat darah, jaringan elastis (jaringan penghubung).
c. Keratin
Adalah protein yang terdapat dalam kulit krustasea, rambut, kuku, bulu. Banyak mengandung belerang (sistin) sekitar 14%.
● Protein globural
Protein globural berbentuk seperti bola, banyak terdapat pada bahan hewani (susu, daging, telur). Protein ini mudah larut dalam garam dan asam encer serta mudah berubah karena pengaruh suhu, konsentrasi garam, asam dan basa serta mudah mengalami denaturasi.
B. Berdasarkan atas komposisi zat penyusunnya dibedakan menjadi :
● Protein sederhana
Intinya, pada hidrolisis protein sederhana hanya dihasilkan asam amino saja. Termasuk dalam kelompok ini seperti :
1. Protamin
Protein ini bersifat alkalis dan tidak mengalami koagulasi pada pemanasan.
2. Albumin
Protein larut dalam air dan larutan garam encer, BM-nya relatif rendah. Albumin terdapat dalam putih telur (albumin telur), susu (laktalbumin), darah (albumin darah) dan sayur-sayuran.
3. Globulin
Larut dalam larutan garam netral, tetapi tidak larut dalam air. Terkoagulasi oleh panas dan akan mengendap pada larutan garam konsentrasi tinggi (salting out), dalam tubuh banyak terdapat sebagai zat antibodi dan fibrinogen. Kalau pada susu terdapat dalam bentuk laktoglobulin, dalam telur ovoglobulin, dalam daging myosin dan acitin dan dalam kedele disebut
glisilin atau secara umum dalam kacang-kacangan disebut legumin.
4. Glutelin
Larut dalam asam dan basa encer, tetapi tidak larut dalam pelarut netral. Contoh : gluten pada gandum dan oryzenin pada beras.
5. Prolanin
Larut dalam etanol 50-90% dan tidak larut dalam air. Protein ini banyak mengandung prolin dan asam glutamat serta banyak terdapat didalam serelia. Contohnya : zein pada jagung, gliadin pada gandum, dan kordein pada barley.
6. Skleroprotein
Tidak larut dalam air dan larutan netral dan tahan terdapat hidrolisis enzimatis. Protein ini berfungsi sebagai strukutr kerangka pelindung pada manusia dan hewan. Contoh kolagen, elastin, dan keratin.
7. Histon
Merupakan protein basa, karena banyak mengandung lisin dan arginin. Bersifat larut dalam air dan akan tergumpalkan oleh ammonia.
8. Globulin
Hampir sama dengan histon. Globulin kaya akan arginin, triptophan, histidin tapi tidak mengandung isoleusin terdapat dalam darah (hemoglobin).
9. Protein bermolekul rendah
Merupakan protein yang sangat sederhana BM relatif rendah (4000-8000), kaya akan arginin, larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas dan bersifat basa.
● Protein majemuk (Protein konjugasi)
Protein majemuk terdiri atas bagian asam amino yang berikatan dengan bahan non protein misalnya lipida, asam nukleat, karbohidrat dan lain-lain.
1. Posferoprotein : mengandung gugus asam folat yang terikat pada gugus hidriksil dari serin dan theroin. Banyak terdapat pada susu dan kuning telur.
2. Lipoprotein : mengandung lipida, asam lemak, listin. Sehingga mempunyai kapasitas sebagai zat pengemulsi yang baik, terdapat dalam telur, susu dan darah.
3. Nukleoprotein : kombinasi antara asam nukleat dan protein. Misal : musin pada air liur, ovomusin pada telur, nukoid pada serum.
4. Kromoprotein : kombinasi protein dengan gugus berfigmen yang biasanya mengandung unsur logam. Contoh : hemoglobin, myglobulin, chlorofil dan flavoprotein.
5. Metaloprotein : merupakan komplek utama antara protein dan logam seperti halnya kromatorprotein. Contoh : feritrin (mengandung Fe), coalbumin (mengandung CO dan Zn).
Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein per kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan para atlet-atlet
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Esensinya, protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838 (Nelson and Cox , 2005)
Struktur protein seperti terlihat pada gambar 3.1, dimana hirarki sebagai berikut: struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat).
Gambar 3.1. Struktur α-helix dan β-sheet pada Protein Didasarkan pada beberapa buku bacaan, ternyata struktur protein, sebagai berikut:
① Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein (dilakukan riset pada tahun 1950), dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek, yakni fokus risetnya pada insulin, dimana insulin adalah hormon hasil dari pankreas. Merupakan protein kecil dengan BM = 14 000 terdiri
atas 2 rantai. Sanger, dapat memisahkan 2 rantai tersebut, dimana rantai A: terdiri atas 21 residu asam amino, rantai B: terdiri atas 30 residu asam amino.
Antara 2 ikatan peptida terdapat 2 ikatan interpeptida di-sulfida, dan 1 ikatan intrapeptida di-sulfida. Beliau menggunakan teknik pemecahan dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, yang selanjutnya memicu mutasi genetik.
Hakekatnya, Struktur ini merupakan struktur yang paling sederhana, berupa suatu linear (rantai lurus) asam amino. Pembentukan ikatan peptida antara satu asam amino dengan asam amino yang lain mengakibatkan tiap asam amino kehilangan gugus amino dan karboksil akan berbeda diujung-ujung rantai polipeptida.
② Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hydrogen, atau dengan perkataan lain struktur sekunder, asam-asam amino yang menyusun protein dihubungkan oleh ikatan peptida dan ikatan hydrogen. Oleh karena itu rantai polipeptida yang terbentuk tidak berupa rantai lurus, melainkan berbentuk rantai terpilin (α- helix) (lihat gambar 3.1). Intinya, struktur sekunder ditandai dengan adanya putaran-putaran/belokan dari rantai peptida. Dengan adanya putaran ini dapat terjadi interaksi di dalamnya karena sangat berdekatan, interaksi umumnya ikatan hidrogen yakni seperti terlihat sebagai berikut:
Dengan adanya interaksi maka struktur sekunder mantap dan lebih khas untuk tiap protein. Terdapat 2 bentuk struktur: a heliks, lempeng bergelombang (plater sheet, lihat pada gambar 3.1).
Berbagai bentuk struktur sekunder yang ditemui misalnya :
⋆ alfa heliks (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; ⋆ beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa
lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
⋆ beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan ⋆ gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").
Halmana, alfa heliks (konformasi a), timbul karena putaran dari rantai peptida. Yang mula-mula ditemukan: protein panjang a keratin, tidak larut dalam air dan tidak dapat dicernakan.
Lempeng bergelombang (konformasi b)
③ Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Ikatan-ikatan yang mungkin dapat terjadi adalah :
■ Ikatan hydrogen,
■ Ikatan ionik (elektrostatik), ■ Ikatan disulfida,
■ Ikatan hidrofobik, dan
■ Ikatan dipole atau ikatan hidrofolik.
④ Struktur kuartener terbentuk dari beberapa unit molekul protein tersier, membentuk satu molekul protein. Ikatan yang ada sama dengan pada struktur tersier. Protein yang mempunyai struktur ini biasanya merupakan globular, contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen ‘amino acid analyzer’, (2) analisis sekuens dari ujung-N
dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi ‘circular dichroism’ (CD) dan ‘Fourier Transform Infra Red’ (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak berfungsi.
Kenyataannya, seluruh protein yang ada di dunia ini (di alam) merupakan kombinasi dari dua puluh macam asam amino, baik esensial maupun non esensial. Meskipun jenis protein di alam ada banyak sekali namun komponen penyusun protein tetaplah sama yaitu berasal dari ke 20 jenis asam amino yang telah diketahui.
Dua puluh jenis asam amino tersebut di tampilkan pada tabel berikut:
Tabel 3.1. Nama Asam Amino dan Singkatannya ( Modifikasi dari Nelson dan Cox, 2005) Nama Asam Amino (Inggris) Nama Asam Amino (Bhs-Indonesia) Singkatan 1 Glutamate Asam glutamat Glu 2 Aspartate Asam aspartat Asp
4 Histidin Histidin His
5 Arginin Arginin Arg
6 Cystein Cistein Cys
7 Serin Serin Ser
8 Tirosin Tirosin Tyr
9 Threonin Threonin Thr
10 Aspargine Aspargin Asn
11 Glutamine Glutamin Gln
12 Phenilalanin Fenilalanin Phe
13 Triptophan Triptofan Trp
14 Glycine Glisin Gly
15 Alanine Alanin Ala
16 Valine Valin Val
17 Proline Prolin Pro
18 Leucine Leusin Leu
19 Isoleucine Isoleusin Ile
20 Methionine Metionin Met
Esensinya, suatu asam amino ditandai dengan adanya gugus nitrogen berupa gugus amino (-NH2), gugus karboksil
(-COOH), dan sebuah atom hydrogen, halmana ketiganya terikat pada satu atom karbon (C=) yang dikenal sebagai ‘carbon α’ serta gugus R sebagai rantai samping atau rantai cabang. Struktur dan rumus sebuah asam amino dapat di lihat pada gambar 3.2 sebagai berikut:
Gambar 3.2. Struktur Umum Asam Amino Perbedaan asam amino satu sama lain terletak pada gugus sampingnya. Rantai samping dilambangkan dengan R yang dapat berupa alkil, cincin benzena, alkohol, dan turunannya.
Tinjauan dari gugus sampingnya, maka asam amino dapat digolongan sebagai berikut:
Dalam table diatas, asam amino yang diberi tanda bintang ( * ) adalah asam amino esensial, yaitu asam amino yang tidak dapat dibuat oleh tubuh sehingga harus diperoleh dari sumber makanan, sedangkan asam amino yang tidak diberi tanda bintang adalah asam amino non esensial yang dapat dibuat sendiri oleh tubuh.
Gugus amino/amina ditulis di dalam struktur kimia sebagaiNH2+ dan gugus karboksil sebagai COO- karena dalam
basa. Adanya kedua ion plus dan minus dalam satu buah asam amino membuat asam amino bersifat dipolar (di= dua, polar= bermuatan ion yakni ion plus dan ion minus, jadi dipolar adalah dua muatan ion plus dan minus).
Kalau gugus karboksil (-COOH) bersifat basa sedang gugus amina (-NH2) bersifat asam. Dengan demikian, asam
amino dapat bersifat asam dan basa, karena memiliki sifat tersebut makanya asam amino bersifat ‘amfoterik”. Molekul yang bersifat emfoterik dapat juga bersifat netral atau tidak bermutan, namun dapat juga bersifat dipolar seperti ditulis pada struktur diatas. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi “zwitter-ion”. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
Dalam larutan asam kuat sebagian besar asam amino berada dalam bentuk kation (bermuatan positif), dalam larutan basa kuat asam amino berada dalam bentuk anion (bermuatan negatif). Pada pH tertentu untuk setiap asam amino dapat berada dalam keadaan netral, dan dalam kondisi nilai pH netral, asam amino ada dalam “titik ISOELEKTRIK”.
Berbicara protein tidak lepas dengan membahas enzim, karena enzim suatu wujud protein yang memiliki fungsi spesifik dalam tubuh organisme dan manusia. Uraian berikut ini adalah enzim dan perannya.
Enzim
Walaupun nama enzim diajukan untuk suatu katalisis biologi oleh Wilheim Kühne pada tahun 1878, namun penemuan suatu enzim lazimnya dihubungkan dengan Anselme Payen dan Jean-Franqois Persoz, ahli kimia yang bekerja di pabrik gula di Paris. Halmana pada tahun 1833, kedua peneliti melaporkan hasil riset dari ekstrak ‘malt’ suatu faktor yang dapat digunakan kembali yang disebut diastase (dikenal sebagai amilase) yang mengubah kanji menjadi gula.
Dalam beberapa tahun selanjutnya, Theodor Schwann berhasil dalam mengekstraksi pepsin, yang mencerna daging (protein), dari cairan lambung, yang selanjutnya ia mengidentifikasi tripsin, suatu peptidase dalam cairan pencernaan. Dengan demikian, pendapat mengenai diastase (nama awal untuk enzim) segera meluas ke hewan.
Kemudian di tahun 1837, ahli kimia terkenal Jons Berzelius, menarik kesimpulan bahwa sifat katalitik dari diastase
biologi akan memegang peran penting bagi proses biokimia. Dimana dia mengatakan, bahwa dalam hewan dan tumbuh-tumbuhan hidup, beribu-ribu proses katalitik terjadi antara cairan organik dan jaringan, dari mana kita mendapatkan pembentukan senyawa kimiawi heterogen yang tidak terhitung jumlahnya, ada kemungkinan bahwa dalam suatu waktu dimasa depan kita akan menemukan bahwa penyebab dari semua ini adalah kekuatan katalitik jaringan yang membentuk organ dari tubuh yang hidup.
Enzim adalah molekul protein kompleks yang dihasilkan dari sel hidup yang berfungsi sebagai katalisator dalam proses kimia dalam tubuh makhluk hidup. Enzim tidak dapat bereaksi tetapi hanya dapat mempercepat proses reaksi, tetapi struktur enzim tidak berubah baik itu sebelum dan sesudah reaksi, dengan demikian, enzim tidak mempengaruhi kesetimbangan reaksi dalam peranannya.
Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida, dimana kimia ini dapat mengubah senyawa dan mempercepat proses reaksi dengan mengubah molekul awal yang dikenali dan diikat secara spesifik menjadi molekul lain (produk). Kemampuan enzim untuk mengaktifkan senyawa lain dengan cara spesifik disebut dengan biokatalisator atau bertindak sebagai katalis biologis dan enzim tersebut dapat mempercepat reaksi tanpa turut mengalami perubahan. Sebagai biokatalisator enzim yang mengatur semua kecepatan proses fisiologis, artinya enzim memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit manusia dan biota. Sejatinya ada 6 kelompok enzim yang berperan dalam proses biokimia, seperti terlihat pada gambar berikut.
Keterangan: THF= tetrahydrofolate
Sumber: Harvey and Ferrier, 2011. (Lippincott’s Illustrated
Reviews: Biochemistry).
Ikatan enzim dengan substrat adalah sebuah ikatan yang spesifik, jadi hanya enzim-enzim tertentu yang dapat mengikat substrat tertentu. Setelah itu barulah substrat tersebut aktif dan barulah terbentuk perubahan kimiawi.
Struktur Enzim
Enzim seperti yang telah kita tahu merupakan protein (dengan sedikit pengecualian). Setiap enzim mempunyai konformasi yang sangat tepat dan berlainan sebagai hasil dari beberapa tingkatan struktur struktur protein. Oleh karena itu, struktur enzim memiliki kesamaan dengan macam struktur protein. Hakekatnya, sampai saat ini diketahui ada 4 macam struktur enzim yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan struktur kuartener.
① Struktur primer adalah rangkaian asam amino pada rantai polipeptida yang menyusun enzim;
② Struktur sekunder terbentuk dari ikatan kimia yang lemah seperti pada ikatan hidrogen yang terbentuk di antara atom atom di sepanjang tulang punggung (backbone) rantai polipeptida. Struktur sekunder enzim merupakan interaksi lokal yang menghasilkan pola tiga dimensi berulang. Contoh struktur enzim sekunder adalah alfa heliks dan lembaran berlipat-beta (lihat gambar 2.1);
③ Struktur tersier melibatkan interaksi jarah jauh di antara rantai sisi asam amino. Struktur enzim tersier membentuk globular protein yang sangat akurat.
④ Struktur kuartener enzim berhubungan dengan interaksi antara dua atau lebih subunit polipeptida yang berbeda pada sebuah protein fungsional
Dalam mempelajari struktur enzim, dikenal adanya situs aktif (active site). Pengertian situs aktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau banyak substrat berikatan dan tempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs aktif enzim dapat berupa suatu kantung atau galur di dalam molekul enzim. Ilustrasi bentuk struktur terlihat pada gambar 3.4 sebagai berikut:
Gambar 3.4. Struktur Enzim.
Fungsi Enzim
Enzim memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga reaksi dapat berlangsung dalam suhu kondisi normal. Dengan kata lain enzim berfungsi sebagai unsur katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Sesungguhnya katalisator itu mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reaksi telah selesai.
Berbeda dengan katalisator nonprotein (H+, OH-, atau ion-ion logam), tiap-tiap enzim mengkatalisis sejumlah kecil reaksi, kerapkali hanya satu. Jadi enzim adalah katalisator yang reaksi-spesifik karena semua reaksi biokimia perlu dikatalis oleh enzim, esensinya harus terdapat banyak jenis enzim. Sebenarnya untuk hampir setiap senyawa organik, terdapat satu enzim pada beberapa organisme hidup yang mampu bereaksi dengan dan mengkatalisis beberapa perubahan kimia.
Walaupun aktivitas katalik enzim dahulu diduga hanya diperlihatkan oleh sel-sel yang utuh (karena itu istilah enzyme, yaitu, “dalam ragi”), sebagian besar enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa kehilangan aktivitas biologik (katalik)nya. Oleh karenanya, enzim dapat diselidiki diluar sel hidup. Ekstrak yang mengandung enzim dipakai pada penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan pengaturanya, struktur dan mekanisme kerja enzim dan malahan sebagai katalisator dalam industri pada sintetis senyawa-senyawa yang biologis aktif seperti hormon dan sediaan obat-obatan
Dalam melaksanakan katalisis ada empat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:
1. Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat berikatan pada situs aktif (active site) untuk membentuk kompleks substrat-enzim.
2. Terinduksi hingga tepat (induced fit). Enzim yang berikata dengan substrat menginduksi perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat yang lebih sempit di bagian situs aktif (induced fit). ‘Induced fit’ dapat didefinisikan sebagai perubahan enzim yang reversibel.
3. Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau banyak substrat berubah dengan cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi kimiawi, pembelahan (cleavage) atau penggabungan substrat yang berlipat ganda. Pada langkah katalisis ini, terdapat dua macam jenis yaitu turnover number atau pergantian jumlah dan bidirectional atau dua arah. Pergantian jumlah yaitu katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu molekul enzim dapat mengubah lebih dari 1000 molekul substrat per detik. Sedangkan dua arah yaitu enzim yang sama mengatalisis reaksi tertentu dalam dua arah ke depan atau sebaliknya.
4. Langkah terakhir: Produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk reaksi dari situs aktif, dan enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim selanjutnya dapat meninggalkan situs aktif dan digunakan kembali dengan substrat yang baru. Ilustrasi mekanisme kerja katalisis enzim terlihat gambar berikut.
Gambar 3.5. Langkah Dalam Katalisis Enzim
Faktor Yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim
Enzim dalam melakukan aktivitas dan fungsi enzim, terdapat beberapa faktor yang mempengaruhinya. Secara garis besar terdapat 3 faktor utama yang mempengaruhi aktivitas enzim yaitu substansi non-protein, kondisi lingkungan optimal dan inhibitor. Berikut penjelasan tentang faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim.
1. Substansi protein dalam enzim
Dalam banyak reaksi yang menggunakan enzim, diperlukan adanya substansi non-protein untuk melakukan aktivitas enzim yang seharusnya. Substansi non-protein ini memulai reaksi melalui ikatan molekul enzim dengan cara yang
spesifik. Secara khusus terdapat 5 bagian enzim yaitu (1)
koenzim yang merupakan subtansi organik seperti vitamin,
koenzim A, heme, dan biotin; (2) kofaktor yaitu substansi anorganik seperti atom logam seng, besi, tembaga; (3) Kelompok
prostetik yaitu tempat kofaktor enzim dapat berikatan dengan
efektif yang merupakan bagian protein enzim; (4) Holoenzim adalah bagian protein dan non-protein enzim yang hadir bersamaan; dan ke (5) apoenzim merupakan bagian protein enzim.
Gambar 3.6 Holoenzim, Apoenzim, Koenzim dan Substrat
2. Kondisi Lingkungan Optimal
Setiap enzim memiliki kondisi lingkungan yang optimal yang akan mengoptimalkan konformasi enzim yang aktif. Hingga saat ini diketahui dua poin yang dibutuhkan dalam kondisi lingkungan optimal yaitu pengaturan suhu dan pH
Faktor Suhu
Suhu memiliki dua pengaruh utama yaitu pengaruh terhadap reaksi serta terjadinya denaturasi. Pengaruh terhadap reaksi yaitu untuk enzim pada umumnya semakin adanya peningkatan pada suhu maka akan terjadi peningkatan kecepatan reaksi, molekul bergerak lebih cepat dikarenakan kenaikan suhu sehingga akan banyak berinteraksi. Penurunan suhu tentunya akan berakibat sebaliknya. Ketika suhu mencapai serta melampaui batas tertentu, maka akan terjadi denaturasi. Definisi denaturasi adalah perubahan permanen yang menginaktivasi enzim. Saat terjadi denaturasi, ikatan kimia terputus dan enzim kehilangan bentuk spesifiknya.
