1 Asam Amino dan Protein
(Tugas Makalah Biokimia)
Oleh
Andri Tri Nugroho NPM. 1413024005
FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN UNIVERSITAS LAMPUNG
BANDAR LAMPUNG 2015
2 Kata Pengantar
Puji syukur kami panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa yang telah memberikan rahmat serta nikmat-Nya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah yang berjudul “Asam Amino dan Protein”. Makalah ini dibuat sebagai tugas biokimia. Penulis mengucapkan banyak terimakasih kepada pihak – pihak yang telah membantu dalam penyusunan makalah ini. Penulis menyadari dalam penyusunan makalah ini masih jauh dari kata sempurna, karena itu penulis mengharapkan kritik dan saran pembaca yang sekiranya dapat membangun dan memotivasi penulis untuk berkarya lebih baik lagi di masa mendatang. Penulis juga mengucapkan terima kasih kepada dosen mata kuliah biokimia yang telah memberikan kesempatan kepada kami untuk menyusun makalah ini dengan baik. Dan pada akhirnya kepada Allah jualah penyusun mohon taufik dan hidayah, semoga usaha kami mendapat manfaat yang baik. Serta mendapat ridho Allah SWT. Amin ya rabbal alamin.
Bandar lampung, 27 april 2015
3 DAFTAR ISI Cover ... 1 Kata pengantar ... 2 BAB I Pendahuluan 1.1 Latar Belakang ... 4 1.2 Rumusan Masalah ... 4 1.3 Tujuan Pembahasan ... 5 BAB II Pembahasan 2.1 Sifat amfoter asam amino... 6
2.2 Sifat asam basa asam amino ... 8
2.3 Analisis protein ... 10
2.4 Klasifikasi protein ... 13
2.5 Denaturasi dan renaturasi protein... 17
BAB III Penutup 3.1 Kesimpulan ... 19
3.2 Saran ... 19 DAFTAR PUSTAKA
4 BAB I
PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang
Istilah protein berasal dari kata Yunani Proteos, yang berarti yang utama atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia belanda, Gerardus Mulder (1802-1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separuhnya ada didalam otot, seperlima didalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh didalam kulit, dan selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim, berbagai hormon, pengangkut zat-zat gizi dan darah, matriks interseluler dan sebagainya protein.
Disamping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai prekursor sebagian besar koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul yang esensial untuk kehidupan. Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan tubuh.
2.1 Rumusan Masalah
Adapun masalah dari latar belakang diatas yaitu 1. Jelaskan sifat amfoter asam amino ?
2. Jelaskan sifat asam basa asam amino ? 3. Jelaskan analisis protein ?
4. Jelaskan klasifikasi protein ?
5 2.2 Tujuan
Adapun tujuan dari makalah ini yaitu agar dapat memahami ; 1. Mengetahui sifat amfoter asam amino.
2. Mengetahui sifat asam basa asam amino. 3. Mengetahui analisis protein.
6 BAB II
PEMBAHASAN 2.1 Sifat Amfoter Asam Amino
Asam amino merupakan senyawa monomer dari protein. Asam amino mempunyai dua buah gugus fungsi:
a. Gugus karboksil (- COOH) b. Gugus amino (- NH2).
c. Asam amino dalam protein disebut juga asam alfa amino, karena gugus amino terikat pada atom C alfa (yaitu atom karbon yang terikat langsung pada gugus karboksil).
Sifat asam amino : 1. Sifat amfoter (amfiprotik)
a. Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO.
b. Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus [-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk – NH3+.
c. Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam maupun basa).
d. Pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter. 2. Asam amino bersifat amfoter, maka:
a. Jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu kation.
b. Jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu anion
7 3. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral) sehingga bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali glisin. Glisin adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat optis aktif.
Asam amino juga bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan proton kepada basa kuat, atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari basa kuat. Semua asam amino yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan amino diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu dengan yang lain pada gugus R-nya, yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik, dan kelarutan dalam air. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik yang melibatkan gugus R-nya.
Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino yang dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut :
1. Asam amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Gugus ini memiliki ciri-ciri: gugus R alifatik, bersifat hidrofobik, dan pada umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid.
2. Asam amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin, Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Asam amino jenis ini memiliki ciri-ciri: gugus R tidak bermuatan, bersifat hidrofilik, cenderung terdapat dibagian luar protein. Pada asam amino sistein gugus R terionisasasi pada pH tinggi.
3. Asam amino dengan gugus aromatik yang beranggotakan Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y), dan Triptofan (Trp, W). Asam amino ini bersifat relatif non-polar, dan hidrofobik.Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatic
8 4. Asam amino yang bermuatan positif pada gugus R, yang beranggotakan Lisin, Arganin, dan histidin. Yang memiliki ciri-ciri rantai R bersifat basa dan bersifat polar. Pada asam amino Histidin mempunyai muatan mendekati netral.
5. Asam amino yang bermuatan negatif pada gugus R, yang beranggotakan aspartat dan glutamat. Dengan ciri-ciri bermuatan negatif dan bersifat asam.
2.2 Sifat Asam Basa Asam Amino
Asam amino mempunyai beberapa sifat, antara lain: a. Larut dalam air dan pelarut polar lain.
b. Tidak larut dalam pelarut nonpolar, seperti benzena dan dietil eter.
c. Mempunyai titik lebur lebih besar dibanding senyawa karboksilat daamina.
d. Mempunyai momen dipol besar. e. Bersifat elektrolit:
f. kurang basa dibanding amina g. kurang asam dibanding karboksilat 2. Bersifat amfoter
3. Karena mempunyai gugus asam dan gugus basa. Jika asam amino direaksikan dengan asam maka asam amino akan menjadi suatu anion, dan sebaliknya jika direaksikan dengan basa maka akan menjadi kation.
4. Dalam larutan dapat membentuk ion zwitter
5. Karena asam amino memiliki gugus karboksil (–COOH) yang bersifat asam dan gugus amino (–NH2) yang bersifat basa, maka asam amino dapat mengalami reaksi asam-basa intramolekul membentuk suatu ion dipolar yang disebut ion zwitter.
6. Mempunyai kurva titrasi yang khas.
7. Mempunyai pH isoelektrik, yaitu pH pada saat asam amino tidak bermuatan
9 8. Di bawah titik isoelektriknya, asam amino bermuatan positif dan
sebaliknya di atasnya bermuatan negatif.
Sifat Basa
Istilah basa berasal dari bahasa arab yang berarti abu. Suatu senyawa dikelompokan menjadi basa jika zat tersebut dilarutkan ke dalam air menghasilkan ion hidroksida (OH). Zat yang bersifat basa antara lain: Natrium Hidroksida (NaOH), Kalium Hidroksida (KOH), pasta gigi dan sabun. Secara umum senyawa basa memiliki ciri-ciri sebagai berikut:
1. Mempunyai rasa pahit
2. Terasa licin jika terkena air, misalnya sabun 3. Dapat menghantarkan arus listrik (konduktor)
4. Jika dilarutkan ke dalam air menghasilkan ion hidroksida (OH) 5. Bersifat kaustik artinya dapat merusak kulit
6. Dapat merubah warna indikator kertas lakmus merah menjadi biru 7. Memiliki pH lebih dari
8. Semakin besar nilah pH suatu zat maka semakin kuat derajat kebasaanya. Sifat Asam
Istilah asam berasal dari bahasa latin yaitu acetum yang berarti cuka. Pengertian asam menurut Arhenius adalah zat yang menghasilkan ion H+ didalam air. Jadi asam dapat diartikan sebagai senyawa yang menghasilkan ion hydrogen (H+) ketika dilarutkan ke dalam air. Zat yang bersifat asam antara lain : asam khlorida (HCI), air aki (asam sulfat) dan pembersih porselin. Secara umum senyawa asam memiliki ciri-ciri sebagai berikut: 1. Mempunyai rasa asam 2. Dapat merubah warna indikator misalnya kertas lamus biru menjadi merah 3. Bersifat korosif terhadap logam 4. Dapat menghantarkan listrik (konduktor) 5. Jika dilarutkan ke dalam air menghasilkan ion hydrogen (H+) 6. Memiliki nilai pH (derajat keasaman) kurang dari 7. Semakin kecil nilai pH suatu zat maka semakin kuat sifat keasamannya. Zat yang bersifat asam basa banyak terdapat dalam kehidupan sehari hari Asam sitrat, vitamin C tidak lain dari asam askorbat, asam asetat, yaitu
10 cuka, asam karbonat dapat memberikan rasa segar dalam minuman ringan, asam sulfat untuk Akumulator.
Contoh basa : Amoniak untuk pelarut desinfektan. Soda api (natrium hidroksida) untuk membersihkan saluran bak cuci, alumunium hidroksida dan magnesium hidroksida untuk obat nyeri lambung.
2.3 Analisis Protein A. Metode Kjeldahl
Metode Kjeldahl dikembangkan pada taun 1883 oleh pembuat bir bernama Johann Kjeldahl. Makanan didigesti dengan asam kuat sehingga melepaskan nitrogen yang dapat ditentukan kadarnya dengan teknik titrasi yang sesuai. Jumlah protein yang ada kemudian dihitung dari kadar nitrogen dalam sampel. Prinsip dasar yang sama masih digunakan hingga sekarang, walaupun dengan modifikasi untuk mempercepat proses dan mencapai pengukuran yang lebih akurat. Metode ini masih merupakan metode standart untuk penentuan kadar protein. Karena metode Kjeldahl tidak menghitung kadar protein secara langsung, diperlukan faktor konversi (F) untuk menghitung kadar protein total dan kadar nitrogen. Faktor konversi 6,25 (setara dengan 0,16 g nitrogen per gram protein) digunakan untuk banyak jenis makanan, namun angka ini hanya nilai ratarata, tiap protein mempunyai faktor konversi yang berbeda tergantung komposisi asam aminonya. Metode Kjeldahl terdiri dari tiga langkah : digesti, netralisasi dan titrasi.
11 B. Prinsip
a. Digestion Sampel makanan yang akan dianalisis ditimbang dalam labu digesti dan didigesti dengan pemanasan dengan penambahan asam sulfat (sebagai oksidator yang dapat mendigesti makanan), natrium sulfat anhidrat (untuk mempercepat tercapainya titik didih) dan katalis sepert tembaga (Cu), selenium, titanium, atau merkurium (untuk mempercepat reaksi). Digesti mengubah nitrogen dalam makanan (selain yang dalam bentuk nitrat atau nitrit) menjadi amonia, sedangkan unsur oganik lain menjadi CO2 dan H2O. Gas amonia tidak dilepaskan ke dalam larutan asam karena berada dalam bentuk ion amonium (NH4
+
) yang terikat dengan ion sulfat (SO4
2
) sehingga yang berada dalam larutan adalah : N(makanan) • (NH4)2SO4 (1). b. Setelah proses digesti sempurna, labu digesti dihubungkan dengan
labu penerima (recieving flask) melalui sebuah tabung. Larutan dalam labu digesti dibasakan dengan penambahan NaOH, yang mengubah amonium sulfat menjadi gas amonia :
(NH4)2SO4 + 2 NaOH • 2 NH3 + 2 H2O + Na2SO4 (2)
Gas amonia yang terbentuk dilepaskan dari larutan dan berpindah keluar dari labu digesti masuk ke labu penerima, yang berisi asam borat berlebih. Rendahnya pH larutan di labu penerima mengubah gas amonia menjadi ion amonium serta mengubah asam borat menjadi ion borat: NH3 + H3BO3 • NH4+ + H2BO3(3)
c. Titrasi Kandungan nitrogen diestimasi dengan titrasi ion amonium borat yang terbentuk dengan asam sulfat atau asam hidroklorida standar, menggunakan indikator yang sesuai untuk menentukan titik akhir titrasi. H2BO3 + H
+
• H3
12 d. Persamaan berikut dapat digunakan untuk menentukan kadar
nitrogen
e. Dimana vs dan vb adalah volume titrasi sampel dan blanko, 14g adalah berat molekul untuk nitrogen N. Penetapan blanko biasanya dilakukan pada saat yang sama dengan sampel untuk memperhitungkan nitrogen residual yang dapat mempengaruhi hasil analisis. Setelah kadar nitrogen ditentukan, dikonversi menjadi kadar proteind dengan faktor konversi yang sesuai :
Kadar ion hidrogen (dalam mol) yang dibutuhkan untuk mencapai titik akhir titrasi setara dengan kadar nitrogen dalam sampel makanan (persamaan 3).
FUNGSI PROTEIN 1. Sebagai biokatalisator (enzim).
2. Sebagai protein transport contohnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion besi diangkut dalam plasma darah oleh transferin dan disimpan dalam hati sebagai kompleks dengan feritin.
3. Sebagai pengatur pergerakan. Protein merupakan komponen utama daging. Gerakan otot terjadi karena ada dua molekul (aktin dan miosin) protein yang saling bergeseran. Pergerakan silia dan flagela pada organisme protista akibat dari protein tubulli pada organel tersebut.
4. Sebagai penunjang mekanis. Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen. Pada persendian ada elastin. Pada kuku, bulu rambut ada protein keratin.
5. Pertahanan tubuh dalam bentuk antibodi. Suatu protein khusus yang mengikat benda asing yang masuk kedalam tubuh seperti virus, bakteri dan lain lain.
6. Sebagai media perambatan impuls saraf. Protein ini biasanya berbentuk reseptor misalnya rodopsin suatu protein yang bertindak sebagai reseptor atau penerima warna atau cahaya pada sel sel mata.
13 2.4 Klasifikasi protein
Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut :
1. Protein bentuk serabut (fibrous)
Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.
2. Protein Globuler
Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.
3. Protein Konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
14 Berdasarkan senyawa pembentuk, terbagi sebagai berikut:
Protein Kojugasi dan Senyawa Non Protein
Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein disebut protein
konjugasi, sedang protein yang mengandung senyawa non protein disebut protein sederhana. Contoh : 9 Glikoprotein terdapat pada hati.
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
Berdasarkan keberadaan asam amino esensial.
Dikelompokkan kedelapan asam amino esensial yang harus disediakan dalam bentuk jadi dalam menu makanan yang dikonsumsi sehari-hari. Isoleusin, Leussin, Lisin, Methionin (asam amino esensial), fungsinya dapat digantikan sistin (semi esensial) secara tidak sempurna. Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan tirosin (semi esensial) tidak secara sempurna, akan tetapi paling tidak dapat menghematnya, Threonin, Triptopan, dan Valin.
Klasifikasi protein pada biokimia didasarkan atas fungsi biologinya.
1.Enzim
Merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu macam enzim telah diketahui, yang masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. pada jasad hidup yang berbeda terdapat macam jenis enzim yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat
15 (globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.
2.Protein Pembangun
Protein pembangun berfungsi sebagai unsure pembentuk struktur.
Beberapa contoh misalnya: protein pembukus virus, merupakan selubung pada kromosom; glikoprotein, merupakan penunjang struktur dinding sel; struktur membrane, merupakan protein komponen membrane sel; α-Keratin, terdapat dalam kulit, bulu ayam, dan kuku; sklerotin, terdapat dalam rangka luar insekta; fibroin, terdapat dalam kokon ulat sutra; kolagen, merupakan serabut dalam jaringan penyambung; elastin, terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi); mukroprotein, terdapat dalam sekresi mukosa (lendir).
3. Protein Kontraktil
Protein kontraktil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. Sebagai contoh misalnya; miosin, merupakan unsure filamen tak bergerak dalam myofibril; dinei, terdapat dalam rambut getar dan flagel (bulu cambuk).
4. Protein Pengankut
Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Sebagai contoh misalnya: hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata; hemosianin, befungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrate; mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot; serum albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah; β-lipoprotein, sebagai alat pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin, sebagai alat pengangkut ion tembaga dalam darah.
5. Protein Hormon
Seperti enzim, hormone juga termasuk protein yang aktif. Sebagai contoh misalnya: insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa, hormone
16 adrenokortikotrop, berperan pengatur sintesis kortikosteroid; hormone
pertumbuhan, berperan menstimulasi pertumbuhan tulang.
6. Protein Bersifat Racun
Beberapa protein yang bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi yaitu misalnya: racun dari Clostridium botulimum, menyebabkan keracunan bahan makanan; racun ular, suatu protein enzim yang dapat menyebabkan terhidrolisisnya
fosfogliserida yang terdapat dalam membrane sel; risin, protein racun dari beras.
7. Protein Pelindung
Golongan protein pelindung umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Sebagai contoh misalnya: antibody merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen dan dengan antigen yang merupakan protein asing, dapat membentuk senyawa kompleks; fibrinogen, merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah; trombin, merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah.
8. Protein Cadangan
Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. Sebagai contoh, misalnya: ovalbumin, merupakan protein yangterdapat dalam putih telur; kasein, merupakan protein dalam biji jagung.
17 2.5 Denaturasi dan renaturasi protein
Denaturasi protein merupakan suatu proses dimana terjadi perubahan atau
modifikasi terhadap konformasi protein, lebih tepatnya terjadi pada struktur tersier maupun Protein Machines (Photo credit: Wikipedia) kuartener dari protein. Pada struktur tersier protein misalnya, terdapat empat jenis interaksi pada rantai samping seperti ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida, interaksi non polar pada bagian non hidrofobik. Adapun penyebab dari denaturasi protein bisa berbagai macam, antara lain panas, alkohol, asam-basa, maupun logam berat. Ciri-ciri suatu protein yang mengalami denaturasi bisa dilihat dari berbagai hal. Salah satunya adalah dari perubahan struktur fisiknya, protein yang terdenaturasi biasanya mengalami pembukaan lipatan pada bagian-bagian tertentu. Selain itu, protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul yang bagian hidrofobik akan mengalami perubahan posisi dari dalam ke luar, begitupun sebaliknya. Hal ini akan membuat perubahan kelarutan. Selain itu, masing-masing penyebab denaturasi protein juga mengakibatkan ciri denaturasi yang spesifik. Panas, misalnya. Panas dapat mengacaukan ikatan hidrogen dari protein namun tidak akan mengganggu ikatan kovalennya. Hal ini dikarenakan dengan meningkatnya suhu akan membuat energi kinetik molekul bertambah. Bertambahnya energi kinetik molekul akan mengacaukan ikatan-ikatan hidrogen. Dengan naiknya suhu, akan membuat perubahan entalpi sistem naik. Selain itu bentuk protein yang terdenaturasi dan tidak teratur juga sebagai tanda bahwa entropi bertambah. Entropi sendiri merupakan derajat ketidakteraturan, semakin tidak teratur maka entropi akan bertambah. Pemanasan juga dapat mengakibatkan kemampuan protein untuk mengikat air menurun dan menyebabkan terjadinya koagulasi. Selain oleh panas, asam dan basa juga dapat membuat protein terdenaturasi. Seperti telah diketahui bahwa protein dapat membentuk struktur zwitter ion. Protein juga memiliki titik isoelektrik dimana jumlah muatan positif dan muatan negatif pada protein adalah sama. Pada saat itulah, protein dapat terdenaturasi yang ditandai dengan membentuk gumpalan dan larutannya menjadi keruh. Pada saat ini entalpi pelarutannya akan menjadi tinggi, karena jumlah kalor yang dibutuhkan untuk melarutkan sejumlah protein akan bertambah.
18 Mekanismenya adalah penambahan asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam yang terdapat pada protein. Ion positif dan negatif pada garam dapat berganti pasangan dengan ion positif dan negatif dari asam ataupun basa sehingga jembatan garam pada protein yang merupakan salah satu jenis interaksi pada protein, menjadi kacau dan protein dapat dikatakan terdenaturasi. Bentuk protein terdenaturasi yang mengendap ini juga dapat diakibatkan oleh pengaruh logam-logam berat. Dengan adanya logam-logam-logam-logam berat itu akan terbentuk kompleks garam protein-logam. Kompleks inilah yang membuat protein akan sulit untuk larut. Dan sama dengan ketika protein terdenaturasi akibat asam dan basa, entalpi pelarutannya akan naik. Protein bermuatan negatif atau protein dengan pH larutan di atas titik isoelektrik akan diendapkan oleh ion positif atau logam lebih mudah. Sebaliknya, protein bermuatan positif dengan pH larutan di bawah titik isoelektrik membutuhkan ion-ion negatif. Contoh ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein misalnya Ag+, Ca2+, Zn2+, Hg2+, Fe2+, Cu2+, dan Pb2+. Dan contoh ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein misalnya ion salisilat, trikloroasetat, piktrat, tanat, dan sulfosalisilat. Namun selain membentuk
kompleks garam protein-logam yang sukar larut, logam berat dapat menarik sulfur pada protein sehingga mengganggu ikatan disulfida dalam protein dan
menyebabkan protein terdenaturasi pula. Gangguan pada ikatan disulfida selain disebabkan oleh logam berat juga dapat disebabkan oleh agen-agen pereduksi. Agen pereduksi ini bisa menyebabkan ikatan disulfida putus dan dapat
membentuk gugus tiol (-SH) dengan penambahan atom hidrogen. Selain ikatan disulfida, ikatan lain yang apabila terganggu dapat menyebabkan denaturasi protein adalah ikatan hydrogen. Dengan adanya alkohol dapat merusak ikatan hidrogen antar rantai samping dalam struktur tersier suatu protein. Selain itu, alkohol juga dapat mendenaturasi protein. Alkohol seperti kita ketahui umumnya terdapat kadar 70% dan 95%. Alkohol 70% bisa masuk ke dinding sel dan dapat mendenaturasi protein di dalam sel. Sedangkan alkohol 95% mengkoagulasikan protein di luar dinding sel dan mencegah alkohol lain masuk ke dalam sel melalui dinding sel.
19 BAB III
PENUTUP
A. KESIMPULAN
Adapun kesimpulan dari makalah ini yaitu ;
protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang asam amino yang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida.
Penggolongan protein berdasarkan bentuknya yaitu 1) protein globular, 2) protein serabut (fibrous). Dan struktur protein terdiri ; protein primer, protein sekunder, protein tersier, dan protein kuartener.
Fungsi protein antara lain ; Sebagai biokatalisator (enzim, Sebagai protein transport, Sebagai pengatur pergerakan, Sebagai penunjang mekanis, Pertahanan tubuh dalam bentuk antibodi, Sebagai media perambatan impuls saraf, Sebagai pengendalian pertumbuhan. Dan pencernaan protein, yaitu dari mulut, lambung, dan usus halus. Metabolisme protein terdiri dari absorpsi dan transportasi protein, katabolisme protein, dan anabolisme protein.
Kekurangan protein menyebabkan ; Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin), Kwasiorkor, Hipotonus, gangguan pertumbuhan, hati lemak, marasmus dan berkibat kematian. Dan kelebihan protein menyebabkan ; akan memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, obesitas, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam.
B. SARAN
Sebaiknya dalam mengkonsumsi makanan tidak hanya yang mengandung protein saja tapi juga unsur yang lain harus dipenuhi agar dapat seimbang sehingga tidak menimbulkan kerugian bagi tubuh.
20 DAFTAR PUSTAKA https://hardiyanti1992.wordpress.com/2013/01/22/asam-amino-biokimia/ http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/Protein-kuliah%20ko2_0.pdf http://lisadyprotein.blogspot.com/ http://www.membuatblog.web.id/2010/03/fungsi-protein.html http://ziamaystri.blog.friendster.com/klasifikasi-protein/ http://bisakimia.com/2012/11/11/denaturasi-protein/#more-468
