Struktur Protein

Teks penuh

(1)

STRUKTUR PROTEIN

Dr. MUTIARA INDAH SARI

NIP: 132 296 973

(2)

DAFTAR ISI

I . PENDAHULUAN…….……….………...………..…….….……1

II. IKATAN PEPTIDA PADA PROTEIN …….……..…...……...…..……….….…1

III. URUTAN ASAM AMINO DITENTUKAN OLEH GEN...…...….…7

IV. TINGKAT STRUKTUR PROTEIN...………..………….…..…...8

IV.1. STRUKTUR PRIMER... ……….……...….…...….….9

IV.2. STRUKTUR SKUNDER………..………….…..……….9

IV.3.STRUKTUR TERSIER………...………….14

IV.4. STRUKTUR KUARTERNER…….……….…..………...…..15

V. KESIMPULAN………..…….16

(3)

STRUKTUR PROTEIN

I. PENDAHULUAN

Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia dibentuk dari

20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi. Keaneka ragaman fungsi yang

diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh keanekaragaman susunan yang mungkin dapat

dari 20 jenis asam amino ini sebagai unsur pembangun.1

Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu : Struktur primer,

struktur skunder, struktur tersier, struktur kuartener. Terdapat faktor yang dapat mengkuatkan

yang menstabilkan struktur skunder, tersier dan kuartener ini. Sifat umum semua protein

mencakup hambatan pada konformasi atau susunan spasialnya oleh ikatan kovalen dan

nonkovalen.2.3

II. IKATAN PEPTIDA PADA PROTEIN

ASAM AMINO PEMBENTUK MOLEKUL PROTEIN

(4)

atom karbon α. Atom karbon ini disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).Gugus R menyatakan rantai samping 1,4

Susunan tetrahedral dari empat gugus yang berbeda terhadap atom karbon α menyebabkan asam amino mempunyai aktivitas optik. Dua bentuk bayangan cermin disebut

isomer L dan isomer D. Protein hanya terdiri dari asam amino L. Sehingga tanda isomer

optik dapat diabaikan. Daalm pembahasan protein selanjutnya asam amino yang dimaksud

adalah isomer L, kecuali bila ada penjelasan.1

Umunya pada protein ditemukan 20 jenis rantai samping yang bervariasi dalam

ukuran, bentuk. Contohnya asam amino yang paling sederhana adalah glisin, hanya

mempunyai satu rantai hidrogen sebagai rantai samping. Asam amino alanin, dengan gugus

(5)
(6)
(7)

Tabel 1. Names, symbols, chemical structures and hydrophobicity indices of the 20 amino

acids found in proteins. They are arranged in the order as discussed above.

Note: The hydrophobicity index tells the relative hydrophobicity among amino acids. More

(8)

values. In a protein, hydrophobic amino acids are more likely to be located in the protein

interior, whereas hydrophilic amino acids are more likely to face the aqueous environment.

ASAM AMINO BERIKATAN MELALUI IKATAN PEPTIDA

Pada protein, gugus karboksil α asam amino terikat pada gugus amino α asam amino lain dengan ikatan peptida/ ikatan amida secara kovalen membentuk rantai polipeptidaPada

pembentukan suatu dipeptida pada dari dua asam amino terjadi pengeluaran satu molekul

air.1,3,4

Ikatan peptida sangat stabil dan hidrolisis kimia memerlukan kondisi yang snagt

ekstrim. Dalam tubuh, ikatan peptida diuraikan oleh enzim proteolitik yang disebut protease

atau peptidase3

Banyak asam amino berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida

yang tidak bercabang. Asam Amino di dalam suatu protein disebut residu asam amino.

Residu asam amino pada salah satu ujung rantai memiliki sebuah gugus amino bebas dan

pada rantai yang lain memiliki gugus karboksil bebas. Berdasarkan kesepakatan, ujung amino

(9)

Gambar. 1. Formation of the peptide bond by condensation reaction.

III. URUTAN ASAM AMINO PROTEIN DITENTUKAN OLEH

GEN

Pada tahun 1953, Frederick Sanger menentukan urutan asama mino insulin, suatu

hormon protein. Ini merupakan pertama kali diperlihatkan bahwa protein mempunyai urutan

asam amino yang tepat. Diperlihatkan juga bahwa bahwa insulin terdiri hanya dari asam

amino L yang saling berhubungan melalui ikatan peptida antara gugus amino α dan gugus karboksil α.1

Rangkaian penelitian pada akhir tahun 1950 an dan awal 1960 an mengungkapkan

bahwa urutan asam amino dalam protin ditentukan secara genetik. Urutan nuklotida dalam

DNA, suatu molekul herediter, menentukana urutan nukleotida komplementer dalam RNA,

yang akhirnya menentukan urutan asam amino dalam suatu protein. Tiap rangkaian 20 asam

(10)

Perubahan urutan asam amino dapat mengakibatkan gangguan fungsi protein dan

menimbulkan penyakit. Penyakit yang bersifat fatal seperti anemia sel sabit dan fibrosis

kistik disebabkan oleh perubahan satu asam amino dalam satu protein1

3

(11)

Gambar 2. Struktur Protein

IV.1. STRUKTUR PRIMER

Struktur primer suatu protein semata adalah urutan linear asam aminoyang disatukan

oleh ikaatn peptida yang mencakup lokasi setiap iakatn disulfida. Tidak terjadi percabangan

rantai.2,3,4

Jumlah rangkaian protein yang diketahui sedemikian besarnya dan terus bertambah

dengan cepat sehingga data rangkaian tersebut tidak mungkin dicatat dalam bentuk cetakan

tetapi kini disimpan di dlam database elektronik rangkaian protein yang bisa diakses lewat

(12)

IV. 2. STRUKTUR SKUNDER

Daerah di dalam rantai peptida dapat membentuk struktur reguler, berulang, dan lokal

yang tejadi yang terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan peptida Ini

berhubungan dengan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asamamino yang

berdekatan dengan urutan linear. Daerah tersebut yang terkenal dengan struktur skunder

mencakup α heliks, β sheet, loop.1,2,3

α HELIKS

Pada suatu α heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke atom nitrogen amida

pada suatu ikatan peptida 4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida.

Jika tulang punggung polipeptida ini terpilin dengan jumlah yang sama akan terbentuk

struktur coil atau heliks (ulir) reguler di mana masing-masing ikatan peptida dihubungkan

dengan ikatan hidrogen ke ikatan residu asam amino di depannya dan 4 asam amino

(13)

Gambar 3. helix conformations. (a) The ideal right-handed helix. C: green; O:

red; N: blue; H: not shown; hydrogen bond: dashed line. (b) The right-handed helix

without showing atoms. (c) the left-handed helix.

Prolin Dapat Menekuk α Heliks

Rantai sisi residu asam amino pada heliks mengarah ke luar dari sumbu sentral

.Rantai sisi yang berukuran besar atau rantai yang sisi dengan muatan yang saling tolak

menolak dapat mencegah terbentuknya α heliks. Residu prolin menghambat struktur α heliks pada protein karena residu prolin menimbulkan hambatan geometrik akibat adanya struktur

cincin dan karena pada ikatan peptida ,nitrogen tidak mengandung atom hidrogen yang

(14)

heliks. Pada bagin lain, residu prolin akan menimbulkan tekukan (bend). Namun tidak semua

tekukan dalam α heliks disebabkan prolin. Tekukan kerap terjadi pula pada residu Gly.2,3

Ikatan Hidrogen dan Kekuatan Van Der Waals Menstabilkan α heliks

Mengingat α heliks memiliki energi yang paling rendah dan merupakan konformasi yang paling stabil bagi rantai polipeptida, susunan spasial ini akan terbentuk secara spontan.

Stabilitas α heliks terutama terjadi akibat pembentukan ikatan hidrogen dengan jumlah semaksimal mungkin. Nitrogen peptida bekerja sebagai sebagai donor hidrogen,dan oksigen

karbonil residu yang dalam barisan letaknya nomer empat dari belakang di dalam pengertian

struktur primer bekerja sebagai aseptor hidrogen Interaksi Van der Waals juga memberikan

stabilitas tambahan. Atom yang dikemas kuat pada initi α heliks mengadakan kontak van der Waals antara satu sama lain melintasi sumbu heliks tersebut2,4,5

α Heliks Dapat Bersifat Amfipatik

(15)

Gambar 4. The amphipathic helix structure of CAP18, which is a molecule capable of

binding to the endotoxin of bacteria. (a) Amino acid sequence of the amphipathic part of

CAP18. Hydrophobic residues are boxed with red lines. (b) The 3D structure determined by

nuclear magnetic resonance. Hydrophobic residues are located on the lower side. PDB ID =

1LYP.

(16)

Konformasi reguler yang kedua terdaapt pada lembaran yang terlipat struktur β atau

β pleated sheet. Simbol β menunjukkan bahwa struktur ini merupakan struktur reguler kedua yang dijelaskan.. Istilah lembaran terlipat (pleated sheet) menunjukkan penampakkan stuktur

tersebut kalau dilihat dari pinggir atas.1,2

Berbeda dengan kumparan α heliks, β sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linier rantai polipeptida . Ikatan hidrogen ini terjadi antara oksigen karboil dari satu

ikatn peptida dan nitogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara

dua ranati polipeptida yang terpisah atau antara anatara dua daerah pada sebuah rantai

tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan sering melibatkan 4 struktur

(17)

IV. 3. STRUKTUR TERSIER

Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asama mino yang berjauhan

dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida. 1. Merupakan konformasi tiga dimensi

keseluruhannya. Istilah Struktur tersier mengacu pada hubungan spasial antar unsur struktur

skunder . pelipatan polipeptida pada suatu domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada

pelipatan domain lainnya. Stuktur tersier menjelaskan hubungan antara domain ini , cara

dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino yang letaknya terpisah dalam

pengertian struktur primer, dan ikatan yang menstabilkan konformasi ini.2,4

Bentuk protein globular melibatkan interaksi antara residu asam amino yang mungkin

terletak sangat jauh satu sama lain pada urutan primer ranati polipeptida dan melibatkan α heliks dan β sheet .Interaksi nonkovalen antara rantai sisi residu asam amino penting untuk menstabilkan struktur tersier dan terdiri dari interaksi hidrofobik dan elektrostatik serta ikatan

hidrogen2,3,5

Interaksi hidrofobik sangat penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik

cenderung berikaatn dibagian dalam protein protein globuler tempat asam amino tidak

berkontak denagn air, sedang asam amino hidrofilik biasanya terletak di permukaan protein

tempat asam amino berinteraksi dengan air sekelilingnya.3

(18)

Menggambarkan pengaturan subunit protein dalam ruang.1 Protein dengan dua atau

lebih rantai polipeptida yang terikat oleh kekuatan nonkovalenakan memperlihatkan struktur

kovalen. Dalam protein multimerik ini, maing-masing rantai polipeptida disebut protomer

atau subunit. 2 Subunit tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang

berperan dalam stuktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatn

hidrogen. Protein yang tersusun dari dua atau empat subunit masing-masing disebut protein

dimerik atau tetramerik2,3,5

V. KESIMPULAN

Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari hanya 20 asam amino yang

(19)

stuktur primer. Struktur skunder menjelaskan menjelaskan pelipatan rantai polipeptida

menjadi multiplikasi motif terikat terikat hidrogen seperi struktur α heliks, β sheet. Struktur tersier berkenaan dengan hubungan antar domain struktural skunder dan antar residu yang

letaknya terpisah jauh dalam pengertian struktur primer. Struktur kuartener yang hanya

terdapat dalam protein dengan dua atau tiga rantai polipeptida (protein oligomerik)

menjelaskan titik kontak dan hubungan lainnya antara polipeptida atau subunit ini

DAFTAR KEPUSTAKAAN

1. Stryer Lubert. Biochemistry 4th .EGC.2000. 17-37

2. Murray R K, et al. Harper’s Biochemistry 25th ed. Appleton & Lange. America 2000 : 48-62

3. Mark Dawn B, PhD, Marks Allan MD, Smith Collen M, PhD. Biokimia Kedokteran Dasar, Sebuah Pendekatan Klinis , 2000 : 76-95

4. Champe Pamela C , Harvey Richard A. Lippincott’s Illustrated. Biochemistry, 2nd

(20)

Figur

Tabel 1.  Names, symbols, chemical structures and hydrophobicity indices of the 20 amino

Tabel 1.

Names, symbols, chemical structures and hydrophobicity indices of the 20 amino p.7
Gambar. 1. Formation of the peptide bond by condensation reaction.
Gambar. 1. Formation of the peptide bond by condensation reaction. p.9
Gambar 2. Struktur Protein

Gambar 2.

Struktur Protein p.11
Gambar 3. � helix conformations.  (a) The ideal right-handed � helix.  C: green; O:

Gambar 3.

� helix conformations. (a) The ideal right-handed � helix. C: green; O: p.13
Gambar 4. The amphipathic � helix structure of CAP18, which is a molecule capable of

Gambar 4.

The amphipathic � helix structure of CAP18, which is a molecule capable of p.15
Gambar 5. The � sheet structure found in RNase A.  This figure shows only the backbone

Gambar 5.

The � sheet structure found in RNase A. This figure shows only the backbone p.16

Referensi

Memperbarui...