• Tidak ada hasil yang ditemukan

Biokimia Bab Enzim

N/A
N/A
Protected

Academic year: 2021

Membagikan "Biokimia Bab Enzim"

Copied!
16
0
0

Teks penuh

(1)

 Nama

 Nama : Lutviyah Dwi: Lutviyah Dwi  Nim

 Nim : 150351605475: 150351605475 Class

Class : : Off Off B B 20152015 Matkul

Matkul : : BiokimiaBiokimia

1. Jelaskan dengan ringkas pengertian d

1. Jelaskan dengan ringkas pengertian dari istilah-istilah berikut:ari istilah-istilah berikut: a.

a. EnzimEnzim  b.

 b. KM suatu reaksi enzimatik dan apa funKM suatu reaksi enzimatik dan apa fungsinyagsinya c.

c. HidrolaseHidrolase d.

d. LigaseLigase e.

e. Sisi aktif enzimSisi aktif enzim Jawab :

Jawab : a.

a. Enzim adalahEnzim adalah  biomolekul biomolekul yang berfungsi sebagaiyang berfungsi sebagai kataliskatalis (senyawa yang(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu

mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. reaksi kimia.  b.

 b. KM KM suatu suatu reaksi reaksi enzimatik enzimatik dan apa dan apa fungsinya fungsinya adalah adalah kecepatan reaksikecepatan reaksi enzimatik dapat diukur dengan mengukur jumlah substrat yang diubah atau enzimatik dapat diukur dengan mengukur jumlah substrat yang diubah atau  produk

 produk yang yang dihasilkan dihasilkan per per satuan satuan waktu, waktu, dan dan pada pada suatu suatu waktu waktu yang yang sangatsangat  pendek, atau

 pendek, atau pada satu titik pada satu titik tertentu pada grafik dtertentu pada grafik diatas disebut kecepatan iatas disebut kecepatan sesaatsesaat (instantaneus velocity). Suatu enzim dengan K 

(instantaneus velocity). Suatu enzim dengan K MM  besar memerlukan substrat  besar memerlukan substrat

lebih banyak daripada enzim dengan K 

lebih banyak daripada enzim dengan K MM kecil untuk mencapai laju reaksi yang kecil untuk mencapai laju reaksi yang

sama. sama. Catatan: Catatan:

Makin besar K 

Makin besar K MM makin tidak makin tidak spesifik spesifik substratnya. substratnya. Nilai K Nilai K MM  khas bagi suatu  khas bagi suatu

reaksi enzimatis.

reaksi enzimatis.  K  K mm disebut juga sebagai konstanta kespesifikan dandisebut juga sebagai konstanta kespesifikan dan

memasukkan

memasukkan tetapan kelajuantetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstantasemua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas sehingga dapat kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas sehingga dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda.

ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. c.

c. Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat denganHidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan  pertolongan

 pertolongan air air (hidrolisis).(hidrolisis). Ada tiga jenis yaitu yang memecah ikatan ester,Ada tiga jenis yaitu yang memecah ikatan ester, glikosida, dan peptida. Contoh : esterase, amilase, amino peptidase, karboksil glikosida, dan peptida. Contoh : esterase, amilase, amino peptidase, karboksil  peptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin

(2)

d. Ligase adalah mengkatalisis reaksi penggabungan antara satu molekul dengan molekul lain melibatkan hidrolisis dari ATP. Misalnya: RNA ligase dan DNA ligase. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P. e. Sisi aktif enzim adalah tempat menempelnya molekul substrat pada proses cara

kerja enzim

2. Bagaimana caranya:

a. Menentukan KM suatu enzim

 b. Membedakan enzim dengan apoenzim/proenzim

c. Membedakan inhibitor kompetitif dan non kompetitif suatu reaksi enzimatis

d. Menentukan aktivitas suatu enzim

e. Menentukan aktivitas spesifik suatu enzim

f. Menentukan bahwa beberapa enzim merupakan isozim

Jawab :

a. Cara menentukan KM bergantung adanya substrat, karena enzim mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P)

(3)

Reaksi kebalikan antara E dan P sangat kecil sehingga v = k 2 [ES]……(1)

Pada reaksi enzimatis [ES] sulit diukur, yang dapat terukur dengan baik adalah [S] atau [P] dan [E]t (Enzim total= Enzim awal= E0)

[E]t = [E] + [ES] atau [E] = [E]t - [ES]………(2) Pada keadaan “steady state”:

makalaju pembentukan ES = laju penguraian ES

k 1[E] [S] = k -1[ES] + k 2 [ES]………(3)

[E] [S] = {(k -1+k 2)/k 1} [ES] = K M [ES]………(4)

(2) ke (4) ...[E]t [S] - [ES] [S] = K M [ES]

[ES] = [E]t [S]/ (K M+[S])………(5)

Kalau pers (5) dimasukkan ke pers (1) v = k 2 [E]t [S]/ (K M+[S])……… (6)

Pada [S] yg sangat besar , enzim telah jenuh dengan substrat sehingga reaksi mendekati kecepatan maksimum= Vmaks:

Vmaks = k 2 [E]t, sehingga

v = Vmaks [S]/ (K M+ [S]) (pers Mikhaelis-Menten)

Pada saat kecepatan reaksi mencapai ½ Vmaks maka [S]=K M

 b. Membedakan enzim dengan apoenzim. Enzim merupakan biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein. Apoenzim adalah bagian  protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.Sifat ikatannya dengan apoenzim inilah yang membedakan gugus prostetik dengan koenzim. Tidak seperti koenzim yang dapat terikat, lepas, kemudian diikat lagi oleh apoenzim selama kerja enzim, maka

(4)

gugus prostetik umumnya berada dalam keadaan terikat terus menerus menjadi satu dengan bagian apoenzim. Cara membedakan enzim dengan proenzim dengan enzim yaitu ditinjau dari bagian-bagiannya. Enzim terdiri dari protein dan kombinasi dari satu atau lebih bagian yang disebut kofaktor, sedangkan apoenzim adalah bagian protein dalam enzim

c. Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian  bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat  juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu

(5)

d. Uji Aktivitas Enzim dengan tujuan agar praktikan dapat mengetahui suhu terhadap aktivitas enzim, mampu membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim, mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap  perombakan substrat dan mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap

aktivitas enzim.

e. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik /hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan  pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme “sistem pengecekan ulang”. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.  Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan  pada RNA polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.  Dengan cara menetukan jumlah unit aktivitas enzim(jumlah enzim yang menyebabkan  perubahan satu mikroMol (sepersejuta Mol) substrat permenit pada suhu dan

(6)

f. Isoenzim adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama tetapi punya sifak fisik, kimia, imunologi yg berbeda, misalnya manusia punya enzim laktat dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pada tubuh manusia bisa menyebabkan alergi/ proses imunologis. Dengan menentukan aktivitas enzim, karena isozim merupakan kumpulan-kumpulan enzim yang mempunyai aktivitas yang sama.

3. Mungkinkah

a. Suatu lipase adalah hidrolase  b. Suatu papain adalah protease

c. Suatu larutan A kadar proteinya hanya 1/10 larutan B, tetapi aktivitas enzimatiknya 10x larutan B

Jawab :

a. Mungkin, karena Triasil Gliserol Hidrolase atau lipase merupakan suatu asil hidrolase yang bersifat dapat larut dengan baik dalam air. Lipase memiliki  peranan yang penting dalam pencernaan suatu senyawa lemak. Enzim ini

mengkatalisis reaksi hidrolisis lemak dan minyak dengan cara memutuskan rantai  panjang trigliserida pada lemak menjadi bentuk lipid polarnya.

 b. Mungkin, karena untuk buah kates yang muda banyak menghasilkan getah, getah inilah yang memiliki banyak kandungan

enzim protease

  dan enzim turunannya yang terdapat pada kates muda dan daun-daun kates terkandung

enzim papain

dan

kimopapain

  dan lebih dari 40 asam amino (enzim protease adalah enzim  pengurai dan peningkat protein).

c. Mungkin, karena tergantung banyaknya Konsentrasi substrat atau enzim yang  berada dalam larutan B. Selain itu, kondisi lingkungan seperti suhu, pH,

kehadiran inhibitor, dll turut mempengaruhi aktivitas enzim larutan B. 4. Apa bedanya

a. Reaksi enzimatik dan reaksi non enzimatik Jawab :

(7)

 Reaksi Enzimatik 

1. Menurunkan energy aktivasi

2. Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik dapat lebih mudah terjadi.

 Reaksi Non Enzimatik

1. Menggunakan energy aktivasi yg tinggi 2. Lambat

3. Membutuhkan suhu yang tinggi 4. Tekanan yang tinggi

SOAL LATIHAN LANJUTAN

1. Bagaimana langkah-langkah yang harus ditempuh untuk a. menentukan aktivitas suatu enzim secara kolorimetri?  b. mendapatkan struktur tiga dimensi suatu protein?

Jawab :

a. Penentuan secara kalorimetri didasarkan pada pelepasan produk hasil degradasi koloidal kitin berupa N-asetil-D-glukosamin ke dalam supernatant dengan menggunakan metode Reissig. Produk tersebut dikomplekskan dengan reagen tertentu seperti p-dimetilamino-benzaldehid atau reagen asam dinitrosalisilat menghasilkan serapan pada panjang gelombang 540 nm. Substrat lain yang bisa digunakan pada metode ini adalah kitin azure, yaitu kitin yang direaksikan dengan senyawa Remasol Brillian Violet 5R dan serapam yang dihasilkan dapat diukur pada panjang gelombang 420 nm. Untuk menentukan konsentrasi produk digunakan N-asetil-D-glukosamin sebagai standar. Spektrofotometer Assay Metode ini dapat ditentukan dengan menggunakan senyawa kromogen seperti diasetilkitobiosa dan 4-nitrofenil-β-D-N- N’- N’’-triasetilkitobiosa yang disiapkan dalam larutan stok dimetil sulfoksida

(8)

(DMSO) seperti yang telah dilakukan oleh Imoto dan Yagishita (1977) dan ditentukan serapan pada panjang gelombang 410 nm.

 b. Struktur tersier

Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai  polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada  beberapa interaksi yang terlibat yaitu:

Interiaksi ionik 

Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –  NH2 tambahan) dan gugus negatif ( – COOH tambahan).

Ikatan Ionik

Ikatan hidrogen

Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti – OH,  – COOH, – CONH2 atau –  NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.

2. Dengan penjelasan yang bagaimana/ mengapa:

a. Kadangkala enzim tak langsung dibentuk tetapi dalam bentuk  proenzim dulu

 b. Pemotongan sebagian pro-enzim/ zimogen, justru mengaktivkan enzim ybs

c. Enzim dapat mempercepat perubahan substrat menjadi produk Jawab :

a. Proenzim atau zimogen merupakan enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif. Ada dua tujuan utama pembentukan proenzim ini, yaitu: (1) Melindungi tubuh dari proses autodigesti; (2) Melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat. Sebagai contoh misalnya pepsinogen, tripsiogen dan

(9)

kemotripsinogen. Biasanya dalam bentuk yang masih berupa proenzim atau zimogen ini, enzim tersebut diberi nama seperti nama trivialnya dan ditambah dengan awalan pro- atau akhiran  – ogen. Contoh yang paling dikenal adalah enzim pencerna protein yang dikeluarkan oleh pancreas, yaitu tripsin, kimotripsin, dan elastase. Enzim-enzim ini diaktifkan di tempat dia harus bekerja dan oleh keadaan tertentu. Pepsin misalnya, disekskresikan oleh sel-sel utama (chief cell) epitel mukosa lambung, dalam bentuk yang  belum aktif dan dinamai sebagai pepsinogen.

 b. Karena, Pemotongan spesifik menyebabkan perubahan konformasi yang menyingkap sisi aktif enzim, sehingga enzim akan aktif. Mekanisme  pengaturan ini dapat dilakukan di luar sel karena tidak memerlukan ATP

untuk mngubah zymogen menjadi enzim aktif. Karena mekanisme ini  bersifat irreversible, maka diperlukan mekanisme lain untuk menginaktifkan enzim. Contohnya Protease diinaktifkan dengan protein inhibitor yang mengikat secara kuat pada sisi aktif enzim.

c. Enzim berperan sebagai katalis organik, enzim mempercepat kecepatan reaksi yang terjadi. Jika tidak ada enzim, reaksi kimia akan menjadi sangat lambat. Berbagai reaksi juga mungkin tidak akan terjadi jika tidak terdapat enzim yang tepat di dalam tubuh. Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia berkali-kali lipat. Studi telah menemukan bahwa enzim dapat mempercepat reaksi kimia sampai 10 milyar kali lebih cepat. Zat kimia yang hadir pada awal proses biokimia disebut sebagai substrat, yang mengalami  perubahan kimia membentuk produk akhir. Konsentrasi substrat atau enzim

dapat berdampak pada aktivitas enzim. Selain itu, kondisi lingkungan seperti suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll turut mempengaruhi aktivitas enzim.

3. a. Jelaskan beberapa penyakit karena defisiensi/kerusakan enzim, dan enzim apa yang rusak

 b. jelaskan kegunaan inhibitor enzim dalam pengobatan c. jelaskan suatu contoh pengukuran enzim untuk diagnosis  jawab :

(10)

a. Beberapa penyakit genetik manusia yang berkaitan dengan rusaknya enzim tertentu

Penyakit Enzim yang rusak

Albino 3-monooksigenase tirosin

Alkaptonuria 1,2-dioksigenase homogentisat Galaktosemia Uridililtransferase galaktosa I-fosfat Homosistinuria β -sintase sistationin

Fenilketonuria 4-monooksigenase fenilalanin Penyakit tay-sachs Heksosaminidase A

1. Albinisme

Kelainan ini disebabkan karena tubuh seseorang tidak mampu membentuk enzim yang diperlukan untuk merubah asam amino menjadi  beta-3,4-dihidroksiphenylalanin untuk selanjutnya diubah menjadi pigmen melanin. Jadi Albinisme bukanya disebabkan karena adanya penimbunan tirosin dalam tubuh, melainkan karena tidak dapatnya tirosin diubah menjadi melanin. Pembentukan enzim yang mengubah tirosin menjadi melamin itu ditentukan oleh gen dominant A, sehingga orang normal dapat mempunyai genotip AA atau Aa. Orang albino tidak memiliki gen dominant A sehingga homozigotik aa. Oleh karena orang albino tidak memiliki pigmen melamin, maka rambutnya putih, kulit badan dan mata  berwarna merah jambu, karae warna darah menembus kulit. Matapun tak  berpigmen sehingga tidak tahan sinar matahari, sehingga kerapkali rusak. Oleh karena gen penyebab albinisme ini terletak dalam autosom, maka kelainanalbino ini dapatdijumpaui pada orang laki-laki maupun  perempuan.

2. Alkaptonuria

Garrod 1902 mengemukakan penyakit ini akaibat adanya gangguan metabolisme. Sampai sekarang belum diketahui terapinya dengan pasti. Frekuensi penyakit ini di Amerika Serikat adalah 5 orang tiap 100.000 kelahiran hidup. Ini berarti setiap tahun dilahirkan 160 anak  penderita. Penderita tidak memiliki gen dominant H sehingga di

(11)

hompzigotik resesip hh dan tidak mampu membentuk enzim asam homogentisin oksidase yang seharusnya mengubah asam homogentisin (alkapton) menjadi asam maleyl asetoasetat sampai menjadi H2O dan CO2. Alkapton keluar tubuh bersama kemih, yang menyebabkan kemih  berubah warna

3. Tirosinosis

Kira-kira 5% dari phenylalanine segera digunakan untuk mensintesa protein baru bagi tubuh. Bagian besar lainnya akan ditukarmenjadi tirosin oleh enzim phenylalanine hidrosilase menjadi tirosin. Apabila enzim tirosinase (tirosin transaminase) absen yaitu pada orang homozigotik tt), maka darah mengandung terlalu banyak tirosin, sehingga menyebabkan penyakit pada hati, kejang pada otot, gemetar, sering kacau kelakuannya, serangan jatung dan pigmen kulit kearah albino. Berbeda dengan penderita PKU penderita tirosinosis mempunyai intelegensia normal. Jika timbulnya penyakit diketahui sejak kecil, keselamatan penderita masih mungkin ditolong dengan melaksanakan makan berpantang, yaitu memilih makanan yang sedikit atau tidak mengandung phnylalanin.

4. Galaktosemia

Galaktosemia disebabkan oleh defisiensi galaktosa 1-fosfat uridililtransferase. Galatosemia merupakan penyakit resesif autosom pada metabolisme galaktosa yang terdapat pada sekitar 1 dalam 60000 bayi  baru lahir. Gejala klinis awal adalah kegagalan pertumbuhan. Muntah atau diare ditemukan pada sebagian besar penderita, biasanya berawal dalam  beberapa hari setelah minum susu. Tanda gangguan hati, baik ikterus dan hepatomegali, hampir sering muncul setelah minggu pertama setelah lahir. Ikterus pada penyakit hati intrinsik dapat diperberat oleh hemolisis hebat  pada beberapa penderita. Bahkan katarak juga pernah dilaporkan terjadi

dalam beberapa hari setelah lahir

 b. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, enzim tersebut dalam  pengobatan di turunkan karena akan memberi pengaruh yang kurang baik pada

(12)

tubuh yang tidak sehat, sehingga perlu diturunkan aktivitasnya. Enzim sebagai sasaran pengobatan merupakan terapi di mana senyawa tertentu digunakan untuk memodifikasi kerja enzim, sehingga dengan demikian efek yang merugikan dapat dihambat dan efek yang menguntungkan dapat dibuat. Berdasarkan sasaran  pengobatan, dapat dibagi menjadi terapi di mana enzim sel individu menjadi

sasaran dan terapi di mana enzim bakteri patogen yang menjadi sasaran. Misalnya :

1. Penyakit kanker merupakan penyakit sel ganas yang harus dicegah  penyebarannya. Salah satu cara untuk mencegah penyebarannya adalah dengan menghambat mitosis sel ganas. Seperti yang diketahui, proses mitosis memerlukan pembentukan DNA baru (purin dan pirimidin). Pada  pembentukan basa purin, terdapat dua langkah reaksi yang melibatkan formilasi (penambahan gugus formil) dari asam folat yang telah direduksi. Reduksi asam folat ini dapat dihambat oleh senyawa ametopterin sehingga sintesis DNA menjadi tidak berlangsung. Selain itu penggunaan azaserin dapat menghambat biosintesis purin yang membutuhkan asam glutamate. 6-aminomerkaptopurin juga dapat menghambat adenilosuksinase sehingga menghambat pembentukan AMP (salah satu bahan DNA).

2. Pengendalian tekanan darah diatur oleh enzim renin-EKA dan angiosintase. Enzim renin-EKA berperan dalam menaikkan tekanan darah dengan menghasilkan produk angiotensin II, sedangkan angiosintase bekerja terbalik dengan mengurangi aktivitas angiotensin II. Untuk menghambat kenaikan tekanan darah, maka manipulasi terhadap kerja enzim khususnya EKA dapat dilakukan dengan pemberian obat penghambat EKA (ACE Inhibitor).

3. Pada penderita penyakit kejiwaan, pemberian obat anti-depresi (senyawa) inhibitor monoamina oksidase (MAO inhibitor) dapat menghambat enzim monoamina oksidase yang mengkatalisis oksidasi senyawa amina primer yang  berasal dari hasil dekarboksilasi asam amino. Enzim monoamina oksidase

(13)

sendiri merupakan enzim yang mengalami peningkatan jumlah ada sel susunan saraf penderita penyakit kejiwaan.

c. Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok:

(14)

1. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat penyakit tertentu.

Penggunaan enzim sebagai petanda dari kerusakan suatu jaringan mengikuti prinsip bahwasanya secara teoritis enzim intrasel seharusnya tidak terlacak di cairan ekstrasel dalam jumlah yang signifikan. Pada kenyataannya selalu ada bagian kecil enzim yang berada di cairan ekstrasel. Keberadaan ini diakibatkan adanya sel yang mati dan pecah sehingga mengeluarkan isinya (enzim) ke lingkungan ekstrasel, namun jumlahnya sangat sedikir dan tetap. Apabila enzim intrasel terlacak di dalam cairan ekstrasel dalam jumlah lebih  besar dari yang seharusnya, atau mengalami peningkatan yang  bermakna/signifikan, maka dapat diperkirakan terjadi kematian (yang diikuti oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara besar-besaran. Kematian sel ini dapat diakibatkan oleh beberapa hal, seperti keracunan bahan kimia (yang merusak tatanan lipid bilayer), kerusakan akibat senyawa radikal bebas, infeksi (virus), berkurangnya aliran darah sehingga lisosom mengalami lisis dan mengeluarkan enzim-enzimnya, atau terjadi perubahan komponen membrane sehingga sel imun tidak mampu lagi mengenali sel-sel tubuh dan sel-sel asing, dan akhirnya menyerang sel tubuh (penyakit autoimun) dan mengakibatkan kebocoran membrane.

Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah sebagai berikut: Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya gangguan perfusi darah ke glomerulus ginjal, sehingga renin akan menghasilkan angiotensin II dari suatu protein serum yang berfungsi untuk menaikkan tekanan darah

2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.

Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk mencari petanda (marker ) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu senyawa petanda yang dicari dapat diketahui dan diukur  berapa jumlahnya. Kelebihan penggunaan enzim sebagai suatu reagensia

(15)

adalah pengukuran yang dihasilkan sangat khas dan lebih spesifik

dibandingkan dengan pengukuran secara kimia, mampu digunakan untuk mengukur kadar senyawa yang jumlahnya sangat sedikit, serta praktis karena kemudahan dan ketepatannya dalam mengukur.

Contoh penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:

 Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis dan bakteri Arthobacter

 globiformis dapat digunakan untuk mengukur asam urat.

 Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim

kolesterol-oksidase yang dihasilkan bakteri Pseudomonas fluorescens.

 Pengukuran alcohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan

keracunan alcohol dapat dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol dehidrogenase yang dihasilkan oleh Saccharomyces cerevisciae, dan lain-lain

3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.

Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan reagensia lain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Senyawa yang dilacak dan diukur sama sekali bukan substrat yang khas bagi enzim yang digunakan. Selain itu, tidak semua senyawa memiliki enzimnya, terutama senyawa-senyawa sintetis. Oleh karena itu, pengenalan terhadap substrat dilakukan oleh antibodi. Adapun dalam hal ini enzim berfungsi dalam memperlihatkan keberadaan reaksi antara antibodi dan antigen.

Contoh penggunaannya adalah sebagai berikut:

Pada teknik EMIT ( Enzim Multiplied Immunochemistry Test ), molekul kecil seperti obat atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkan antibodi tidak dapat berikatan dengan molekul (obat atau

(16)

hormon) tersebut. Enzim yang lazim digunakan dalam teknik ini adalah lisozim, malat dehidrogenase, dan gluksa-6-fosfat dehidrogenase.

Referensi

Dokumen terkait

Mengingat tujuan UMBY adalah menghasilkan lulusan yang bermutu, unggul, dan berbudi luhur serta menghasilkan ilmu pengetahuan, teknologi dan/atau seni untuk pengembangan

(Tiga cabang visceral lateral aorta abdominalis adalah a. renalis dan a testicularis pada pria dan a.ovarice pada wanita). Jumlahnya ada dua buah, satu kanan dan satu kiri. Arteri

Penjelasan pengukuran pada cluster 7, di presentasikan fenomena PD pada phasa T, diperlihatkan gambar 3.29 dengan nilai 2.24nC lebih besar daripada phasa lainya.

OpenGL pada awalnya didesain untuk digunakan pada bahasa pemrograman C/C++, namun dalam perkembangannya OpenGL dapat juga digunakan dalam bahasa pemrograman yang lain seperti

Artikel tentang “Modifikasi gigi manusia Binangun dan Leran: Temuan baru di kawasan Pantai Utara Kabupaten Rembang, Jawa Tengah”, selain merupakan data baru yang

Diketahui pula bahwa sekretori IgA sangat berperan dalam mempertahankan integritas mukosa saluran pernafasan (Colman, 1992). Dari uraian di atas, perjalanan klinis penyakit ISPA

yang sama. dalam kasus ini adalah satu-satunya nilai eigen dari A.. adalah proyeksi orthogonal pada bidang xy. Vektor-vektor pada bidang Vektor-vektor pada bidang xy dipetakan

Makna idiomatikal warna merupakan makna khusus dan berbeda dari makna leksikal; (2) terdapat hubungan antara makna leksikal dan makna idiomatikal secara metafora 12 kanyouku,