ENZIM
ENZIM
• Berbagai macam reaksi biokimia yang
terjadi dalam organisme hampir semuanya diperantarai oleh serangkaian katalis
biologi yang dikenal dengan ENZIM
• Enzim juga dapat diartikan sebagai
molekul biopolimer yang tersusun dari serangkaian asam amino dalam kondisi dan susunan rantai yang teratur dan tetap
ENZIM
Enzim berbeda dengan katalis kimia biasa Enzim berbeda dengan katalis kimia biasa
dalam beberapa hal dalam beberapa hal : :
• 1. Laju reaksi yang lebih tinggi
• 2. Kondisi reaksi yang ’mild’
• 3. Spesifikasi reaksi lebih besar
• 4. Kapasitas untuk pengaturan
An enzyme controlled An enzyme controlled
pathway pathway
• Enzyme controlled reactions proceed 10
8to 10
11times faster than corresponding non-enzymic reactions.
© 2007 Paul Billiet ODWS
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
AKTIVITAS ENZIM AKTIVITAS ENZIM
• Konsentrasi Substrat
• Kadar Enzim
• pH
• Suhu
• Zat Penghambat (inhibitor)
• AKTIVATOR
Pengaruh pH terhadap Kecepatan Reaksi
Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap Kecepatan Reaksi
Tata nama enzim Tata nama enzim
• Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis
• Biasanya ditambah akhiran ase
• Enzim dibagi ke dalam 6 golongan besar
Penamaan Enzim Penamaan Enzim
• Oksidoreduktase (EC 1)
Enzim yang termasuk dalam golongan ini adalah dehidrogenase dan oksidase
• Transferase (EC 2)
Bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa ke senyawa lain. sebagai contoh ialah
metiltransferase, karboksitransferase, asil transferase dan amino transferase/transaminase
• Hidrolase (EC 3)
Bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis
hidrolase yakni yang memecah ikatan ester, ikatan glikosida dan yang memecah ikatan peptida
Enzyme commission (EC)
• Liase (EC 4)
Mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis)
atau sebaliknya. Contoh enzim dalam golongan ini adalah dekarboksilase, aldolase dan hidratase
• Isomerase (EC 5)
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan
glukosa menjadi fruktosa, senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi trans.
• Ligase (sintesa) (EC 6)
Bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul.
Ikatan yang terbentuk adalah adalah ikatan C-O, C-S, C-N
atau C-C. Contohnya adalah enzim glutamin sintease dan
piruvat karboksilase
APA ITU ENZIM ? APA ITU ENZIM ?
• 1800 Pencernaan daging oleh sekresi lambung.Perubahan pati mjd gula oleh air liur
• 1850 LOUIS PASTEUR.Fermentasi gula mjd alkohol oleh ragi dikatalis fermen dsb enzim (tdk dpt dipisahkan dr sel ragi hidup)
• 1897 EDUARD BUCKNER. Berhasil mengekstrak bentuk aktif sel ragi yi enzim ferment gula mjd alkohol
• 1926 Kristal urease ekstrak kacang tdr dari protein shg semua ensim adalah protein. Richard Willstatter (jerman) menentang kristal urease.
Enzim adalah senyawa BM rendah.Kristal urease adalah cemaran
• 1930 Isolasi proteolitik yaitu mengkristalkan pepsin dan tripsin (keduanya protein).
DEFINISI ENZIM
1. Protein yang mempunyai daya katalitik spesifik
2. Protein pembeda non enzimatik katalis 3. Enzim adalah protein spesifik katalis
reaksi biologis (disebut biokatalis)
Spesifik: hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang
susunannya sama dan fungsinya sama
BEDA KATALIS DAN BEDA KATALIS DAN
BIOKATALIS BIOKATALIS
Klasifikasi Katalis Biokatalis 1.Senyawa Logam Protein
(Pt,Ni,Cu)
2.Pusat Aktif Negatif Positif
3.Kerja Tdk spesifik Spesifik
4.Sifat Dena Negatif Positif
turasi
Susunan enzim Susunan enzim
• Komponen utama enzim adalah protein
• Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein struktural
• Tidak semua protein bertindak sebagai
enzim
SISI AKTIF SISI AKTIF
• Pada sisi aktif ada 2 gugus
• 1. Gugus katalitik
• 2. Gugus pengikat
ENZIM
Protein <100 %+ Non protein (kofaktor)AKTIF PROTEIN 100 %
RUMUS DASAR REAKSI RUMUS DASAR REAKSI
ENZIMATIS ENZIMATIS
• E + S ES E + P
• Sebelum melakukan katalitik Enzim
bergabung Substrat menjadi ES. Tidak semua enzim dapat bergabung substrat tapi hanya pada satu sisi yi sisi aktif
(tempat dimana E bergabung S)
Contoh koenzim Contoh koenzim
1. NAD (koenzim 1) 2. NADP (koenzim 2) 3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f 5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin
ribose
Sifat enzim Sifat enzim
• Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
• Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat
sintesisnya (disebut eksoenzim)
• Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1.
Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil
2.
Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion
3.
Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
4.
Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5.
Enzim merupakan biokatalisator yang dalam
jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6.
Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7.
Enzim bermolekul besar
8.
Enzim bersifat khas/spesifik
Suhu: optimum 30
0C, minimum 0
0C, maksimum 40
Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe
Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb, Cu, Zn, Cd, Ag
pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi asam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa)
Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi
kemudian menghambat karena: penumpukan produk (feed back effect)
Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
Air, memacu aktifitas enzim
Vitamin, memacu aktifitas enzim
CARA KERJA ENZIM
1. Hipotesis Emil Fisher 1894. Substrat dan
enzim hrs cocok supaya enzim dpt mengubah substrat. Dikenal LOCK and KEY
2. KOAHLAND. Substrat masuk celah enzim mk bagian itu mengatur sendiri shg substrat cocok (terjadi perubahan geometrik pd protein
enzim). Dikenal teori INDUCED FIT
The Lock and Key Hypothesis The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again Enzyme-
substrate complex E
S
P E
E
P
Reaction coordinate
© 2007 Paul Billiet ODWS
Induced Fit Theory
Induced Fit Theory
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:
1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat
sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara
substrat dengan inhibitor untuk
bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect)
2. Non kompetitif: zat penghambat
menyebabkan struktur enzim rusak
sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi
dengan substrat
1. Protein memegang peran penting dalam hampir semua proses biologi.
Peran dan aktivitas protein terlihat dalam katalisis enzimatik, transport dan penyimpanan, koordinasi gerak, penunjang mekanis, proteksi imun, membangkitkan dan menghantar impuls saraf, pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi, dan sebagainya
2. Asam amino merupakan unit dasar penyusun struktur protein, yaitu
rangkaian monomer-monomer asam amino yang menyusun polipeptida protein
3. Berbagai macam reaksi biokimia yang terjadi dalam organisme hampir semuanya diperantarai oleh serangkaian katalis biologi yang dikenal dengan enzim. Enzim merupakan molekul polimer yang beragam yang dihasilkan sel hidup. Keragaman ini bukan hanya nyata di dalam bentuk dan ukurannya, tetapi juga di dalam peranannya. Di dalam sel sumber enzim terlibat dalam setiap reaksi biokimia, mulai dari konversi energy, metabolism makanan, mekanisme pertahanan sel, komunikasi antar sel, sampai ke konversi sifat keturunan. Enzim juga dapa diartikan sebagai molekul biopolymer yang tersusun dari seragkaian asam amino dalam kondisi dan susunan rantai yang teratur dan tetap