ASAM AMINO DAN PEPTIDA
5. MOTIF-MOTIF STRUKTUR PROTEIN
Penelitian struktur dengan sinar-x memainkan peran utama dalam mengubah ilmu kimia yang pada awal abad ke-20 merupakan ilmu deskriptif menjadi suatu ilmu yang di dalamnya sifat-sifat senyawa baru bisa diprediksi secara teoritis. Ketika W.L. Bragg menyelesaikan struktur kristal yang pertama kalinya, yakni batu garam NaCl, hasilnya mengubah total konsep awal gaya ikatan dalam senyawa-senyawa ion.
Struktur hasil kristalografi sinar-x yang pertama untuk molekul protein globular adalah pada mioglobin pada tahun 1958, dan mengejutkan mereka yang mengharapkan struktur dan fungsi protein yang umum dan sederhana seperti struktur DNA untai ganda (double helix) yang sederhana dan indah yang telah ditentukan lima tahun sebelumnya oleh James D. Watson dan Francis Crick. Pada tahun 1958, John Kendrew dari Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, Inggris, yang menentukan struktur mioglobin dengan resolusi rendah, mengekspresikan kekecewaannya akan kompleksitas struktur tersebut dalam kata-kata berikut: “Mungkin hal yang paling menakjubkan dari molekul tersebut adalah kompleksitasnya dan tidak adanya simetri. Susunan ini tampaknya hampir sama sekali tidak memiliki keteraturan yang mengantisipasi secara instingtif, dan molekul ini lebih rumit daripada yang telah diperkirakan oleh teori struktur protein manapun.”
Di sisi lain, mudah untuk memahami bahwa ketidakteraturan struktur seperti itu sebenarnya dibutuhkan oleh protein untuk me-menuhi keberagaman fungsinya. Penyimpanan dan transfer informasi dari DNA adalah linear, dan dengan demikian molekul DNA untuk informasi yang sangat berbeda bisa saja mempunyai struktur yang sebenarnya sama. Sebaliknya, protein harus mengenali beribu-ribu macam molekul dalam sel melalui interaksi tiga dimensi mendetail, yang memerlukan struktur molekul protein yang berbeda-beda dan tak
teratur. Selain kebutuhan ini, terdapat keteraturan dalam struktur pro-Bab Protein 10 Interior molekul protein berisi sebagian besar oleh rantai samping hidrofob. Rantai utama dalam interior disusun dalam struktur sekunder untuk menetralkan atom-atom polarnya melalui ikatan hidrogen. Terdapat dua tipe utama struktur sekunder, a-heliks dan b-sheet. Beta sheet bisa memiliki untai yang paralel, antiparalel, atau campuran.
Struktur protein dibangun oleh kombinasi elemen struktur sekunder, a heliks, dan untai b. Elemen-elemen ini membentuk daerah inti yakni interior molekul dan dihubungkan oleh daerah loop pada permukaan. Diagram topologi skematik dan sederhana di mana elemen-elemen struktur sekunder ini ditandai warna terang sangatlah berguna dan sering digunakan. a-heliks atau untai b yang bersebelahan dalam urutan asam amino biasanya juga berdekatan dalam struktur tiga dimensi. Kombinasi tertentu, yang disebut motif, muncul sangat sering, termasuk motif heliks-loop-heliks dan motif hairpin. Suatu motif heliks-loop-heliks pengikat DNA dan motif heliks-loop-heliks pengikat kalsium, masing-masing dengan kebutuhan urutan asam amino dan geometri spesifiknya, digunakan dalam banyak protein berbeda.
Motif b-a-b, yang terdiri atas dua untai b paralel digabungkan oleh satu a-heliks, ada dalam hampir semua struktur yang memiliki b-sheet paralel. Empat untai b antiparalel yang disusun dengan cara spesifik membentuk motif kunci Yunani, yang sering ditemukan dalam struktur dengan b-sheet antiparalel.
Rantai polipeptida melipat menjadi satu atau beberapa unit terpisah, domain, yang merupakan unit fungsional dasar dan struktur tiga dimensi. Inti domain dibangun dari kombinasi motif kecil dari struktur sekunder, seperti motif a-loop-a, b-loop-b, atau b-a-b. Domain dikelompokkan ke dalam tiga kelompok struktur utama: struktur a, di mana inti dibangun hanya dari a-heliks; struktur b, yang membentuk b sheet antiparalel; dan struktur a/b, di mana kombinasi motif b-a-b membentuk dominasi b sheet paralel dikelilingi oleh a-heliks.
Interior protein bersifat hidrofob
Pada saat penelitian resolusi tinggi pada mioglobin telah ada, John Kendrew memperhatikan bahwa asam amino dalam interior protein memiliki rantai samping yang hampir seluruhnya hidrofob. Ini adalah salah satu prinsip dasar penting yang pertama kali muncul dari penelitian struktur protein. Gaya dorong utama untuk melipat molekul protein globular terlarut dalam air adalah dengan memasang rantai-rantai samping hidrofob di dalam interior molekul, sehingga menciptakan inti hidrofob dan permukaan hidrofil.
Inti hidrofob ternyata penuh dengan rantai-rantai samping dalam interior protein. Rantai-rantai samping hidrofob yang bentuknya berbeda-beda ini posisinya harus sesuai dengan struktur sekunder dalam interior protein, sehingga memenuhi inti. Dalam beberapa kasus terdapat lubang dalam interior, yang biasanya diisi oleh satu atau lebih molekul air yang berikatan hidrogen dengan gugus polar internal. Molekul-molekul air internal yang terikat ini bisa dikatakan sebagai bagian integral dari struktur protein.
Akan tetapi, terdapat masalah besar dengan menciptakan suatu inti hidrofob dari rantai protein. Untuk membawa rantai samping ke dalam inti, rantai utama juga harus melipat ke dalam interior. Rantai utama sangatlah polar dan hidrofil, dengan satu donor ikatan hidrogen, NH, dan satu akseptor ikatan hidrogen, C’=O, pada setiap unit peptida. Dalam lingkungan hidrofob, gugus-gugus polar rantai utama ini harus dinetralkan oleh pembentukan ikatan hidrogen. Masalah ini dipecahkan dengan pembentukan struktur sekunder biasa di dalam interior molekul protein. Struktur sekunder seperti ini biasanya merupakan salah satu dari dua tipe: alpha heliks (a-Heliks) atau beta sheet (b- sheet). Kedua tipe ini dikarakterisasi oleh ikatan hidrogen antara gugus NH dan C’=O rantai utama, yang terbentuk ketika sejumlah residu memiliki sudut phi (f) dan psi (y) yang sama.
Elemen struktur sekunder dibentuk dengan cara ini dan dipertahankan oleh inti hidrofob sehingga membentuk rangka yang kaku (rigid) dan stabil. Rangka ini hanya memiliki fleksibilitas yang
Bab Protein 10 protein yang paling jelas ditentukan oleh teknik sinar-x maupun NMR. Gugus-gugus fungsi pada protein menempel pada rangka ini, baik secara langsung oleh rantai sampingnya, atau lebih sering dalam daerah loop yang menghubungkan elemen-elemen struktur sekunder yang berdekatan. Kini kita akan melihat lebih dekat pada elemen-elemen struktur ini.
Alpha (a) heliks adalah elemen penting dari struktur sekunder
a-Heliks adalah elemen klasik dari struktur protein. a-Heliks pertama kali dijelaskan pada tahun 1951 oleh Linus Pauling yang bekerja dan meneliti pada California Institute of Technology (Caltech). Ia memperkirakan bahwa struktur ini stabil dan disukai secara energetika dalam protein. Ia membuat prediksi menakjubkan ini atas dasar parameter geometris akurat yang diturunkan untuk unit peptida dari hasil analisis kristalografi struktur pada serangkaian molekul kecil. Prediksi ini segera mendapat dukungan eksperimen kuat dari pola difraksi yang diperoleh oleh Max Perutz di Cambridge, Inggris, dari kristal hemoglobin dan serat keratin. Semuanya ini diverifikasi dari struktur mioglobin resolusi tinggi milik John Kendrew, yang semua struktur sekundernya adalah heliks. a-heliks dalam protein ditemukan ketika suatu bentangan residu berurutan semuanya memiliki pasangan sudut f, y sekitar -600 dan -500, sesuai dengan daerah yang diperbolehkan di kuadran kiri bawah plot Ramachandran. a-Heliks memiliki 3,6 residu per putaran dengan ikatan hydrogen antara C’=O dari residu n dan NH dari residu n + 4 (Gambar 3.12). Dengan demikian semua gugus NH dan C’O diikat oleh ikatan hidrogen kecuali gugus NH pertama dan gugus C’O terakhir pada ujung a heliks. Akibatnya, ujung-ujung a-heliks bersifat polar dan hampir selalu berada pada permukaan molekul protein.
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul
10
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 103
pada California Institute of Technology (Caltech). Ia memperkirakan bahwa struktur ini stabil dan disukai secara energetika dalam protein. Ia membuat prediksi menakjubkan ini atas dasar parameter geometris akurat yang diturunkan untuk unit peptida dari hasil analisis kristalografi struktur pada serangkaian molekul kecil. Prediksi ini segera mendapat dukungan eksperimen kuat dari pola difraksi yang diperoleh oleh Max Perutz di Cambridge, Inggris, dari kristal hemoglobin dan serat keratin. Semuanya ini diverifikasi dari struktur mioglobin resolusi tinggi milik John Kendrew, yang semua struktur sekundernya adalah heliks.
-heliks dalam protein ditemukan ketika suatu bentangan residu berurutan semuanya memiliki pasangan sudut , sekitar -600 dan -500, sesuai dengan daerah yang diperbolehkan di kuadran kiri bawah plot Ramachandran.
-Heliks memiliki 3,6 residu per putaran dengan ikatan hydrogen antara C’=O dari residu n dan NH dari residu n + 4 (Gambar 3.12). Dengan demikian semua gugus NH dan C’O diikat oleh ikatan hidrogen kecuali gugus NH pertama dan gugus C’O terakhir pada ujung heliks. Akibatnya, ujung-ujung -heliks bersifat polar dan hampir selalu berada pada permukaan molekul protein.
3,6 residu
A B C D
Protein
Gambar 3-12 -Heliks adalah salah satu elemen utama struktur sekunder dalam protein. Atom N dan O rantai utama berikatan hidrogen satu sama lain di dalam heliks. (a) Diagram ideal jalur rantai utama dalam heliks. Alpha heliks seringkali diilustrasikan dengan cara ini. Terdapat 3,6 residu per putaran dalam heliks, yang berarti sepanjang 5,4 Å (1,5 Å per residu). (b) Sama seperti (a) tetapi dengan perkiraan posisi untuk atom-atom rantai utama dan ikatan hidrogen. Anak panah menunjukkan arah dari ujung-N ke ujung-C. (c) Diagram skematik suatu heliks. Atom oksigen berwarna merah, dan atom N berwarna biru. Ikatan hidrogen antara O dan N merah garis. Rantai samping ditunjukkan dengan lingkaran ungu. (d) Model ball-and-stick salah satu -heliks dalam mioglobin. Jalur rantai utama berwarna kuning; rantai samping berwarna ungu. Atom-atom rantai utama tidak berwarna. (e) Satu putaran -heliks dilihat dari sumbu heliks.
Variasi pada -heliks di mana rantai bergulung lebih longgar atau lebih kuat, dengan ikatan hidrogen pada residu n + 5 atau n + 3 dan bukan pada n + 4 disebut sebagai heliks atau 310 heliks. 310 Heliks memiliki 3 residu per putaran dan 10 atom di antara donor dan akseptor ikatan hidrogen. Baik heliks maupun 310 heliks langka terdapat dan biasanya hanya pada ujung -heliks atau sebagai -heliks putaran tunggal. Bentuk-bentuk ini secara energetika tidaklah disukai, karena atom-atom tulang punggungnya dikemas terlalu ketat dalam 310 heliks dan terlalu longgar dalam heliks sehingga terdapat lubang di tengahnya. Hanya dalam -heliks-lah atom-atom tulang punggungnya dikemas sedemikian rupa membentuk struktur yang stabil.
Dalam protein globular, -heliks bervariasi panjangnya mulai dari empat atau lima asam amino sampai lebih dari empat puluh residu. Panjang
rata-E
Gambar 3-12 a-Heliks adalah salah satu elemen utama struktur sekunder dalam protein. Atom N dan O rantai utama berikatan hidrogen
satu sama lain di dalam a heliks. (a) Diagram ideal jalur rantai utama dalam a heliks. Alpha heliks seringkali diilustrasikan dengan cara ini. Terdapat 3,6 residu per putaran dalam a heliks, yang berarti sepanjang
5,4 Å (1,5 Å per residu). (b) Sama seperti (a) tetapi dengan perkiraan posisi untuk atom-atom rantai utama dan ikatan hidrogen. Anak panah
menunjukkan arah dari ujung-N ke ujung-C. (c) Diagram skematik suatu a heliks. Atom oksigen berwarna merah, dan atom N berwarna
biru. Ikatan hidrogen antara O dan N merah garis. Rantai samping ditunjukkan dengan lingkaran ungu. (d) Model ball-and-stick salah satu
a-heliks dalam mioglobin. Jalur rantai utama berwarna kuning; rantai samping berwarna ungu. Atom-atom rantai utama tidak berwarna. (e)
Bab Protein 10 Variasi pada s-heliks di mana rantai bergulung lebih longgar atau lebih kuat, dengan ikatan hidrogen pada residu n + 5 atau n + 3 dan bukan pada n + 4 disebut sebagai p heliks atau 310 heliks. 310 Heliks memiliki 3 residu per putaran dan 10 atom di antara donor dan akseptor ikatan hidrogen. Baik p heliks maupun 310 heliks langka terdapat dan biasanya hanya pada ujung a-heliks atau sebagai heliks putaran tunggal. Bentuk-bentuk ini secara energetika tidaklah disukai, karena atom-atom tulang punggungnya dikemas terlalu ketat dalam 310 heliks dan terlalu longgar dalam p heliks sehingga terdapat lubang di tengahnya. Hanya dalam a-heliks-lah atom-atom tulang punggungnya dikemas sedemikian rupa membentuk struktur yang stabil. Dalam protein globular, a-heliks bervariasi panjangnya mulai dari empat atau lima asam amino sampai lebih dari empat puluh residu. Panjang rata-ratanya sekitar sepuluh residu atau tiga putaran. Jarak per residu pada a-heliks yakni 1,5 Å sepanjang sumbu heliks, atau sekitar 15 Å dari satu ujung ke ujung lainnya pada a-heliks rata-rata.
Secara teori suatu a-heliks bisa berupa tangan kanan atau tangan kiri tergantung pada arah perputaran rantai. Akan tetapi, a-heliks tangan kiri tidak diperbolehkan untuk asam amino L- karena kedekatan rantai-rantai samping dan gugus C’O. Maka, a-heliks yang diamati pada protein hampir selalu merupakan tangan kanan. Daerah pendek a-heliks tangan kiri ( 3-5 residu) hanya kadang-kadang terdapat.
a-Heliks memiliki momen dipol
Semua ikatan hidrogen dalam suatu titik a-heliks berada dalam arah yang sama karena unit-unit peptida berjajar dalam orientasi yang sama sepanjang sumbu heliks. Karena satu unit peptida memiliki momen dipol yang muncul dari perbedaan polaritas gugus NH dan C’O, momen-momen dipol ini juga berjajar di sepanjang sumbu heliks (Gambar 3.13). Efek keseluruhannya yakni total dipol besar untuk a-heliks yang memberikan muatan positif parsial pada ujung amino dan muatan negatif parsial pada ujung karboksi dari a-heliks tersebut. Besarnya momen dipol ini yakni sekitar 0,5 – 0,7 unit muatan pada
tiap ujung heliks. Muatan-muatan ini diharapkan dapat menarik ligan dengan muatan berlawanan dan ligan bermuatan negatif, terutama jika ligan tersebut memiliki gugus fosfat dan seringkali berikatan pada ujung-N a-heliks. Sebaliknya, ligan bermuatan positif jarang berikatan pada ujung-C. Hal ini mungkin karena selain efek dipol, ujung-N suatu a-heliks memiliki gugus NH bebas dengan geometri yang disukai untuk posisi gugus fosfat oleh ikatan hidrogen tertentu (lihat Gambar 3.13). Pengikatan ligan seperti ini sering terjadi dalam protein; yang memberikan contoh ikatan tertentu melalui konformasi rantai utama di mana rantai samping tidak terlibat.
Beberapa asam amino lebih disukai dalam α-heliks
Rantai samping asam amino diproyeksikan keluar dari a-heliks (lihat Gambar 3.12e) dan tidak memasukinya, kecuali untuk prolin. Atom terakhir pada rantai samping prolin terikat pada atom N rantai utama, yang membentuk struktur linear Ca-CH2-CH2-CH2-N. Hal ini mencegah atom N untuk berpartisipasi dalam pembentukan ikatan hidrogen dan juga memberikan suatu halangan sterik kepada konformasi a-heliks. Prolin sangat cocok dalam putaran pertama suatu
a-heliks, tetapi biasanya menghasilkan bengkokan tajam jika berada di tempat lain dalam heliks tersebut. Bengkokan seperti itu terjadi dalam banyak a-heliks, bukan hanya dalam beberapa yang mengandung prolin di tengahnya. Karena itu, meskipun kita bisa memperkirakan bahwa residu prolin dapat menyebabkan suatu belokan dalam a-heliks, tetapi bukan berarti bahwa semua belokan merupakan akibat dari adanya prolin.
Beberapa macam rantai samping ternyata memiliki sifat terpilih yang lemah tetapi pasti untuk berada dalam a-heliks atau tidak. Ala (A), Glu (E), Leu (L), dan Met (M) adalah pembentuk a-heliks yang baik, sedangkan Pro (P), Gly (G), Tyr (Y), dan Ser (S) sangat jelek untuk a-heliks. Pemilihan seperti ini adalah inti bagi seluruh usaha awal untuk memperkirakan struktur sekunder dari urutan asam amino,
Bab Protein 111Protein
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 106 Gambar 3-13 Gugus bermuatan negatif seperti ion fosfat seringkali terikat pada ujung
amino -heliks. Momen dipol suatu -heliks sama seperti posibilitas ikatan hidrogen pada gugus NH bebas pada ujung heliks menyukai ikatan seperti ini. (a) Dipol satu unit peptida. Nilai dalam kotak memberikan pendekatan muatan fraksional atom-atom dalam unit peptida. (b) Dipol unit peptida dijajarkan sepanjang sumbu -heliks, yang menciptakan momen dipol total untuk -heliks tersebut, positif pada ujung amino dan negatif pada ujung karboksi. (c) Gugus fosfat berikatan hidrogen pada ujung NH suatu -heliks.
Beberapa asam amino lebih disukai dalam -heliks
Rantai samping asam amino diproyeksikan keluar dari -heliks (lihat Gambar 3.12e) dan tidak memasukinya, kecuali untuk prolin. Atom terakhir pada rantai samping prolin terikat pada atom N rantai utama, yang membentuk struktur linear C -CH2-CH2-CH2-N. Hal ini mencegah atom N untuk berpartisipasi dalam pembentukan ikatan hidrogen dan juga memberikan suatu halangan sterik kepada konformasi -heliks. Prolin sangat cocok dalam putaran pertama suatu -heliks, tetapi biasanya menghasilkan bengkokan tajam jika berada di tempat lain dalam heliks tersebut. Bengkokan seperti itu terjadi dalam banyak -heliks, bukan hanya dalam beberapa yang mengandung prolin di tengahnya. Karena itu, meskipun kita bisa memperkirakan bahwa residu prolin dapat menyebabkan suatu belokan dalam -heliks, tetapi bukan berarti bahwa semua belokan merupakan akibat dari adanya prolin.
Momen dipol
fosfa
-A B C
Gambar 3-13 Gugus bermuatan negatif seperti ion fosfat seringkali terikat pada ujung amino a-heliks. Momen dipol suatu a-heliks sama
seperti posibilitas ikatan hidrogen pada gugus NH bebas pada ujung heliks menyukai ikatan seperti ini. (a) Dipol satu unit peptida. Nilai
dalam kotak memberikan pendekatan muatan fraksional atom-atom dalam unit peptida. (b) Dipol unit peptida dijajarkan sepanjang sumbu
a-heliks, yang menciptakan momen dipol total untuk a-heliks tersebut, positif pada ujung amino dan negatif pada ujung karboksi. (c) Gugus
fosfat berikatan hidrogen pada ujung NH suatu a-heliks.
Lokasi yang paling banyak terdapat a-heliks dalam suatu struktur protein yakni di sepanjang bagian luar protein, dengan satu sisi heliks berhadapan dengan larutan dan sisi lainnya berhadapan dengan interior hidrofob protein tersebut. Karena itu, dengan 3,6 residu per putaran, ada kecenderungan rantai samping untuk berubah dari hidrofob menjadi hidrofil dengan jarak tiga sampai empat residu. Meskipun kecenderungan ini terkadang bisa terlihat dalam urutan asam amino, tetapi tidak cukup kuat untuk prediksi struktur, karena residu yang menghadap larutan bisa bersifat hidrofob sehingga a-heliks bisa saja tenggelam seluruhnya dalam protein atau terlihat seluruhnya.
Urutan berikut menunjukkan contoh-contoh urutan asam amino yang a-heliksnya tenggelam total, tenggelam sebagian, dan terlihat seluruhnya. Urutan asam amino dari tiga a-heliks 1. –Leu-Ser-Phe-Ala-Ala-Ala-Met-Asn-Gly-Leu-Ala-2. –Ile-Asn-Glu-Gly-Phe-Asp-Leu-Leu-Arg-Ser-Gly-3. –Lys-Glu-Asp-Ala-Lys-Gly-Lys-Ser-Glu-Glu-Glu-Urutan pertama berasal dari enzim sitrat sintase, 260-270 residu, yang membentuk heliks tenggelam; urutan kedua berasal dari enzim alkohol dehidrogenase, 355-365 residu, yang membentuk heliks yang terbuka sebagian; dan urutan ketiga dari troponin-C, 87-97 residu, yang membentuk heliks terbuka seluruhnya. Residu bermuatan berwarna merah, residu polar biru, dan residu hidrofob hijau.
Beta (b) sheet biasanya memiliki untai b yang paralel atau antiparalel
Unsur struktur utama yang kedua ditemukan dalam protein globular yakni b-sheet. Struktur ini dibangun dari kombinasi beberapa daerah rantai polipeptida, kebalikan dengan b-heliks, yang dibangun dari satu daerah kontinu. Daerah ini, untai b, biasanya sepanjang 5 sampai 10 residu dan dalam konformasi yang hampir terbentang penuh dengan sudut f, y di dalam daerah struktur luas yang diperbolehkan di kuadran kiri atas pada plot Ramachandran. Untai b ini berjajar berdekatan satu sama lain (lihat gambar 3.14 dan 3.15) sehingga ikatan hidrogen bisa terbentuk antara gugus C’=O di satu untai b dan gugus NH di untai b sebelahnya dan sebaliknya. b Sheet yang terbentuk dari beberapa untai bseperti ini “berlipat-lipat” dengan atom Ca yang sedikit di atas dan di bawah bidang b sheet. Rantai-rantai samping mengikuti pola ini sehingga di dalam untai b mereka juga mengarah ke atas atau ke bawah b sheet. Untai b bisa berinteraksi dalam dua cara untuk membentuk lembaran berlipat-lipat. Yang pertama, asam amino dalam jajaran untai b bisa semuanya ke arah biokimia yang sama, ujung amino ke ujung
Bab Protein 11 Protein
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 108
struktur luas yang diperbolehkan di kuadran kiri atas pada plot Ramachandran. Untai ini berjajar berdekatan satu sama lain (lihat gambar 3.14 dan 3.15) sehingga ikatan hidrogen bisa terbentuk antara gugus C’=O di satu untai dan gugus NH di untai sebelahnya dan sebaliknya. Sheet yang terbentuk dari beberapa untai seperti ini “berlipat-lipat” dengan atom C yang sedikit di atas dan di bawah bidang sheet. Rantai-rantai samping mengikuti pola ini sehingga di dalam untai mereka juga mengarah ke atas atau ke bawah sheet.
Gambar 3-14 Ilustrasi skematik sheet antiparalel. Sheet adalah unsur utama kedua dari struktur sekunder dalam protein. Untai bisa semuanya antiparalel seperti dalam gambar ini atau semuanya paralel atau campuran seperti digambarkan dalam gambar berikutnya. (a) Konformasi terbentang suatu untai . Rantai samping ditunjukkan sebagai lingkaran ungu. Orientasi untai adalah pada sudut kanan pada (b) dan (c). Untai secara skematik digambarkan sebagai anak
A B
C D
Gambar 3-14 Ilustrasi skematik b sheet antiparalel. b Sheet adalah unsur utama kedua dari struktur sekunder dalam protein. Untai b bisa semuanya antiparalel seperti dalam gambar ini atau semuanya paralel atau campuran seperti digambarkan dalam gambar berikutnya. (a) Konformasi terbentang
suatu untai b . Rantai samping ditunjukkan sebagai lingkaran ungu. Orientasi untai b adalah pada sudut kanan pada (b) dan (c). Untai b secara skematik digambarkan sebagai anak panah, dari ujung N ke C. (b) Ilustrasi skematik pola ikatan hidrogen dalam b sheet antiparalel. NH dan atom O rantai utama di dalam b sheet berikatan hidrogen satu sama
lain. (c) Versi ball-and-stick dari (b). Atom oksigen berwarna merah;