ASAM AMINO DAN PEPTIDA
4. STRUKTUR PROTEIN
Struktur tiga dimensi protein dapat digambarkan dalam sistem koordinat Cartesian dan menyebutkan koordinat (x, y, z) untuk tiap atom dalam protein. Struktur protein ini bisa digambarkan lebih jelas lagi dengan menyebutkan sudut rotasi (sudut torsi) setiap ikatan dalam protein (Gambar 3-4). Contohnya, konformasi tulang punggung suatu residu asam amino bisa dispesifikasikan dengan menyebutkan sudut torsi f (rotasi mengelilingi ikatan N–Ca), y (rotasi mengelilingi ikatan Ca–C’), dan w (rotasi mengelilingi ikatan N–C’).
Posisi nol untuk f yakni bila gugus –N–H trans terhadap ikatan Ca–C’. Sedangkan posisi nol untuk y adalah ketika ikatan Ca–N trans terhadap ikatan –C=O (Gambar 3-4). Sudut torsi ikatan peptida (w) biasanya sebesar 1800. Penggambaran lengkap struktur tiga dimensi suatu protein juga memerlukan pengetahuan mengenai sudut torsi
rantai samping c. Protein
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 85
Gambar 3-4 Definisi sudut torsi protein dan . Konformasi yang ditunjukkan diperoleh ketika dan semuanya diset pada 1800.
Gugus peptida berbentuk planar, hal ini disebabkan ikatan C–N memiliki karakter ikatan rangkap parsial yang beresonansi antara dua bentuk berikut: C N O H C N O -H
Panjang ikatan C–N (0,132 nm) merupakan pertengahan antara ikatan tunggal C–N (0,149 nm) dan ikatan rangkap C=N (0,129 nm). Karakter ikatan rangkap parsial ini membatasi rotasi yang mengelilingi ikatan C–N, sehingga penataan atom O, C, N, dan H adalah berada pada suatu bidang datar, dengan atom O
C0 C’ 0 N H C1 C’ 0 C 2 N H R1 H1 Bidang amida 1 Bidang amida 2
Gambar 3-4 Definisi sudut torsi protein w, f, y, dan c. Konformasi yang ditunjukkan diperoleh ketika w, f, dan y semuanya diset
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul
0
Gugus peptida berbentuk planar, hal ini disebabkan ikatan C–N memiliki karakter ikatan rangkap parsial yang beresonansi antara dua bentuk berikut:
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 85 Gambar 3-4 Definisi sudut torsi protein dan . Konformasi yang ditunjukkan
diperoleh ketika dan semuanya diset pada 1800.
Gugus peptida berbentuk planar, hal ini disebabkan ikatan C–N memiliki karakter ikatan rangkap parsial yang beresonansi antara dua bentuk berikut: C N O H C N O -H
Panjang ikatan C–N (0,132 nm) merupakan pertengahan antara ikatan tunggal C–N (0,149 nm) dan ikatan rangkap C=N (0,129 nm). Karakter ikatan rangkap parsial ini membatasi rotasi yang mengelilingi ikatan C–N, sehingga penataan atom O, C, N, dan H adalah berada pada suatu bidang datar, dengan atom O
C 0 C’ 0 N H C 1 C’ 0 C 2 N H R1 H1 Bidang amida 1 Bidang amida 2 Panjang ikatan C–N (0,132 nm) merupakan pertengahan antara ikatan tunggal C–N (0,149 nm) dan ikatan rangkap C=N (0,129 nm). Karakter ikatan rangkap parsial ini membatasi rotasi yang mengelilingi ikatan C–N, sehingga penataan atom O, C, N, dan H adalah berada pada suatu bidang datar, dengan atom O dan H dalam posisi trans; dalam hal ini sudut torsi w adalah 1800. Konformasi cis yang biasanya hanya terdapat pada ikatan peptida X-Pro dalam protein, memiliki w sebesar 00. Dalam dipeptida glisilalanin, ikatan mana pada tulang punggung yang gugus-gugusnya dapat berotasi dengan bebas? Protein
dan H dalam posisi trans; dalam hal ini sudut torsi adalah 1800
. Konformasi cis yang biasanya hanya terdapat pada ikatan peptida X-Pro dalam protein, memiliki sebesar 00.
Dalam dipeptida glisilalanin, ikatan mana pada tulang punggung yang gugus-gugusnya dapat berotasi dengan bebas?
+NH3 CH H C N H O CH2 CH3 COO -Glisilalanin
Dalam struktur di atas, gugus peptida ditandai dengan garis putus-putus. Gugus peptida itu sendiri kaku dan datar, sehingga tidak ada rotasi yang mengelilingi ikatan antara atom karbon karbonil dengan atom nitrogen (ikatan C’–N). Akan tetapi, rotasi bebas dapat terjadi mengelilingi ikatan antara karbon dengan atom karbon karbonil (ikatan C –C’) dan di sekitar ikatan antara atom nitrogen dengan atom karbon pada alanil (ikatan N–C ). Dengan demikian, untuk semua gugus peptida dalam protein terdapat dua ikatan yang dapat berotasi.
Tidak semua kombinasi sudut dan dapat terbentuk. Banyak yang menimbulkan benturan antara atom-atom dalam residu yang berdekatan. Untuk semua residu kecuali glisin, adanya halangan sterik dari atom-atom rantai samping sangat menurunkan jumlah konformasi yang mungkin terbentuk. Konformasi sudut-sudut dan yang tidak menimbulkan benturan dapat diplotkan pada peta konformasi (dikenal juga sebagai plot Ramachandran, yang namanya diambil dari nama ahli kimia yang memulai pekerjaan di bidang ini). Gambar 3-5 memperlihatkan plot Ramachandran untuk alanilalanin. Daerah berarsir ganda menandakan konformasi (kombinasi dan ) yang tidak terhalang sama sekali. Daerah berarsir tunggal menandakan konformasi dengan sedikit halangan, tetapi masih mungkin terjadi bila distorsi tersebut ditutupi oleh interaksi-interaksi di tempat lain dalam protein.
Dalam struktur di atas, gugus peptida ditandai dengan garis putus-putus. Gugus peptida itu sendiri kaku dan datar, sehingga tidak ada rotasi yang mengelilingi ikatan antara atom karbon karbonil dengan atom nitrogen (ikatan C’–N). Akan tetapi, rotasi bebas dapat terjadi mengelilingi ikatan antara karbon a dengan atom karbon karbonil (ikatan Ca–C’) dan di sekitar ikatan antara atom nitrogen dengan atom karbon a pada alanil (ikatan N–Ca). Dengan demikian, untuk semua gugus peptida dalam protein terdapat dua ikatan yang dapat berotasi.
Bab Protein 1 Tidak semua kombinasi sudut f dan y dapat terbentuk. Banyak yang menimbulkan benturan antara atom-atom dalam residu yang berdekatan. Untuk semua residu kecuali glisin, adanya halangan sterik dari atom-atom rantai samping sangat menurunkan jumlah konfor-masi yang mungkin terbentuk. Konformasi sudut-sudut f dan y yang tidak menimbulkan benturan dapat diplotkan pada peta konformasi (dikenal juga sebagai plot Ramachandran, yang namanya diambil dari nama ahli kimia yang memulai pekerjaan di bidang ini). Gambar 3-5 memperlihatkan plot Ramachandran untuk alanilalanin. Daerah berar-sir ganda menandakan konformasi (kombinasi f dan y) yang tidak ter-halang sama sekali. Daerah berarsir tunggal menandakan konformasi dengan sedikit halangan, tetapi masih mungkin terjadi bila distorsi tersebut ditutupi oleh interaksi-interaksi di tempat lain dalam protein.Protein
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 87
Gambar 3-5 Plot Ramachandran untuk alanilalanin.
Jika Heliks right-handed memiliki nilai = –570 dan = –470. Apakah heliks dapat menjadi struktur yang stabil? Ya, Nilai-nilai tersebut termasuk ke dalam daerah yang mungkin terjadi dalam plot Ramachandran, yang ditandai dengan simbol R dalam Gambar 3-5.
Bila sudut torsi tulang punggung suatu polipeptida tetap konstan dari satu residu ke residu berikutnya, maka akan terbentuk struktur berulang yang teratur. Struktur jenis ini bisa berbentuk heliks atau sheet.
Melihat dari jari-jari van der Waals pada atom, sudut ikatan, dan bentuk planar ikatan peptida, maka hanya ada dua struktur berulang yang dapat terbentuk tanpa distorsi dan dengan pembentukan ikatan hidrogen yang maksimum. Struktur-struktur tersebut yaitu:
1. Heliks, ditemukan dalam -keratin
2. Sheet (paralel dan antiparalel), contohnya yakni bentuk pada keratin yang diregangkan serta pada protein sutera
L X R a p -1800 -1800 1800 1800 0 0
Jika a Heliks right-handed memiliki nilai f = –570 dan y = –470. Apakah a heliks dapat menjadi struktur yang stabil? Ya, Nilai-nilai tersebut termasuk ke dalam daerah yang mungkin terjadi dalam plot Ramachandran, yang ditandai dengan simbol aR dalam Gambar 3-5.
Bila sudut torsi tulang punggung suatu polipeptida tetap konstan dari satu residu ke residu berikutnya, maka akan terbentuk struktur berulang yang teratur. Struktur jenis ini bisa berbentuk a-heliks atau b sheet. Melihat dari jari-jari van der Waals pada atom, sudut ikatan, dan bentuk planar ikatan peptida, maka hanya ada dua struktur berulang yang dapat terbentuk tanpa distorsi dan dengan pembentukan ikatan hidrogen yang maksimum. Struktur-struktur tersebut yaitu: 1. a Heliks, ditemukan dalam a-keratin 2. b Sheet (paralel dan antiparalel), contohnya yakni bentuk b pada keratin yang diregangkan serta pada protein sutera Struktur berulang yang teratur seperti ini juga ditemukan dalam pola lipatan protein globular. Banyak protein globular yang rantai polipeptidanya sebagian besar tidak menunjukkan keteraturan dalam lipatan. Daerah-daerah ini mungkin memiliki bagian pendek di mana ditemukan struktur seperti reverse turns, yang seringkali menghubung-kan untai-untai b sheet. Daerah-daerah tanpa struktur sekunder yang berulang teratur (daerah tak teratur) sering disebut sebagai daerah yang memiliki konformasi random-coil. Dalam a heliks, tulang punggung polipeptida terlipat sedemikian rupa sehingga gugus –C=O pada tiap residu asam amino berikatan hidrogen dengan gugus –N–H pada residu keempat setelahnya. Sebagai contoh, gugus –C=O residu pertama berikatan dengan gugus –N–H pada residu kelima pada rantai.
Tulang punggung a heliks berkeliling memutari sumbu yang panjang, seperti diperlihatkan dalam Gambar 3-6. Ikatan-ikatan hidrogen berbaris hampir paralel terhadap sumbu ini, dengan rantai-rantai samping menjulur keluar. Tiap residu berjarak 0,15 nm dari residu berikutnya di sepanjang sumbu. Dibutuhkan 3,6 residu untuk
Bab Protein dan kaidah tangan kanan keduanya dapat terjadi, tetapi kaidah tangan kanan lebih disukai secara energetika dengan asam L-amino.
Protein
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 89
N H C-3 C O C-2 H N H C C-1 O H N C-6 C N C-7 H O C C-5 O H N C-10 C C-9 O
Gambar 3-6 Kaidah tangan kanan -heliks. Diagram ini menunjukkan gugus peptida pada bidang datar, dengan atom karbon pada sambungan antarbidang.
Tiap gugus –C=O dan –N–H berikatan hidrogen (kecuali pada empat residu di tiap ujung rantai), sehingga heliks menjadi sangat stabil. Akan tetapi, pada beberapa asam amino terdapat interaksi rantai samping yang bisa
melemahkan heliks. Hal ini menjadikan konformasi heliks kurang disukai
dalam rantai polipeptida yang mengandung banyak asam amino seperti itu.
Tabel 3-2 Kecenderungan residu-residu asam amino untuk membentuk heliks
Pembentuk heliks Glu, Ala, Leu, His, Met, Gln, Trp, Val, Phe, Lys, Ile
Perusak heliks Pro, Gly, Tyr, Asn
Residu yang tak
berpengaruh Asp, Thr, Ser, Arg, Cys
Struktur berbeda dengan heliks, yakni rantai polipeptida dalam sheet terbentang hampir sempurna (Gambar 3-7(a)). Ikatan hidrogen terdapat di antara untai-untai polipeptida, bukan di dalam untai tunggal (Gambar 3-7(c)).
Gambar 3-6 Kaidah tangan kanan a-heliks. Diagram ini menunjukkan gugus peptida pada bidang datar, dengan atom karbon a pada
sambungan antarbidang.
Tiap gugus –C=O dan –N–H berikatan hidrogen (kecuali pada empat residu di tiap ujung rantai), sehingga a heliks menjadi sangat stabil. Akan tetapi, pada beberapa asam amino terdapat interaksi rantai samping yang bisa melemahkan a heliks. Hal ini menjadikan konformasi a heliks kurang disukai dalam rantai polipeptida yang mengandung banyak asam amino seperti itu.
Tabel 3-2 Kecenderungan residu-residu asam amino untuk membentuk a-heliks Pembentuk heliks Glu, Ala, Leu, His, Met, Gln, Trp, Val, Phe, Lys, Ile Perusak heliks Pro, Gly, Tyr, Asn Residu yang tak berpengaruh Asp, Thr, Ser, Arg, Cys
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul
Struktur b berbeda dengan a heliks, yakni rantai polipeptida dalam b sheet terbentang hampir sempurna (Gambar 3-7(a)). Ikatan hidrogen terdapat di antara untai-untai polipeptida, bukan di dalam untai tunggal (Gambar 3-7(c)).
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 90
Rantai-rantai yang bersebelahan dapat tersusun berjajar ke arah yang sama (ujung N ke ujung C) seperti dalam sheet paralel, atau berjajar ke arah yang berlawanan seperti dalam sheet antiparalael, seperti yang diperlihatkan Gambar 3-7(c). Struktur-struktur ini sering membentuk lembaran seperti pada Gambar 3-7(b). Kadangkala beberapa lembaran saling menumpuk satu sama lain. Rantai-rantai samping cenderung untuk menjulur ke atas dan ke bawah lembaran seperti pada Gambar 3-7(b), sehingga struktur sheet lebih disukai untuk asam-asam amino yang rantai sampingnya relatif kecil seperti alanin dan glisin. Rantai samping yang besar dapat menimbulkan halangan sterik di antara berbagai bagian dari rantai protein.
Ikatan peptida R R R R R R R (a) R R R R R R R R R R R R (b) Protein C C R C O R C C R R C O N C H O ujung C ujung C N H (c)
Gambar 3-7 Struktur sheet: (a) segmen polipeptida dalam konformasi terbentang; (b) lembaran terbentuk oleh susunan rantai-rantai polipeptida yang terbentang saling bersebelahan; (c) detail yang menunjukkan ikatan H di antara rantai-rantai polipeptida yang bersebelahan dalam sheet antiparalel.
Banyak protein globular yang strukturnya terdiri atas heliks, struktur , dan daerah tak teratur. Dalam Gambar 3-8, heliks digambarkan seperti pita yang melilit, dan struktur digambarkan oleh panah yang menunjukkan arah N C. Sheet paralel memiliki panah-panah yang menunjuk ke arah yang sama, sedangkan sheet antiparalel memiliki panah-panah yang saling bertolak belakang. Protein (protein pengikat retinol (gambar a) dan fragmen pengikat antigen (gambar b)) mengandung lebih banyak struktur sekunder sheet, sedangkan protein (myoglobin (gambar c)) lebih banyak tersusun oleh
heliks. Protein / (triosefosfat isomerase (gambar d)) mengandung campuran heliks dan sheet.
Gambar 3-7 Struktur b sheet: (a) segmen polipeptida dalam konformasi terbentang; (b) lembaran terbentuk oleh susunan rantai-rantai polipeptida yang terbentang saling bersebelahan; (c) detail yang
menunjukkan ikatan H di antara rantai-rantai polipeptida yang bersebelahan dalam b sheet antiparalel.
Bab Protein Rantai-rantai yang bersebelahan dapat tersusun berjajar ke arah yang sama (ujung N ke ujung C) seperti dalam b sheet paralel, atau berjajar ke arah yang berlawanan seperti dalam b sheet antiparalael, seperti yang diperlihatkan Gambar 3-7(c). Struktur-struktur ini sering membentuk lembaran seperti pada Gambar 3-7(b). Kadangkala beberapa lembaran saling menumpuk satu sama lain. Rantai-rantai samping cenderung untuk menjulur ke atas dan ke bawah lembaran seperti pada Gambar 3-7(b), sehingga struktur b sheet lebih disukai untuk asam-asam amino yang rantai sampingnya relatif kecil seperti alanin dan glisin. Rantai samping yang besar dapat menimbulkan halangan sterik di antara berbagai bagian dari rantai protein.
Banyak protein globular yang strukturnya terdiri atas a heliks, struktur b, dan daerah tak teratur. Dalam Gambar 3-8, a heliks digambarkan seperti pita yang melilit, dan struktur b digambarkan oleh panah yang menunjukkan arah N à C. b Sheet paralel memiliki panah-panah yang menunjuk ke arah yang sama, sedangkan b sheet antiparalel memiliki panah-panah yang saling bertolak belakang. Protein b (protein pengikat retinol (gambar a) dan fragmen pengikat antigen (gambar b)) mengandung lebih banyak struktur sekunder b sheet, sedangkan protein a (myoglobin (gambar c)) lebih banyak tersusun oleh a heliks. Protein a/b (triosefosfat isomerase (gambar d)) mengandung campuran a heliks dan b sheet.
Protein kolagen (terdapat dalam kulit dan tendon) tersusun oleh sekitar 30 persen prolin dan hidroksiprolin, serta 30 persen glisin. Protein ini memiliki struktur unik, yakni tiga rantainya berkonformasi sangat mirip poliprolin, yang saling teranyam satu sama lain membentuk suatu triple heliks. Ketiga untai ini berikatan hidrogen satu sama lain, yakni –NH dari residu glisin berikatan hidrogen dengan gugus –C=O dari asam amino yang lain.
Prolin jarang ditemukan di dalam segmen s heliks. Gugus a-amino pada prolin merupakan gugus a-amino sekunder. Ketika prolin membentuk ikatan peptida melalui gugus aminonya, maka tidak ada lagi hidrogen amida yang dapat membentuk ikatan hidrogen. Selain itu, rantai samping prolin menempel pada gugus a-aminonya, sehingga
tidak ada rotasi bebas pada ikatan N–Ca, yang membuat prolin tidak
bisa membentuk konformasi a heliks yang benar. Protein
Gambar 3-8 Representasi model struktur protein dimana -heliks digambarkan dengan pita bergulung dan untai digambarkan dengan panah dengan arah N C. Protein mengandung lebih banyak struktur -sheet (contohnya: Protein pengikat retinol dan fragmen pengikat antigen pada antibodi sementara protein yang mengandung -heliks yang dominan contohnya: mioglobin. Protein / mengandung campuran -heliks dan
-sheet (misalnya triosefosfat isomerase).
Protein kolagen (terdapat dalam kulit dan tendon) tersusun oleh sekitar 30 persen prolin dan hidroksiprolin, serta 30 persen glisin. Protein ini memiliki struktur unik, yakni tiga rantainya berkonformasi sangat mirip poliprolin, yang saling teranyam satu sama lain membentuk suatu triple heliks. Ketiga untai ini berikatan hidrogen satu sama lain, yakni –NH dari residu glisin berikatan hidrogen dengan gugus –C=O dari asam amino yang lain.
Prolin jarang ditemukan di dalam segmen heliks. Gugus -amino pada prolin merupakan gugus amino sekunder. Ketika prolin membentuk ikatan
(a) Protein Pengikat retinol (b) Fragmen Pengikat antigen
(c) Mioglobin (d) Triosefosfat isomerase
Gambar 3-8 Representasi model struktur protein dimana a-heliks digambarkan dengan pita bergulung dan untai b digambarkan dengan
panah dengan arah N → C. Protein b mengandung lebih banyak struktur b-sheet (contohnya: Protein pengikat retinol dan fragmen pengikat antigen pada antibodi sementara protein a yang mengandung a-heliks yang dominan contohnya: mioglobin. Protein a/b mengandung
campuran a-heliks dan b-sheet (misalnya triosefosfat isomerase). Meskipun tidak dapat membentuk konformasi a heliks, tetapi polipeptida yang hanya tersusun oleh prolin dapat membentuk
Bab Protein konformasi heliks jenis lain. Heliks poliprolin tidak distabilkan oleh ikatan hidrogen, melainkan oleh efek tolakan sterik timbal balik dari rantai-rantai samping prolil. Residu-residu yang bersebelahan dalam heliks poliprolin terpisahkan dalam jarak 0,31 nm sepanjang sumbu.Protein
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 94 Gambar 3-9 Spektrum ORD untuk poli-D-lisin yang menunjukkan spektrum
konformasi -heliks dan konformasi tak teratur. (Satuan [ ] adalah derajat mL dm-1 g-1.)
Struktur protein terbagi dalam beberapa tingkat (menurut ahli kimia protein Denmark, Kai Linderstrøm-Lang):
(a) Struktur primer : urutan asam amino.
Struktur tingkat primer dalam suatu protein yakni urutan linear asam-asam amino yang digabungkan satu sama lain oleh ikatan peptida. Urutan ini ditentukan oleh urutan basa nukleotida dalam gen yang mengkode protein. Termasuk juga dalam struktur primer adalah lokasi ikatan kovalen yang lain. Ikatan ini terutama yakni ikatan disulfida antara
200 220 240 Panjang Gelombang (nm) - 20 0 20 40 60 80 -heliks x 1 0 -3
Gambar 3-9 Spektrum ORD untuk poli-D-lisin yang menunjukkan spektrum konformasi a-heliks dan konformasi tak teratur. (Satuan [a]
adalah derajat mL dm-1 g-1.)
Molekul asimetris seperti karbohidrat, asam amino, dan protein dapat memutar bidang polarisasi suatu sinar polarisasi bidang. Besar
rotasi tergantung pada konsentrasi zat serta panjang jalur sinar dalam sampel, mirip seperti dalam absorbansi optik. Besar rotasi (serta arah rotasi) juga tergantung pada panjang gelombang cahaya. Ketergantungan rotasi spesifik [a] (ukuran rotasi per unit konsentrasi dan panjang jalur) pada panjang gelombang cahaya dikenal sebagai dispersi perputaran optik (ORD, optical rotatory dispersion).
Konformasi suatu protein menambahkan keasimetrisan yang mempengaruhi spektrum ORD. Daerah heliks pada protein terlarut menaikkan spektrum ORD tertentu (Gambar 3-9) yang berlainan dengan daerah tak teratur. Proporsi struktur-struktur yang berbeda dalam suatu protein dapat diperkirakan dengan cara membandingkan spektrum ORD protein sampel dengan standar-standar yang konformasinya telah diketahui.
Struktur protein terbagi dalam beberapa tingkat (menurut ahli kimia protein Denmark, Kai Linderstrøm-Lang):
(a) Struktur primer: urutan asam amino.
Struktur tingkat primer dalam suatu protein yakni urutan linear asam-asam amino yang digabungkan satu sama lain oleh ikatan peptida. Urutan ini ditentukan oleh urutan basa nukleotida dalam gen yang mengkode protein. Termasuk juga dalam struktur primer adalah lokasi ikatan kovalen yang lain. Ikatan ini terutama yakni ikatan disulfida antara residu-residu sistein yang berdekatan dalam ruang tapi bukan dalam urutan asam amino linear. Ikatan silang kovalen ini antara rantai-rantai polipeptida terpisah atau antara bagian-bagian yang berbeda dari rantai yang sama, terbentuk oleh oksidasi gugus SH pada residu sistein yang juga terekspos dalam ruang. Disulfida yang dihasilkan disebut sebagai residu sistin. Ikatan disulfida sering terdapat dalam protein ekstrasel, namun jarang ditemukan dalam protein intrasel.
(b) Struktur sekunder : pola lipatan teratur (seperti struktur a heliks dan b sheet) yang distabilkan oleh ikatan hidrogen di antara gugus-gugus peptida yang saling berdekatan dalam rantai. Struktur
Bab Protein topologi (Gambar 3-10), yang melukiskan orientasi relatif serta kadarnya dalam dua dimensi. Diagram ini sering digunakan untuk menunjukkan hubungan kekerabatan protein.
Protein
Biokimia: Struktur dan Fungsi Biomolekul 95 residu-residu sistein yang berdekatan dalam ruang tapi bukan dalam urutan asam amino linear. Ikatan silang kovalen ini antara rantai-rantai polipeptida terpisah atau antara bagian-bagian yang berbeda dari rantai yang sama, terbentuk oleh oksidasi gugus SH pada residu sistein yang juga terekspos dalam ruang. Disulfida yang dihasilkan disebut sebagai residu sistin. Ikatan disulfida sering terdapat dalam protein ekstrasel, namun jarang ditemukan dalam protein intrasel.
(b) Struktur sekunder : pola lipatan teratur (seperti struktur heliks dan
sheet) yang distabilkan oleh ikatan hidrogen di antara gugus-gugus peptida yang saling berdekatan dalam rantai. Struktur sekunder dalam protein dapat digambarkan dalam bentuk diagram topologi (Gambar 3-10), yang melukiskan orientasi relatif serta kadarnya dalam dua dimensi. Diagram ini sering digunakan untuk menunjukkan hubungan kekerabatan protein. C 1 2 3 4 5 6 7 8 1 2 3 4 5 6 7 8 C N (a) (b)
Gambar 3-10 Diagram topologi untuk (a) protein pengikat retinol (RBP, retinol binding protein) dan (b) triosefosfat isomerase (TPI). Panah menggambarkan untai (dinomori dari N ke C) dan kotak hitam menggambarkan heliks. Kedua protein tersebut membentuk struktur silinder yang terdiri atas delapan untai , untai pertama berikatan hidrogen dengan untai terakhir dalam rangka “menutup” silinder. Untai tersusun antiparalel dalam RBP, dan paralel dalam TPI dan dikelilingi oleh lapisan luar heliks yang menghubungkan tiap untai dengan kepada untai berikutnya dalam silinder.
Struktur tingkat sekunder dalam suatu protein yakni lipatan teratur daerah-daerah rantai polipeptida. Tipe lipatan yang paling umum adalah -heliks dan -sheet. Dalam -heliks yang mirip tongkat, asam-asam
Gambar 3-10 Diagram topologi untuk (a) protein pengikat retinol (RBP, retinol binding protein) dan (b) triosefosfat isomerase (TPI). Panah
menggambarkan untai b (dinomori dari N ke C) dan kotak hitam menggambarkan a heliks. Kedua protein tersebut membentuk struktur
silinder yang terdiri atas delapan untai b, untai pertama berikatan hidrogen dengan untai terakhir dalam rangka “menutup” silinder. Untai b tersusun antiparalel dalam RBP, dan paralel dalam TPI dan dikelilingi
oleh lapisan luar a heliks yang menghubungkan tiap untai b dengan kepada untai berikutnya dalam silinder.
Struktur tingkat sekunder dalam suatu protein yakni lipatan teratur daerah-daerah rantai polipeptida. Tipe lipatan yang paling umum adalah a-heliks dan b -sheet. Dalam -heliks yang mirip tong-kat, asam-asam amino menata dirinya sendiri dalam konformasi heliks teratur. Oksigen karbonil dari tiap ikatan peptida berikatan hidrogen, dengan hidrogen pada gugus amino dari asam amino keempat, dengan ikatan hidrogen yang terletak hamper paralel te-hadap sumbu heliks. Dalam suatu -heliks terdapat 3,6 asam amino perputaran heliks yang melingkupi jarak 0,54 nm, dan setiap re-
sidu asam amino memiliki panjang 0,15 nm sepanjang sumbu he-liks. Rantai-rantai samping asam amino semuanya berada di luar silinder heliks, asam-asam amino tertentu lebih sering ditemukan