総合グライコミクスで 細胞を記述する - J-Stage

再生医療における細胞の品質管理や規格化の需要や，疾患の 早期診断・治療の社会的要請の高まりなどに伴い，細胞の精 密な特徴づけや分類がますます重要になってきた．細胞表面 は さ ま ざ ま な ク ラ ス の 複 合 糖 質 で 覆 わ れ て お り，細 胞 マ ー カーの多くが糖鎖や複合糖質であることが明らかにされてき たことから，糖鎖は細胞マーカーのソースとして有用と考え られる．筆者らは，細胞に存在する複合糖質糖鎖の全容的な 定性・定量情報の取得を目指し，細胞の主要な複合糖質糖鎖 に焦点をあてる総合的なグライコミクスの研究に携わってき た．本稿ではその背景，方法論，および有用性について実例 を挙げて解説する．

はじめに

一個体のすべての細胞は同じDNAをもっているが，

遺伝子のON/OFF制御により，細胞は役割に応じた形 態や性質をもっている．また遺伝子の変異や病態，ある いはストレスなどの外的要因によっても細胞の性質は変 化する．進行したがんの場合，専門家は細胞形態の特徴 を捉えることで，見るだけで疾患部位を判定することが

できるであろう．見るだけで判定できない場合や，浸潤 の程度を確定するためには，病理診断が行われる．疾患 を早期の段階で正常と区別することができればできるほ ど疾患の早期診断につながる．細胞の精密な評価は急速 に発展する再生医療の現場でも求められている．iPS細 胞やES細胞などの多能性幹細胞を臨床応用するために は，細胞の均質な増殖，疾患に応じた目的細胞への均質 な分化が重要であり，さらに品質管理のために異種細胞 を高感度かつ低毒性で検出・分離する技術が求められて いる⁽¹⁾

．

化合物の記述に関しては，化合物ライブラリーの発展 により数万，数十万の化合物の化学的多様性の指標とな るパラメーター（分子記述子）の算出方法が大きく進展 した⁽²⁾

．細胞についても，上述の需要に応えるために精

密な記述方法が今後大きく発展していくものと考えられ る．現在，細胞は細胞形態，細胞形質（たとえば幹細胞 としての分化能やがん細胞としての造腫瘍能）

，分子

（たとえば細胞表面マーカー，トランスクリプトーム，

エピゲノム，一塩基多様性）などによって記述される．

本稿のテーマである総合グライコームは分子による細胞 記述法の一つである．

refer- ence

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【解説】

Describing Cells by Total Cellular Glycomics

Yasuro SHINOHARA, Jun-ichi FURUKAWA, 北海道大学大学院 先端生命科学研究院

総合グライコミクスで  細胞を記述する

篠原康郎，古川潤一

なぜグライコミクスか：糖鎖は「細胞の顔」

以下の事実は糖鎖が細胞の記述子として有用であるこ とを端的に示唆している．

・細胞表面は一般に糖衣（グリコカリックス）と呼ばれ

る複合糖質の集合体で覆われている．

・ABO式，P式，ルイス式，Ii式血液型抗原などの多く

の血液型抗原が糖であり，これらの抗原は赤血球な どの細胞表面に発現している．

・汎用される未分化マーカー（たとえばSSEA-3/4/5, 

Tra-1-60/81）および厚生労働省やアメリカ食品医薬 品局認可の腫瘍マーカーの多く（たとえばCA19-9,  CA125, CEA）は糖鎖または複合糖質である．

・インフルエンザウイルスの感染は，宿主の気道の特異

的な細胞表面糖鎖構造を認識することによって成立 する．

・肝細胞がんの診断に用いられている α

-フェトプロテイ ン（AFP）の特異度は，AFPに結合する糖鎖のフコ シル化を考慮することで大きく改善する．

糖鎖合成には鋳型がなく，糖転移酵素，糖分解酵素，

糖ヌクレオチド合成酵素，トランスポーターなどの600 を超える糖鎖関連遺伝子による複雑な機構で生合成され る⁽³⁾

．細胞の糖鎖修飾は，さらにエピジェネティックな

遺伝子発現制御，糖鎖関連酵素の活性や局在の変化，

種々の転写因子などさまざまな因子によって制御されて いる．細胞ごとに糖鎖関連遺伝子の発現パターンは異な るので，同じ糖タンパク質の同一の糖鎖修飾部位であっ ても，発現する細胞が異なれば糖鎖構造は大きく異なり うる．

総合グライコームを構成するサブグライコーム グライコームとは細胞や組織，個体が有する糖の総体 である．糖鎖と一口に言ってもタンパク質に結合するも の，脂質に結合するもの，遊離で存在するものなどさま ざまなクラスの糖鎖が存在し，それらは生合成経路に よってさらに細かいサブグライコームに分類できる（図

1

_）

_．

タンパク質の糖鎖修飾はアスパラギンに結合するN- 結合型糖鎖，セリンまたはスレオニンに結合するO-結 合型糖鎖の2種類がある．前者の場合，小胞体にお い て ド リ コ ー ル リ ン 酸 結 合 型 糖 鎖（DLOs） と し て Glc3Man9GlcNAc2から構成される14糖が合成され，こ れがオリゴ糖転移酵素の作用によってタンパク質のアス パラギン上に丸ごと転移される．その後，小胞体の

α

-グ

ル コ シ ダ ー ゼ，

α

-マ ン ノ シ ダ ー ゼ の 作 用 に よ っ て Man8GlcNAc2にトリミングされ，この構造がゴルジ体 移行のシグナルとなる⁽⁴⁾

．N-結合型糖鎖の一部は，ゴル

ジ体において高マンノース型から混成型・複合型にプロ セシングされ，最終的に細胞膜，細胞外などに輸送され る．一方，小胞体でフォールディングに失敗した糖タン パク質は小胞体から細胞質に輸送されて，タンパク質の 小胞体関連分解（ERAD）による分解に先立ちN-結合 型糖鎖は細胞質に存在するペプチド：N -グリカナーゼ

（PNGase）の働きで遊離オリゴ糖（FOSs）として切り 出される．FOSsはまた，小胞体の細胞質側に局在する DLOsからもピロフォスファターゼの働きによって産生 するほか，小胞体のなかでも産生されて小胞体から細胞 質に輸送される．細胞質のFOSsはエンド-

β

- -アセチル グルコサミニダーゼ（ENGase）や細胞質の

α

-マンノシ ダーゼにより最終的にMan5GlcNAc1まで分解され，そ の後リソソームに輸送されて単糖にまで分解される⁽⁵⁾

．

O-結 合 型 糖 鎖 は，最 初 に 結 合 す る 単 糖 の 種 類 に よってO-GalNAc型（ムチン型）

，O-Xyl型，O-GlcNAc

型，O-Fuc型，O-Man型，O-Glc型が存在する．このう ちO-GlcNAc修飾は細胞質や核で起こる単糖のみの修飾 で，O-GlcNAc化，脱O-GlcNAc化がダイナミックに起 こる糖鎖修飾である⁽⁶⁾が，ほかは種々の糖転移酵素の働 きによってさらに複雑な構造に伸長する．O-GalNAc型 は最も一般的なO-結合型糖鎖であり，コア1‒8の多様な 構造を形成する⁽⁷⁾

．

タンパク質のセリンに結合したO-Xyl型糖鎖はさらに 四 糖 リ ン カ ー 構 造（GlcA

β

1→3Gal

β

1→3Gal

β

1→4Xyl）

に伸長し，そこを足場にヘパラン硫酸，コンドロイチン 硫酸，デルマタン硫酸などの2糖単位の繰り返しからな る直鎖のグリコサミノグリカン（GAGs）を伸長させ る．ケラタン硫酸はN-結合型糖鎖上にも合成されるほ か，O-GalNAc型やO-Man型糖鎖上にも形成される．ヒ アルロン酸はほかのGAGsと異なり硫酸基をもたず，タ ンパク質と結合しない遊離糖鎖として存在する⁽⁸⁾

．

糖脂質はスフィンゴ糖脂質（GSLs）

，グリセロ糖脂質

に大別されるが，哺乳動物細胞においては前者が圧倒的 に多い．GSLsはさらにセラミドに最初に結合する単糖 の種類によってグルコセレブロシドとガラクトセレブロ シドの2つに分けられ，前者はラクトシルセラミドを経 由して，それぞれ膨大な多様性を有するグロボ系列，ガ ングリオ系列，（ネオ）ラクト系列の一大サブグライ コームを形成する⁽⁹⁾

．

上記以外にもGPIアンカー⁽¹⁰⁾

，糖ヌクレオチド

⁽¹¹⁾な どのサブグライコームが存在するが誌面の制限から引用

文献および成書⁽¹²⁾を参照されたい．

サブグライコームを総合的に見る意義

上述のサブグライコームは，細胞の種類や状態によっ ていずれも発現が変動する可能性があるので，分子記述 子となると期待される．N-結合型糖鎖，O-GlcNAcを除 くO-結合型糖鎖，GAGs, GSLs, GPIアンカーは細胞表面 に存在することが多いことから，細胞表面マーカーとし て有望である．細胞内に局在するFOSs, O-GlcNAc,  糖 ヌクレオチドなどは細胞の状態を表すマーカーとなる可 能性がある．O-GlcNAc修飾と小胞体ストレスの相関が 報告され注目を集めている⁽¹³⁾

．

これらを個別にではなく総合的に見る意義として以下 の4点を挙げる．

・DLOs, N-結合型糖鎖，FOSsは相互に密接に連動して

いるので3者を見ることで，総合的なN-グライコーム を理解することができる．

・細胞表面に存在するさまざまなクラスの複合糖質群は

巧妙に配置されて機能しているため，さまざまなク ラスの複合糖質糖鎖を包括的に俯瞰したい．

・同一のエピトープ構造（たとえばSSEA-1）は，しば

しばN-, O-結合型糖鎖，GSLsなどのさまざまなクラ スの複合糖質に発現するため，サブグライコームの 解析だけでは細胞全体が提示するエピトープ情報を 捉えることが困難である．

・あるクラスの糖鎖の合成不全がほかのクラスの糖鎖に

よって補償される可能性が考えられる．

総合グライコミクスを解析する技術

mRNAレベルと糖鎖の構造や発現量の相関に関する 図1■細胞の総合的なグライコームは細胞に存在するさまざまなクラスのサブグライコームによって構成される

理解は乏しく⁽¹⁴⁾

，糖鎖そのものの発現動態を見ないと

細胞のグライコームを正確に理解することはできない．

このため，個々のサブグライコーム解析技術の構築と効 果的な統合が重要である．糖鎖はDNAやタンパク質と 異なり結合位置（たとえばマンノースの場合，2,3,4,6位 の水酸基）やアノマー構造（

α

/

β

）に多様性があり，し ばしば分岐構造をとるため，構造は極めて複雑になる．

このため，グライコームの解析はゲノム，トランスクリ プトーム，プロテオームなどの解析に比較して大きく遅 れをとっていたが，近年さまざまな手法の開発や質量分 析装置をはじめとする分析機器の開発・高度化に伴い大 きく進展した．これらの方法論については文献15, 16を 参照されたい．しかし，細胞に存在する複合糖質糖鎖の 全容的な定性・定量情報はほとんどなかった．そこで筆 者らは，この課題に取り組み，細胞のN-結合型糖鎖⁽¹⁷⁾

，

O-結合型糖鎖⁽¹⁸⁾

，GSLs

⁽¹⁹⁾

，ヘパラン硫酸（HS） ，コン

ドロイチン硫酸（CS）

，ヒアルロン酸（HA）などの

GAGs⁽²⁰⁾

，遊離オリゴ糖などのさまざまなクラスの複合

糖質糖鎖の解析法を確立してきた（図

2

_）

_．

N-結合型糖鎖とGSLsはそれぞれ，PNGase F, エンド グリコセラミダーゼによって糖鎖部分を遊離し，GAGs はコンドロイチナーゼABC,  ヘパリナーゼ，ヘパリチ ナーゼ，ヒアルロニダーゼSDによって構成二糖に分解 したものを解析対象とする．これは糖鎖部分の構造が極 めて複雑であるため，タンパク質や脂質の多様性を排除 して複雑性を低減させるためである．また，糖鎖をタン

パク質や脂質から遊離させることで糖鎖の還元末端に存 在するヘミアセタール（開環した場合にはアルデヒド）

基を利用した糖鎖解析の高速な前処理法であるグライコ ブロッティング法⁽¹⁷⁾を用いることができる．すなわち，

細胞破砕液などの複雑な混合物中から糖鎖を固相担体に 化学選択的に捕捉させ⁽²¹⁾

，夾雑物を洗浄した後に，中

性糖鎖とシアリル化糖鎖の質量分析法における一斉分析 を可能にするために固相上でシアル酸のメチルエステル 化を行い⁽²²⁾

，最後に捕捉された糖鎖を高感度試薬の標

識体として回収する．

O-結合型糖鎖については構造非依存的に切断する酵 素がないため，グライコブロッティング法の適用が困難 である．そこでわれわれは，ピラゾロン試薬共存下に

β

脱離反応を行う（BEP法）ことで，O-結合型糖鎖の化 学的遊離と同時にピラゾロン試薬による標識を行う手法 を確立した^(23, 24)

．アルカリ条件下に切断された糖鎖は

直ちにピラゾロン試薬によってラベル化され，副反応で あるピーリング反応を最小限に抑えることができる．

BEP法では脱グリコシル化されたペプチドも同一の試 薬で標識できるため，糖鎖結合部位も同定できる．

N-, O-結合型糖鎖，GSL糖鎖，FOSsはMALDI-TOF による解析による解析に供し，GAGsは液体クロマトグ ラフィーによってHS, CS, HAの構成二糖の一斉分析を 行う．濃度既知の内部標準を添加することでいずれも絶 対定量を行うことができる．これらの方法論を統合し，

一 つ の 試 料 か らN-, O-結 合 型 糖 鎖，GSL糖 鎖，FOSs,  図2^■細胞のN-, O-結合型糖鎖，スフィンゴ 糖脂質糖鎖，グリコサミノグリカン，遊離 オリゴ糖の解析スキーム

GAG二 糖 を 解 析 す る た め の プ ロ ト コ ー ル を 確 立 し

た^(23, 25)

．筆者らは2×10

⁶個の細胞を用いてルーチンで

上記すべてのクラスのグライコーム解析を行っている．

糖鎖合成不全が細胞の総合グライコミクスに与える 影響

細胞の糖鎖発現ネットワークの一部が撹乱されたとき に，細胞の総合的な糖鎖発現はどの程度影響を受ける

（あるいは受けない）のだろうか．この疑問に対する知 見を得るために，筆者らはチャイニーズハムスター卵巣

（CHO）細胞およびそのレクチン変異株であるLec1と Lec8を選び，総合グライコームを解析した⁽²³⁾

．Lec1は

-アセチルグルコサミン転移酵素I（GlcNAc-TI）活性 を，Lec8は糖鎖生合成の糖供与体であるUDP-Gal輸送 体をそれぞれ欠損している．GlcNAc-TIはN-結合型糖 鎖の生合成において高マンノース型から複合型への変換 を担う鍵酵素であることから，複合型のN-結合型糖鎖 の発現が大幅に減少することが予想される．また，

Lec8では細胞質からゴルジ体内腔へのUDP-Galの輸送 が阻害されるため，すべてのクラスの複合糖質のガラク トース修飾が大きく抑制されると予想される．

個々の細胞の総合グライコームプロファイルを図

3

_に 示す．五角形の各頂点の円グラフの大きさと色はそれぞ れの複合糖質糖鎖の絶対量（タンパク質100 

μ

gあたりの 糖鎖量，pmol）と構成する糖鎖構造を表している．本 表記法は複合糖質のクラスごとの糖鎖の発現変動の違い を一目瞭然に示している．予測されたとおり，Lec1で は複合型のN-結合型糖鎖は大幅に低下していた．また，

Lec8におけるO-結合型糖鎖とGSLsの発現量の大幅な低

下は，O-glycanのなかで最も主要なO-GalNAc型糖鎖お よびGSLsのそれぞれの前駆構造であるT-抗原（Gal

β

1→3GalNAc）とラクトシルセラミド（Gal

β

1→4Glc）の 生合成にガラクトシル化が必須であることを考えれば妥 当な結果である．他方，変異株の性質からは予想が困難 な糖鎖の発現動態の変化も数多く認められた．たとえ ば，Lec-1においてはN-，O-結合型糖鎖，GAG, GSL糖 鎖の発現量がすべてCHOに比べて増大した．また，

Lec8の主要なN-結合型糖鎖はCHOには僅かしか存在し ない非還元末端がGlcNAcである複合型糖鎖であった．

これらの構造はガラクトース転移酵素の受容体であり，

細胞はゴルジ体のUDP-Gal濃度の低下に対応して，受 容体を大量に生合成することによってN-結合型糖鎖の 恒常性を保とうとしたのかもしれない．あるいは，発現 量が低下したO-結合型糖鎖やGSLsを補償している可能 性も考えられる．

予想される糖鎖の発現変動を定量化し，予想が困難な 糖鎖発現の変動も広範に描出できたことは，総合グライ コームの細胞の記述子としての有用性を実証するものと 考える．種々の糖鎖関連遺伝子を標的にしたトランス ジェニックマウスやノックアウトマウスにおいて明確な 表現型が認められないことがしばしば報告されてお り⁽²⁶⁾

，ほかの糖鎖関連遺伝子により補償される可能性

が考えられている．総合グライコームはそのような場合 でもサブグライコーム内，およびサブグライコーム間の ネットワークを解明する直接的な手段を提供すると考え られる．

図3^■CHO細胞とレクチン変異株（Lec1, Lec8）の総合グライコミクス

実線の（青い）矢印は変異株の性質から予想できる変動．点線の（赤い）矢印は予想が困難な変動．

総合グライコミクスによる細胞マーカーの探索 歴史的には，未分化マーカーをはじめとする細胞マー カーの多くは抗体の作製とエピトープの解明によって発 見されてきた．細胞の総合グライコームの比較に基づく データドリブンなアプローチはマーカー探索において有 効な手段となるであろうか．筆者らは，ES細胞4株，

由来の異なるiPS細胞5株を含む計18種類のヒト由来細 胞の総合グライコーム解析を行い，計200以上の複合糖 質糖鎖（65種のGSLs, 93種のN-結合型糖鎖，16種のO- 結合型糖鎖，15種のFOSs, 17種のGAG二糖）の発現情 報を取得した⁽²³⁾

．本研究で総合グライコームが高度に

細胞特異的であることが明らかになる一方で，ES細胞 間やiPS細胞間の糖鎖プロファイルは高い相関が認めら れ，性質の似ている細胞がよく似た総合グライコームを 有することが示された．N-結合型糖鎖，FOSs, GAGs,  GSLs, O-結合型糖鎖すべての発現プロファイルに基づく 階層型クラスター解析の結果，幹細胞マーカーとして ルーチンに用いられるSSEA-3, 4, 5, Globo H（GSLs）

，

Tra-1（O-glycan）

，SSEA-5を部分構造に有すると考え

られるN-結合型糖鎖は，200種類を超える糖鎖のなかで ES細胞，iPS細胞とほかの細胞を分離するのに貢献した 糖鎖群として一つのグループに分類された．すなわち，

本解析により，予備知識なしにこれらの糖鎖群を未分化 マーカーとして同定することができた．これらの結果は 総合的なグライコーム解析が有力な糖鎖関連マーカーの 探索法となることを示している．

筆者らは本法を臨床検体に応用して疾患関連マーカー の探索に応用するとともに，段階的な遺伝子導入により 作製した不死化・がん化のモデル細胞に応用して悪性度 の進行に伴う糖鎖の発現変動を網羅的に探索している．

おわりに

筆者らの研究を含めて近年の多くの研究によって，細 胞に存在する複合糖質糖鎖が細胞に高度に特異的である こと，性質の似た細胞が似たグライコームを有すること が明らかになってきた．今後，より多くの糖鎖を解析対 象とできるように高感度化，網羅化は重要な鍵となる．

膨大なグライコームデータから重要な変動をマイニング するインフォマティクスの整備も重要である．細胞を記 述するという観点からは，総合グライコームはたくさん 考えられる記述子の一部に過ぎず，ほかの記述子との高 度な統合が重要である．また，細胞は細胞を取り巻く環 境要因によって性質を変化させるため，環境を考慮した

柔軟な記述が今後求められていくと考えられる．

文献

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プロフィル

篠原 康郎（Yasuro SHINOHARA）

＜略歴＞1986年名古屋市立大学薬学部製 薬学科卒業／1988年同大学大学院博士前 期課程修了／同年大正製薬総合研究所研究 員／1993年アマシャムファルマシア主任 研究員，研究開発室長／2004年北海道大 学大学院理学研究科特任助教授／2006年 同大学大学院先端生命科学研究院特任教 授，現在に至る＜研究テーマと抱負＞分析 化学，生化学，糖鎖生物学，システム糖鎖 生物学＜趣味＞ドライブ，旅行

古川 潤一（Jun-ichi FURUKAWA）

＜略歴＞1996年北海道大学理学部高分子 学科卒業／2001年同大学大学院地球環境 科学研究科博士課程修了／同年日本学術振 興会特別研究員（北海道大学理学部および The Scripps Research Institute）/2003 年 北海道大学産官学連携研究院／2008年同 大学大学院先端生命科学研究科特任助教，

現在に至る＜研究テーマと抱負＞生物有機 化学，分析化学＜趣味＞スキー＜所属研究 室ホームページ＞http://www.hucc.hoku- dai.ac.jp/˜e20694/index.html

Copyright © 2015 公益社団法人日本農芸化学会 DOI: 10.1271/kagakutoseibutsu.53.586