KARAKTERISTIK
DAN KINETIKA
ENZIM
Dewi Wahyu Maulidina 130254244006 Rahmad Hidayat
130254244009
TEKNOLOGI HASIL PERIKANAN FAKULTAS ILMU KELAUTAN DAN
PERIKANAN
UNIVERSITAS MARITIM RAJA ALI HAJI 2015
ENZIM HASIL PERAIRAN
PENDAHULUAN
Definisi Karakteristik Enzim
Kondisi
optimum untuk
aktivitas kerja
enzim
Definisi Kinetika
Enzim
Pengukuran kuantitatif dari
kecepatan reaksi yang
dikatalisis enzim dan
pemeriksaan sistematik
faktor-faktor yangg
Faktor yang
berhubungan dengan
Karakteristik Enzim
1. Suhu
2. pH
3. Inhibitor
4. Substrat
Suhu
• Ketika suhu dinaikkan, gerakan partikel
semakin cepat (Energi Kinetik bertambah
cepat)
• Enzim dan substrat bertemu
pH
• Semua reaksi enzim dibantu dengan buffer
atau larutan penyangga karena enzim
rentan pada aktiitas pH
• Buffer yang digunakan harus buffer artifisial
atau buatan. Contohnya: Buffer fosfat,
asetat, TRIS, dan HEPES.
Faktor yang
berhubungan dengan
Kinetika Enzim
Kinetika enzim berhubungan dengan
inhibitor dan substrat. Enzim memiliki
komponen Km dan V maks
Inhibitor merupakan
suatu senyawa yang
dapat menghambat atau
menurunkan laju reaksi
yang dikatalisis oleh
1. Ketika substrat
rendah, aktivitas
enzim berjalan baik
2. Idealnya, substrat
diberikan di Km
atau ½ dari
kecepatan
maksimum
3. Ketika enzim jenuh
atau substrat padat,
dia akan stasioner
(atau merata lurus)
Efek Kecepatan Sustrat
• Semakin tinggi konsentrasi substrat yang digunakan, maka semakin tinggi aktivitas enzim atau semakin tinggi kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim tersebut.
• Namun pada suatu titik tertentu, yaitu kecepatan maksimum (Vmaks), adanya penambahan konsentrasi substrat dalam jumlah tertentu tidak akan dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim.
• Jika terus dilakukan penambahan konsentrasi substrat ke dalam reaksi yang dikatalisis oleh enzim, maka akan dapat menurunkan aktivitas enzim atau kecepatan reaksi.
Km
Km adalah konsentrasi substrat untuk memperoleh ½
kecepatan maksimum
Km yang kecil, berarti enzim dan substrat berikatan
kuat
Km yang besar, berarti enzim dan substrat berikatan
lemah
V maks
Reversible Inhibitor
Inhibitor Competitive
• Inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif
• Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, &
mengikat enzim membentuk komplek EI
• krn terikat scr reversible
penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang
suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali
Irreversible Inhibitor
Pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim
Inhibitor Non Competitive
• Inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif) jadi tidak
memblok pembtkan enzim-substrat komplek
• Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat • Inhibitor mengurangi konsentrasi
enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax –nya
Inhibitor Un Competitive
• Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim • Berbeda dgn non-competitive
inhibitor ini hanya terikat pd ES komplek
• Sehingga tidak terikat pd enzim bebas
KARAKTERISTIK DAN SIFAT KINETIKA ENZIM KITINASE DARI ISOLAT BAKTERI T5a1 ASAL TERASI
Oleh: Dedi Noviendri*), Yusro Nuri Fawzya*), dan Ekowati Chasanah*)
1. Suhu Pengaruh suhu terhadap aktivitas kitinase dari
penelitian ini dapat dilihat pada Gambar 1. Aktivitas
maksimum kitinase dari isolat T5a1 dicapai pada suhu
40ºC sebesar 1,759 U/mL, tetapi mengalami
penurunan pada suhu 50ºC. Peningkatan suhu inkubasi dapat
menyebabkan peningkatan aktivitas enzim karena
2. pH
Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim dapat
dilihat pada Gambar 2. Aktivitas maksimum isolat
3. Konsentrasi Substrat
Aktivitas ditunjukkan dalam satuan aktivitas relatif (%). Konsentrasi substrat yang memberikan aktivitas enzim optimum adalah sebesar 7,5 mM. Konsentrasi enzim dibawah 7,5 mM menunjukkan aktivitas enzim yang terus meningkat, namun ketika konsentrasi substrat dinaikkan diatas konsentrasi 7,5 mM aktivitas enzim mengalami penurunan.
KARAKTERISASI EKSTRAK KASAR ENZIM POLYPHENOLOXIDASE DARI UDANG WINDU (Penaeus monodon)
Ion logam dapat meningkatkan atau menurukan aktivitas enzim setelah berinteraksi dengan enzim. Ion logam yang meningkatkan aktivitas enzim disebut dengan aktivator sedangkan yang menurunkan aktivitas enzim disebut dengan inhibitor. Ion logam yang
mempengaruhi kerja aktivitas enzim PPO. Kontrol menunjukkan aktivitas PPO yang tidak ditambahkan ion logam, ditunjukkan dengan aktivitas relatif 100%. Gambar menunjukkan bahwa Na+ , Ca2+ , Cu2+, Zn2+, dan EDTA dengan konsentrasi 10 mM menurunkan aktivitas enzim PPO.
Kesimpulan
Berdasarkan kedua jurnal diatas, dapat disimpulkan tentang kondisi optimum aktivitas enzim yang telah dipelajari bahwa:
1. Suhu memiliki batas optimum dan ketika suhu dinaikkan, gerakan partikel semakin cepat. Pada jurnal 1 diketahui suhu optimum pada aktivitas enzim di 40ºC.
2. Enzim akan aktif pada pH kisaran 5-9 dan dibantu dengan buffer artifisal/ buatan. Pada jurnal 1 diketahui pH optimumnya adalah 6 dan menggunakan buffer fosfat.
3. Konsentrasi substrat yang diberi akan meningkatkan aktivitas enzim pada kondisi optimum, tetapi akan mengalami penurunan jika terus diberi penambahan konsentrasi substrat. Pada jurnal 2 diketahui kondisi optimum konsentrasi substrat sebesar 7,5 mM dan
mengalami penurunan diatas 7,5 mM.
4. Inhibitor sebagai penghambat kerja enzim akan mengalami
