• Tidak ada hasil yang ditemukan

ENZIM IKA PUSPITA DEWI

N/A
N/A
Protected

Academic year: 2022

Membagikan "ENZIM IKA PUSPITA DEWI"

Copied!
48
0
0

Teks penuh

(1)

1

(2)

Enzim

Klasifikasi enzim

Komponen dan struktur enzim

Kerja enzim sebagai katalisator

(3)

Enzim

Enzim merupakan

Polimer biologis yang mengkatalisis reaksi kimia

Protein yang dapat berfungsi sebagai

katalis yaitu komponen yang dapat

meningkatkan kecepatan reaksi kimia

(4)

Penamaan Enzim

Penamaan enzim biasanya berasal dari

karakteristik masing-masing enzim  kemampuan enzim untuk mengkatalisis reaksi kimia

Penambahan …-ase

Penamaan enzim berasal dari tipe reaksi yang dikatalisis oleh enzim tsb

Misal :

Dehidrogenase  menghilangkan atom hidrogen

Protease  hidrolisis protein

Isomerase  mengkatalisis pentaanulang (rearrangement) konfigurasi molekul

(5)

Enzim

Klasifikasi enzim

Komponen dan struktur enzim

Kerja enzim sebagai katalisator

(6)

(IUB)

(7)
(8)
(9)
(10)

Enzim

Klasifikasi enzim

Komponen dan struktur enzim

Kerja enzim sebagai katalisator

(11)

Enzim  protein  fungsi ditentukan oleh kompleks struktur

Reaksi enzim terjadi pada bagian kecil enzim yang disebut situs aktif (active site)

Bagian lainnya disebut sebagai "scaffolding“

Asam amino pada situs aktif berikatan dengan molekul substrat dan menjaga posisi tersebut selam reaksi terjadi  enzim spesifik hanya untuk satu reaksi  molekul lain tidak cocok (fit) untuk situs aktif tsb; bentuknya tidak sesuai

(12)
(13)

Situs Ikatan Substrat

Ada dua macam model yang dapat menggambarkan ikatan enzim dengan substrat :

Gembok – kunci (Lock-and-key model)

“Induced fit” model

(14)

LOCK-AND-KEY MODEL

Bagian enzim yang berikatan dengan

substrat, permukaannya mengandung residu asam amino yang ditata sedemikian rupa

dalam bentuk 3D nya sehingga mengenali substrat

Berikatan melalui berbagai interaksi seperti interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik, atau ikatan hidrogen

Sama seperti ikatan kunci dengan

gemboknya

(15)
(16)

“INDUCED FIT” MODEL

Enzim yang mengikat substrat akan

mengalami perubahan konformasional

(“induced fit”)  reposisi (perubahan posisi) sisi samping asam amino pada situs aktif dan peningkatan jumlah ikatan

Tidak seperti pada model kunci-gembok

yang kaku, model ini lebih dinamis sehingga bisa menciptakan strukrur 3D yang lebih

fleksibel pada permukaan

(17)
(18)
(19)

Bagian-bagian enzim

Banyak enzim yang mengandung molekul non protein dan ion metal yang berfungsi dalam pengikatan substrat atau proses katalisis.

Misalnya : gugus prostetik, ko faktor, dan

ko enzim

(20)

Gugus Prostetik

Merupakan molekul non polipeptida yang

terikat pada protein spt enzim dan diperlukan untuk fungsi biologisnya

Misalnya : pyridoxal phosphate, flavin

mononucleotide (FMN), flavin dinucleotide (FAD), thiamin pyrophosphate, biotin, and

the metal ions of Co, Cu, Mg, Mn, Se, and Zn.

Metal merupakan gugus prostetik paling umum  metalloenzymes

Co2+ pada koenzim B12  pembentukan

ikatan kovalen dengan intermediet reaksi

(21)

Contoh gugus prostetik  Fe- Heme pada hemoglobin

(22)

Kofaktor

Kofaktor adalah komponen non protein yang terlibat dalam proses katalisis.

Berbeda dengan gugus prostetik yang terikat, kofaktor harus berada pada media dimana terjadi proses katalisis oleh enzim

Misal : metal

Enzim yang memerlukan ion metal sebagai kofaktor disebut  metal-activated enzymes

(enzim yang diaktifkan metal); berbeda

dengan metalloenzymes (metal sebagai

gugus prostetik)

(23)
(24)

Merupakan molekul organik non protein yang berikatan dengan molekul protein

(apoenzim) untuk membentuk enzim yang aktif (holoenzim).

Contohnya :

NAD  Nicotinamide adenine dinucleotid)

CoA  Coenzyme A

FAD  Flavin adenine dinucleotid)

Koenzim dapat berfungsi juga sebagai

molekul transpor.

(25)
(26)

Enzim

Klasifikasi enzim

Komponen dan struktur enzim

Kerja enzim sebagai katalisator

(27)

sebagai katalis?

Efisien  enzim tidak mengkonsumsi energi dan tidak berubah secara

permanen dalam mengkatalisis reaksi

Katalis yang selektif

Katalis yang stereospesifik

(28)

katalisator

Reaksi katalis oleh enzim terbagi menjadi

tiga bagian :

(29)
(30)

Perubahan Energi

Untuk membentuk produk, subtrat pada

umumnya memerlukan energi yang disebut activation energy (energi aktivasi)  karena produk yang terbentuk energinya lebih rendah daripada substrat

Semakin besar energi aktivasi yang dibutuhkan, makin lama reaksi terjadi  hanya beberapa substrat yang memiliki energi yang cukup.

Sebagian besar reaksi biologi memerlukan energi yang besar  tanpa enzim, reaksi akan

berlangsung sangat lama

Enzim dapat mengurangi energi aktivasi sehingga banyak molekul (substrat) yang memiliki energi yang cukup dan banyak reaksi dapat

berlangsung

(31)
(32)

kecepatan reaksi enzim

Temperature

pH

Enzyme concentration

Substrate concentration

Covalent modification

Inhibitors

Feedback Inhibition (Allosteric Effectors)

(33)

Temperatur

Enzim memiliki temperatur optimum untuk bekerja.

Sampai pada temperatur optimum kecepatan enzim meningkat  enzim & molekul substrat memiliki energi kinetik yang cukup untuk

mencapai energi aktivasi.

T >>  Di atas energi aktivasi, kecepatan reaksi akan turun karena molekul enzim terdenaturasi.

Energi panas memecah ikatan hidrogen yang berperan dalam pembentukan struktur sekunder dan tertier enzim  enzim kehilangan bentuknya

 substrat tak lagi cocok (fit) dengan situs aktifnya  bersifat irreversible.

(34)

Temperatur

(35)

pH

Enzim memiliki pH optimum untuk bekerja paling

cepat.

Kebanyakan enzim bekerja pada pH 7-8 (pH tubuh

normal)

Beberapa enzim dapat

bekerja pada pH ekstrim

seperti protease lambung

(pepsin)  pH optimum 1

(36)

Konsentrasi Enzim

Konsentrasi enzim yang meningkat  kecepatan reaksi juga akan

meningkat  enzim >> situs aktif >>  terbentuk

kompleks enzim substrat

lebih banyak.

(37)

Konsentrasi substrat meningkat  meningkatkan kecepatan reaksi  banyak substrat yang akan berikatan dengan situs aktif enzim  kompleks substrat-enzim >>

Titik jenuh

Pada konsentrasi substrat yang lebih tinggi  molekul enzim akan jenuh dengan substrat  sedikit situs aktif 

penambahan substrat tidak akan berefek

Kecepatan maksimum pada konsentrasi substrat tak terbatas disebut Vmaks

Konsentrasi substrat yang memberikan kecepatan reaksi setengan v maks disebut Km.

V maks dan Km dapat digunakan untuk mengkarakterisasi suatu enzim.

Enzim yang baik memiliki Vmaks yang tinggi dan Km yang rendah.

(38)
(39)

Aktivitas enzim dapat dikontrol oleh enzim lain  yaitu dengan memodifikasi rantai samping 

memotong, penambahan gugus fosfat atau metil

Modifikasi ini dapat mengaktivasi atau inaktivasi enzim  digunakan untuk mengontrol enzim

metabolik dan untuk mengganti enzim dalam saluran pencernaan.

Misalnya : pada lambung : HCl  mengaktivasi pepsin

(40)

Reaksi fosforilasi

(41)

Inhibitor

Inhibitor dapat menghambat enzim sehingga mengurangi kecepatan reaksinya.

Dapat ditemukan secara alami atau dapat dibuat.

Ada dua macam inhibitor : kompetitif &

non kompetitif.

(42)

Inhibitor Kompetitif

Merupakan molekul yang memiliki struktur yang mirip dengan molekul substrat 

cocok (fit) dengan situs aktif enzim

Dapat berkompetisi dengan substrat untuk menduduki situs aktif  kecepatn reaksi akan berkurang

Penghambatan biasanya bersifat sementara dan

reversibel (dapat balik).

(43)

Inhibitor non kompetitif

Memiliki molekul yang berbeda dengan

molekul substrat  tidak cocok dengan situs aktif

Mengikat bagian lain dari enzim 

mengakibatkan

perubahan bentuk dari keseluruhan enzim,

termasuk pada situs aktifnya  substrat tak dapat berikatan;

mengurangi jumlah enzim yang aktif.

(44)

Effectors)

Aktivitas pada beberapa enzim dikontrol oleh molekul tertentu yang berikatan dengan situs regulator spesifik (atau alosterik) pada enzim yang berbeda dengan situs aktif.

Molekul yang berbeda dapat menghambat atau mengaktivasi enzim  mekanisme

kontrol yang rumit

Misalnya : aktivasi oleh substrat dan diinhibisi oleh produk  jalur metabolik dibalik 

feedback inhibition

(45)
(46)

substrates

Enzymes may recognize and catalyze:

- a single substrate

- a group of similar substrates

- a particular type of bond

(47)
(48)

Referensi

Dokumen terkait

Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim juga sangat

 Inhibitor non-kompetitif adalah senyawa yang dapat berikatan dengan kompleks enzim- substratatau enzim bebas membentuk kompleks enzim-substrat-inhibbitor atau

Berdasarkan klasifikasi The Internasional Union of Biochemistry, papain termasuk enzim hidrolase yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat dengan pertolongan

 Dalam reaksi 2 substrat dapat ditentukan esai digunakan untuk inhibitor substrat A atau B yang berinteraksi dengan enzim  Contoh: reaksi protein kinase.  Substrat: ATP

Ion logam dapat mengaktifkan enzim melalui berbagai kemungkinan seperti: (a) menjaga bagain internal enzim, (b) menghubungkan enzim dengan substrat, (c)

• Jika terus dilakukan penambahan konsentrasi substrat ke dalam reaksi yang dikatalisis oleh enzim, maka akan dapat menurunkan aktivitas enzim atau kecepatan reaksi.

Senyawa kimia yang tidak terlalu memiliki kemampuan mengubah bentuk molekulnya sehingga menyerupai substrat dan bersaing dengan substrat untuk berikatan pada sisi aktif enzim.

Cara kerja enzim dapat dijelaskan dalam dua teori, yaitu: Teori kunci dan gembok (enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk