10 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
2.1 Kedelai
Menurut Adisarwanto (2005) kedelai merupakan tanaman asli daratan Cina dan telah dibudidayakan oleh manusia sejak 2500 SM, tanaman kedelai tersebar ke berbagai tujuan perdagangan tersebut, yaitu Jepang, Korea, Indonesia, India, Australia dan Amerika. Klasifikasi tanaman kedelai sebagai berikut:
Kingdom : Plantae
Divisi : Spermatophyta Kelas : Dicotyledoneae Famili : Leguminosae Genus : Glycine
Spesies : Glycine max (L.) Merrill
2.2 Tahu
11
Tahu putih berupa tahu cina, teksturnya lebih padat, halus, kenyal dibandingkan dengan tahu yang lain, ukurannya sekitar 12 cm x 8 cm dan ukuran bobot tahu relatif seragam karena proses pembuatannya dicetak dengan menggunakan papan kayu (Sarwono dan Pieter, 2001).
Tahu kuning berupa tahu takwa khas Kediri, Jawa Timur dan mirip dengan tahu putih, bentuknya tipis dan lebar, kalau dipijit tahunya terasa padat. Tahu ini banyak digunakan dalam masakan cina, dijual dan disimpan dalam keadaan kering tanpa perlu direndam air seperti tahu putih (Sarwono dan Pieter, 2001).
2.2.1 Komposisi Gizi Tahu
Komposisi gizi tahu per 100 g, dapat dilihat pada Tabel 2.1. Tabel 2.1 Komposisi gizi tahu per 100 g
Kandungan Gizi Jumlah
Energi (Kal) Protein (g) Lemak (g) Kalsium (mg)
Air (g)
68 7,8 4,6 124 84,8 Sumber: Khomsan dan Anwar (2008)
2.2.2 Proses Pembuatan Tahu
Menurut Adisarwanto (2005) proses pembuatan tahu yang dilakukan dengan tahapan-tahapan sebagai berikut:
a. Sortasi biji
12 b. Pencucian dan Perendaman
Biji-biji kedelai hasil sortiran dimasukkan ke dalam bak atau ember, kemudian dicuci hingga bersih, pencucian disarankan menggunakan air yang mengalir. Perendaman biji kedelai dilakukan di dalam bak semen selama 6 – 12 jam, tujuannya agar biji kedelai menjadi lunak dan kulit arinya mudah terkelupas. c. Pengupasan kulit ari biji kedelai
Proses pengupasan kulit ari dapat dilakukan secara manual menggunakan tangan dengan cara diremas-remas. Selain itu, bisa juga menggunakan alat pengupas kulit ari. Hasil pengupasan biji kedelai berupa keping-keping biji kedelai.
d. Penggilingan
Penggilingan dilakukan dengan alat penggiling yang telah ditambahkan air panas agar enzim lipoksigenase (penyebab bau langu) tidak aktif. Hasil gilingan berupa bubur putih.
e. Pendidihan
Bubur putih hasil penggilingan dimasukkan dalam wajan besar dan dipanaskan dengan api sampai mendidih, besarnya api harus tetap stabil. Adonan dalam tungku tersebut perlu diaduk-aduk agar tidak timbul busa. Lama periode pendidihan sekitar 15 – 30 menit.
f. Penyaringan dan Penggumpalan
13
keluar. Penyaringan ini dapat diulangi beberapa kali agar diperoleh sari bubur kedelai yang terbaik. Kalsium sulfat (batu tahu) atau asam cuka ditambahkan ke dalam sari bubur kedelai yang diperoleh agar terbentuk gumpalan tahu dan siap dikonsumsi atau dijual.
Proses pengolahan tahu kuning pada prinsipnya sama dengan tahu putih, warna kuning dikarenakan sepuhan atau larutan sari kunyit, sebelum dipasarkan tahu kuning dimasak atau dicelup beberapa menit dalam air kunyit mendidih sehingga warnanya menjadi kuning (Sarwono dan Pieter, 2001).
2.2.3 Persyaratan Mutu Tahu
Persyaratan mutu pada tahu, dapat dilihat pada Tabel 2.2. Tabel 2.2 Persyaratan mutu tahu
No. Jenis Uji Satuan Persyaratan
1.
putih normal atau kuning normal normal tidak berlendir dan tidak
berjamur
14 2.2.4 Manfaat Tahu
Tahu yang kaya akan protein dan asam amino sangat baik untuk pembentukan, pemeliharaan dan perbaikan sel-sel tubuh, pembentukan antibodi dan meningkatkan kecerdasan anak, bermanfaat mencegah penyakit jantung, stroke, alzheimer (pikun) dan pembentukan sel darah merah (Anggraini dan Surbakti, 2008).
2.3 Protein
Istilah protein berasal dari kata Yunani proteos, yang berarti yang utama
atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia Belanda. Gerardus Mulder (1802 – 1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting pada setiap organisme (Almatsier, 2001).
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi berkisar antara beberapa ribu sampai jutaan dan tersusun dari atom C, H, O dan N yang membentuk unit-unit asam amino. Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino tertentu, urutan susunan asam amino dalam protein maupun hubungan antara asam amino yang satu dan asam amino lainnya (Girindra, 1986).
15
yang terdapat pada protein mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino. Gugus amino terletak pada atom C yang berdamping dengan gugus karboksil, karena itu disebut asam α-amino. Tiap asam amino mempunyai gugus R yang sangat khas sifatnya (Almatsier, 2001).
Suatu peptida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih. Ikatan amida antara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus
karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida (Fessenden, 1982). 2.3.1 Sifat-sifat Karakteristik Protein
Protein kebanyakan merupakan senyawa yang amorf, tidak berwarna, tidak mempunyai titik cair atau titik didih yang tertentu dan bila dilarutkan dalam air akan memberikan larutan koloidal (Sastrohamidjojo, 2009).
Protein sangat cenderung mengalami beberapa bentuk perubahan yang dinyatakan sebagai denaturasi. Denaturasi adalah terbukanya lipatan alamiah struktur protein, proses denaturasi mengubah bentuk dan lipatan tapi tidak merusak ikatan peptida yang terdapat antara asam amino dalam struktur primer (Martoharsono, 1988).
2.3.2 Struktur Protein
Menurut Girindra (1986) para ahli biokimia membagi makro molekul protein atas empat struktur dasar sebagai berikut:
a. Struktur Primer
16 b. Struktur Sekunder
Istilah ini dipakai untuk struktur protein di mana rantai asam amino bukan hanya dihubungkan oleh ikatan peptida tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen. Struktur sekunder protein adalah struktur dua dimensi dari protein.
c. Struktur Tersier
Dalam hal ini rantai polipeptida cenderung untuk membelit atau melipat membentuk struktur yang kompleks. Kestabilan struktur ini bergantung pada gugus R pada setiap asam amino yang membentuknya dan distabilkan oleh ikatan hidrogen, ikatan disulfida, interaksi hidrofilik dan interaksi hidrofobik.
d. Struktur Kuartener
Molekul protein ini terbentuk dari beberapa tersier dan biasa terdiri dari protomer yang sama atau protomer yang berlainan. Protein yang dibentuk oleh protomer yang sama disebut homogenus, jika terdiri dari protomer berlainan disebut heterogenus.
2.3.3 Fungsi Protein
Menurut Almatsier (2001) fungsi protein sebagai berikut: a. Mengangkut Zat- zat Gizi
17 b. Pembentukan Antibodi
Kemampuan tubuh untuk memerangi infeksi bergantung pada kemampuannya untuk memproduksi antibodi terhadap organisme yang menyebabkan infeksi tertentu terhadap bahan-bahan asing yang memasuki tubuh. Tingginya tingkat kematian pada anak-anak yang menderita kurang gizi kebanyakan disebabkan oleh menurunnya daya tahan terhadap infeksi dan kemampuan untuk menghalangi pengaruh toksik berkurang karena ketidakmampuannya membentuk antibodi dalam jumlah yang cukup.
c. Mempertahankan Netralisasi Tubuh
Protein tubuh bertindak sebagai buffer (penyangga) yaitu bereaksi dengan asam dan basa untuk menjaga pH pada taraf konstan. Sebagian besar jaringan tubuh berfungsi dalam keadaan pH netral atau sedikit alkali (pH 7,35 – 7,45).
2.4 Penetapan Kadar Protein
1. Metode Kjeldahl
Menurut SNI 01-2891-1992, prinsip penetapan kadar protein adalah senyawa nitrogen diubah menjadi amonium sulfat oleh asam sulfat pekat. Amonium sulfat yang terbentuk diuraikan dengan natrium hidroksida. Ammonia yang dibebaskan diikat dengan asam borat dan kemudian dititar dengan larutan baku asam.
18
Dasar perhitungan penentuan protein menurut Kjeldahl ini umumnya protein alamiah mengandung unsur N rata-rata 16%, apabila jumlah unsur N dalam bahan telah diketahui maka jumlah protein dapat diperhitungkan dengan jumlah N x 100/16 atau jumlah N x 6,25. Untuk campuran senyawa-senyawa protein yang belum diketahui komposisi unsur-unsur penyusunnya secara pasti, maka faktor perkalian 6,25 inilah yang dipakai (Sudarmadji, 1989).
19 2. Metode Spektrofotometer UV
Kebanyakan protein mengabsorbsi sinar ultraviolet maksimum pada 280 nm. Hal ini terutama oleh adanya asam amino tirosin, triptophan dan fenilalanin yang ada pada protein tersebut. Pengukuran protein berdasarkan absorbsi sinar UV adalah cepat, mudah dan tidak merusak bahan (Sudarmadji, 1989).
3. Metode Lowry
Konsentrasi protein diukur berdasarkan optikal density pada panjang gelombang 600 nm. Untuk mengetahui banyaknya protein dalam larutan, dibuat kurva standar yang melukiskan hubungan antara konsentrasi dengan optikal density. Larutan Lowry ada dua macam yaitu larutan A yang terdiri dari dari fosfotungstat-fosfomolibdat (1:1) dan larutan B yang terdiri dari Na2CO3 2% dalam NaOH 0,1 N, CuSO4 dan Na-K-tartrat 2%. Cara penentuannya adalah: 1 ml larutan protein ditambahkan 5 ml Lowry B, dikocok dan dibiarkan selama 10 menit. Kemudian ditambah 0,5 ml Lowry A dikocok dan dibiarkan 20 menit, selanjutnya diamati optikal densitynya pada panjang gelombang 600 nm (Sudarmadji, 1989).
4. Metode Biuret
Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji ini menunjukkan adanya senyawa-senyawa yang mengandung gugus amida (−CONH2), dengan demikian uji biuret tidak hanya
