NAMA : MOCHAMMAD PRIYO UTOMO
NIM : 205100200111004
KELAS : E
KELOMPOK : E1
ASISTEN : ANNISA
JURUSAN KETEKNIKAN PERTANIAN FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN
UNIVERSITAS BRAWIJAYA MALANG
2021
Pas foto 3 x 4 Boleh print di kertas ini
BAB I
ANALISIS KUALITATIF PROTEIN TUJUAN :
Mengetahui prinsip dasar uji kualitatif protein
Mengetahui perbedaan prinsip dari masing-masing metode
A.
PRE-LAB (max. 4 halaman)1. Jelaskan apa yang dimaksud dengan uji kualitatif protein dan perbedaanya dengan uji kuantitatif protein?
Uji kualitatif protein adalah uji mengenai riset atau penelitian protein yang bersifat deskriptif dan menggunakan analisis. Biasanya bentuk analisisnya berupa perubahan warna senyawa uji (Damul, dkk., 2018). Uji kuantitatif protein adalah suatu uji atau analisa yang memiliki tujuan untuk mengetahui kadar protein dalam sampel. Biasanya untuk menemukan hasil atau kadar protein, uji kuantitatif protein ini menggunakan rumus atau persamaan tertentu (Ernawingtyas dan Yuliar, 2019).
Perbedaan uji kualitatif protein dengan uji kuantitatif protein terletak pada metode uji dan satuan hasil yang diperoleh. Jika uji kualitatif protein bisa menggunakan 3 metode, yaitu uji ninhydrin, uji biuret, dan uji millon. Hasil positif atau hasil negatif dari uji kualitatif protein ini berupa perubahan warna yang terjadi. Sedangkan uji kuantitaif protein menggunakan metode bernama uji Kjeldahl. Uji Kjeldahl ini terdiri atas 3 tahap, yaitu tahap destruksi, tahap destilasi, dan tahap titrasi. Selain itu, hasil positof atau hasil negatif dari uji kuantitatif ini berupa angka kadar protein dari sampel (Dirga dan Djayanti, 2016).
2. Jelaskan apa yang dimaksud dengan asam amino beserta gambar strukturnya!
Asam amino adalah suatu senyawa organik yang terdiri dari gugus amin (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan rantai cabang yang terikat pada sebuah atom Ca (David, 2017). Asam amino dalam kondisi atau pH netral bentuknya ion dipolar atau ion zwitter (Gambar 2). Asam amino ini terdapat dalam protein dengan jumlah 20 asam amino. Fungsi asam amino dalam protein, yaitu sebagai zat pembangun (Hermiastuti, 2013). Asam amino mempunyai sifat yang sangat berganting pada pH pelarutnya. Sehingga jika asam amino dalam air ditambah basa maka asam amino bersifat basa. Hal tersebut disebabkan karena ion OH- mempunyai konsentrasi yang tinggi dan mengkation ion H+ pada NH3+. Sedangkan jika asam amino dalam air ditambah asam maka asam amino bersifat asam karena ion H+ konsentrasinya tinggi sehingga dapat berikatan dengan ion –COO dan membentuk –COOH (Nisbah, 2017).
Berdasarkan proses sitesisnya, asam amino dibedakan menjadi 2 jenis, yaitu asam amino non- esensial dan asam amino esensial. Pertama, asam amino non-esensial adalah asam amino yang dapat dibentuk atau dibuat di dalam tubuh. Nama lain asam amino non-esensial ini, yaitu asam amino endogen. Contoh dari asam amino non – esensial ini adalah asam asprtat, asam glutamat, alanin, tirosin, sistein, glisin, serin, prolin, hidroksilin, glutamin, dan hidroksiprolin (Nisbah, 2017). Kedua, asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat dibentuk atau tidak dapat dibuat di dalam tubuh. Sehingga harus didapatkan dari makanan yang tinggi protein. Nama lain asam amino esensial, yaitu asam amino eksogen. Contoh dari asam amino esensial adalah lysin, methionin, valin, histidin, fenilalanin, arginin, isoleusin, threonin, leusin, dan triptofan (Gianto dan Putri, 2017).
Gambar 1 Rumus struktur asam amino Sumber: Nisbah, 2017
Gambar 2 Struktur asam amino dalam bentuk ion zwitter Sumber: Hermiastuti, 2013
3. Jelaskan prinsip uji kualtiatif protein dengan metode Ninhydrin dan Biuret serta perbedaan antara keduanya!
Metode ninhydrin dan metode biuret adalah contoh metode dari uji kualitatif protein. Kedua metode tersebut bertujuan untuk menganalisis keberadaan asam amino dan protein dalam suatu sampel atau senyawa. Prinsip uji Ninhydrin adalah menganalisis keberadaan asam amino da protein dalam suatu sampel dengan bantuan larutan Ninhydrin (Gupta and Mishra, 2020). Larutan ini dapat merubah asam amino terminal menjadi aldehida. Jika sampel atau senyawa positif, hasil reaksinya akan muncul warna kompleks biru. Sedangkan prinsip uji Biuret adalah menganalisis keberadaan protein ikatan peptida dalam suatu sampel dengan bantuan larutan biuret. Uji biuret ini tidak dapat menunjukkan asam amino bebas.Jika sampel atau senyawa positif, hasil reaksinya akan muncul warna kompleks ungu (Mokodompit, dkk., 2013).
Menurut literatur yang telah dibaca, uji Ninhydrin dan uji Biuret perbedaannya terletak pada langkah prosedur, kegunaan uji, dan hasil uji. Pertama, uji Ninhydrin dilakukan dengan cara memanaskan sampel pada air mendidih dan dengan bantuan reagen ninhydin sedangkan uji Biuret hanya dikocok saja dan dengan bantuan reagen biuret. Kedua, uji Ninhydrin berguna untuk mengetahui sampel atau senyawa yang diuji mengandung protein dan asam amino sedangkan uji Biuret berguna hanya untuk mengetahui protein ikatan peptida dalam suatu sampel. Ketiga, uji Ninhydrin jika positif menunjukkan perubahan warna menjadi biru sedangkan uji Biuret jika positif menunjukkan perubahan warna menjadi ungu (Subhan, 2013).
4. Jelaskan bagaimana mekanisme terbentuknya ikatan peptida pada protein beserta gambarnya!
Ikatan peptida adalah ikatan kovalen yang terbentuk di antara gugus alpha-amino (ɑ-amino) dari satu asam amino dengan gugus ɑ-karboksilat dari asam amino lain. Mekanisme terbentuknya ikatan ini, yaitu dua asam amino bergabung dengan melewati ikatan peptida. Sehingga terbentuk dipeptida yang menyisakan gugus alpha-amino (ɑ-amino) dari satu asam amino dengan gugus ɑ- karboksilat dari asam amino yang bebas. Asam amino yang bebas ini dapat berikatan dengan asam amino lainnya (Choudhary and Raines, 2011). Jika gabungan residu asam amino kurang dari 25 (< 25) maka akan membentuk polipeptida sedangkan jika gabungan residu asam amino
lebih dari 25 (> 25) maka akan membentuk oligopeptida (Siami, 2015).
Gambar 3 Mekanisme pembentukan ikatan peptida Sumber: Siami, 2015
5. Jelaskan apa yang dimaksud dengan protein dan 4 tingkat struktur protein besersta gambarnya!
Protein adalah suatu molekul makro yang terdiri atas rantai panjang asam amino. Rantai ini terikat satu sama lain oleh ikatan peptida. Kualitas protein sendiri didasari oleh jenis dan proporsi asam amino didalamnya. Protein komplit atau bermutu tinggi mengandung semua jenis asam amino esensial dalam proporsi yang tepat dan sesuai untuk pertumbuhan. Sedangkan protein tidak komplit atau bermutu rendah adalah protein yang tidak mengandung dalam jumlah kurang satu atau lebih asam amono esensial (Schiaffino, 2012). Protein juga mempunyai ciri – cirinya, seperti berat molekulnya yang besar, struktur yang cenderung tidak stabil (dipengaruhi oleh pH, radiasi, temperatur, dan medium pelarut organik), mengandung ikatan kimia lain yang memudahkan terbentuknya lengkungan rantai karbon polipeptida, protein terdiri dari 20 jenis asam amino, dan umur protein relatif dan sangat spesifik (Sianipar, 2018). Berdasarkan tingkat strukturnya, protein dibedakan menjadi 4 tingkat, yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuarterner. Penjelasannya seperti dibawah ini:
Struktur Primer
Pertama, struktur primer yang terbentuk karena ikayan peptida. Struktur protein primer menampakkan jenis, jumlah, dan urutan asam amino yang ada di dalam molekul protein.
Struktur primere ini juga menunjukkan sekuens linier residu asam amino yang ada di dalam protein. Sekuens linier ini selalu dituliskan dari gugus terminal amino ke gugus terminal karboksil. Contoh protein struktur primer adalah posisi ikatan kovalen disulfida antara residu sintein (Susanti, 2016).
Gambar 4 Struktur primer protein Sumber: Rahmawati, 2020
Struktur Sekunder
Struktur protein sekunder adalah gabungan dari dua struktur protein primer. Acuannya struktur sekunder ini, yaitu pada lipatan teratur daerah dari rantai polipeptida. Struktur protein sekunder ini terdiri atas satu rantai polipeptida yang terbentuk. Rantai ini terbentuk karena terjadi ikatan hidrogen amida dan oksigen karbonik dari rangka peptida.
Struktur protein sekunder ini mempunyai struktur utama, yaitu ɑ-heliks dan β-strands (Susanti, 2016).
Gambar 5 Struktur sekunder protein Sumber: Rahmawati, 2020
Struktur Tersier
Struktur protein tersier menunjukkan mengenai kecenderungan polipeptida membentuk lipatan. Akibatnya, struktur yang lebih kompleks (mengacu pada susunan tiga dimensi) akan terbentuk. Struktur tersier ini mengandung beberapa ikatan gugus R pada molekul asam amino yang membentuk protein. Protein struktur ini berbentuk melingkar. Hal tersebut disebebkan karena ikatan S – S maupun ikatan Van der Waals (Susanti, 2016).
Gambar 6 Struktur Tersier protein Sumber: Rahmawati, 2020
Struktur Kuartener
Struktur protein kuartener melibatkan asosiasi dua atau lebih rantai polipeptida penyusun protein oligometrik. Struktur protein kartener ini, bisa dikatakan juga bahwa terjadi karena rantau polipeptida bergabung menjadi satu. Rantai polipeptida yang menyusun protein oligometrik bisa sama atau bisa berbeda. Contoh protein oligometrik, yaitu hemoglobin, ɑ-amilase, laktat dehirogenase, katalase, dan nukleoprotein (Susanti, 2016)
.
Gambar 7 Struktur kuarter protein Sumber: Rahmawati, 2020
B. TINJAUAN PUSTAKA (max. 3 halaman) 1. Fungsi Reagen
1.1 Reagen Ninhydrin
Reagen Ninhydrin adalah reagen yang berfungsi untuk mendeteksi asam amino dan menentukan konsentrasinya dalam larutan. Reagen ini adalah hidrat dari triketon siklik Jika bereaksi dengan asam amino, reagen ini akan membentuk warna biru. Reagen Ninhydrin berfungsi sebagai oksidator. Sehingga dapat menyebabkan dekarboksilasi oksidatif dari ɑ asam amino yang menghasilkan CO2, NH3, dan aldehid dengan rantai C lebih pendek dari asam amino asalnya. Jika tereduksi, Ninhydrit akan bereaksi dengan NH3 sehingga membentuk senyawa kompleks dan menghasilkan warna biru. Semakin banyak ninhydrin yang bereaksi maka warna yang dihasilkan akan semakin pekat (Prastika, dkk., 2018).
1.2 Reagen Biuret
Reagen biuret terbuat dari serbuk CuSO4.5H2O dan KNaC4H4O6.4H2O yang masing – masing berjumlah 150 mg. Caranya pembuatannya, serbuk – serbuk tersebut dilarutkan dengan aquades 50 ml dalam gelas kimia. Setelah itu, ditambahkan 30 ml NaOH 10% dan diencerkan dalam labu ukur 100 ml. Kemudian, ditambahkan aquades hingga tanda batas dan dihomogenkan. Reagen biuret ini berfungsi untuk merubah larutan menjadi berwarna ungu. Hal tersebut terjadi karena terbentuknya senyawa kompleks antara Cu2+ pada reagen biuret dengan gugus amino protein. Reaksi biuret dengan menggunakan reagen biuret ini sangat bergantung pada pembentukan kompleks antara ion Cu2+ dan 4 atom N-peptida pada protein dalam suasana basa (Azhar, dkk., 2019).
2. Tinjauan Bahan
2.1 Gelatin (ikatan peptida diberi tanda pada struktur + sitasi)
Gelatin adalah protein yang didapat dari proses hidrolisis parsial kolagen dari kulit, jaringan ikat putih, dan tulang hewan. Gelatin ini mempunyai kandungan asam amino glisin (Gly), protein (Pro), dan 4-hidroksiprolin (4Hyd) yang banyak. Struktur gelatin adalah –Ala-Gly-Pro-Arg-Gly-Glu-4Hyd-Gly-Pro-. Gelatin pada umumnya berwarna kuning cerah atau transparan, bentuknya sepihan atau tepung, berbau, berasa, dan larut dalam air panas, gliserol, serta asam asetat. Gelatin mempunyai sifat yang unik, yaitu berubah secara reversible dari bentuk sol atau koloid ke bentuk gel, mengembang dalam air dingin, dan dapat membentuk film yeng mempengaruhi viskositas suatu bahan.
Gelatin ini termasuk kedalam protein tidak lengkap karena tidak ditemukannya salah satu asam amino esensial, yaitu triptophan (Trp) dan rendah dalam sistein (Cys) serta tirosin (Tyr) (Fitria, 2017).
Berdasarkan perbedaan proses pengolahannya, gelatin dibagi menjadi 2 jenis, yaitu gelatin jenis A dan gelatin jenis B. Pada gelatin jenis A, bahan baku yang digunakan diberi perlakuan perendaman dalam larutan asam sehingga dapat disebut proses asam.
Sedangkan pada gelatin jenis B, bahan baku yang digunakan diberi perlakuan perendaman dalam larutan basa sehingga dapat disebut proses basa atau proses alkali.
Proses perubahan kolagan menjadi gelatin pada proses pengolahannya terdiri dari 3 perubahan, yaitu pemutusan ikatan peptida untuk memperpendek rantai, pemutusan ikatan camping atau rantai, dan perubahan konfigurasi rantai (Khoerunnisa, 2017).
Gambar 8 Struktur gelatin Sumber: Khoerunnisa, 2017
2.2 Susu Skim (ikatan peptida diberi tanda pada struktur + sitasi)
Susu skim adalah susu yang mengandung kadar lemak rendah. Kadar lemak tersebut dikurangi sampai batas minimal yang ditetapkan. Nama lain dari susu skim ini adalah susu non fat. Pada proses pembuatannya, lemak susu diambil sebagaian atau semuanya sehingga susu ini mengandung kalori yang rendah daripada susu segar. Susu skim ini mengandung zat makanan dari susu kecuali lemak dan vitamin yang larut dalam lemak (vitamin A, vitamin D, vitamin E, dan vitamin K) (Indiaresty, 2016). Protein yang terkandung dalam susu skim ini adalah kasein. Kasein yaitu protein amfoterik yang mempunyai sifat basa maupun asam. Akan tetapi, biasanya mempunyai sifat asam.
Komposisinya, yaitu lemak 0,1%, protein 3,7%, abu 0,8%, dan air 90,4%. Protein yang terkandung dalam susu skim ini adalah kasein. Kasein yaitu protein amfoterik yang mempunyai sifat basa maupun asam. Akan tetapi, biasanya mempunyai sifat asam (Ramadhan, 2016). Susu ini banyak dimanfaatkan dalam pembuatan keju yang rendah lemak dan yoghurt. Berdasarkan mutunya, susu skim ini dibedakan menjadi tiga jenis, yaitu jenis ekstra, jenis standar, dan jenis instan (Istika, 2012).
Gambar 9 Struktur susu skim Sumber: Rachma, 2017
Ikatan peptida Ikatan peptida
2.3 MSG (ikatan peptida diberi tanda pada struktur + sitasi)
MSG atau monosodium glutamat adalah garam natrium (Na) yang berikatan bersama asam amino berjenis non-esensial berupa asam glutamat. Asam glutamat termasuk asam amino non-esensial karena tubuh manusia bisa menghasilkan sendiri (Paramudita, 2017). Monosodium glutamat atau monosodium-L- glutamat sering digunakan sebagai bumbu penyedap makanan. Selain itu, MSG sendiri juga dapat dihasilkan dari protein gandum, jagung, dan kedelai. Dipasaran bentuk MSG, yaitu kristal murni berwarna putih. Dalam pembuatan MSG, terdapat beberapa langkah – langkah, seperti fermentasi (reaksi redoks dengan menggunakan senyawa organik, seperti karbohidrat dalam bentuk glukosa), kristalusasi dan netralisasi, dan terakhir pengeringan dan pengayakan.
Monosodium glutamat ini mengandung sekitar 78% asam glutamat, 22% natrium dan, air (Hutasoit, 2019).
Gambar 10 Struktur MSG Sumber: Wasilah, 2016
2.4 Aspartam (ikatan peptida diberi tanda pada struktur + sitasi)
Aspartam adalah salah satu jenis bahan aditif sintetik. Ciri aspartam, yaitu berbentuk sebuk, berwarna putih, tidak berbau, memiliki rasa manis, dan sedikit larut dalam air serta etanol. Nama dagangnya adalah equal yang memiliki daya kemanisan 100 – 200 kali dari sukrosa (Afif dan Suryani, 2020). Aspartam ini termasuk senyawa metil ester dipeptida, yaitu L-aspartil-L-alaninmetilester. Rumusnya adalah C14H16N2O5. Aspartam tersusun dari asam amino sehingga didalam tubuh akan mengalami metabolisme asam amino pada umumnya. Metabolisme tersebut akan menghasilkan asam aspartat sebanyak 40%, fenilalanin 50%, dan metanol 10% (Harahap, 2019).
Gambar 11 Struktur aspartam Sumber: Thohir, 2015
Ikatan peptida
Ikatan peptida
C. DIAGRAM ALIR 1. Uji Ninhydrin
Dimasukkan ke dalam tabung reaksi
Dipanaskan dalam air mendidih selama 3 menit
Diamati warna larutan
2. Uji Biuret
Divortex
Diamati timbulnya warna selama 30 detik 2 ml larutan sampel
Hasil
2 ml reagen ninhydrin
2 ml larutan sampel
Hasil
1 ml NaOH 10%
6 tetes CuSO4
0,1%
Afif, Nurhakiki Zahara dan Des Suryani. 2020. Pengaruh Protektif Ekstrak Daun Kemangi (Ocimum sanctum) terhadap Fungsi Ginjal Tikus Wistar Jantan yang Diinduksi Aspartam.
Jurnal Pandu Husada, 1(3), 160 – 166
Azhar, Fikri Fadillah, Elvinawati, dan Nurhamidah. 2019. Perbandingan Sensitivitas Nanopartikel Perak dengan Reduktor Albumin dari Telur Ayam dan Bebek untuk Analisis Merkuri.
Jurnal Pendidikan dan Ilmu Kimia, 3(2), 213 – 224
Choudhary, Amit and Ronald T. Raines. 2012. An Evaluation of Peptide-Bond Isosteres.
ChemBioChem, 12(12), 1801 – 1907
Damul, Ayaddin, Riwinoto, dan Maria. 2018. Analysis Graph Editor Ease In dan Ease Out with Value Graph. Journal of Applied Multimedia and Networking, 2(1), 10 – 16
David, Nur Annisa Maulidia. 2017. Penentuan Kadar Protein Daging Ikan Terbang (Hyrudicthys oxycephalus) Sebagai Substitusi Tepung dalam Formulasi Biskuit. Skripsi. Makassar:
Universitas Islam Negeri Alauddin Makassar
Dirga, Nurisyah Asyhari dan Agust Dwi Djayanti. 2016. Analisis Protein Pada Tepung Kecambah Kacang Hijau (Phaseolus Aureus L.) yang Dikecambahkan Menggunakan Air, Air Cucian Beras dan Air Kelapa. Journal Science and Applicative technology, 2(1), 27 – 33
Fitria, Dewi Lailatul. 2017. Pengaruh Lama Perendaman dalam NaOH terhadap Produksi Gelatin Tulang Ayam Broiler (Gallus domestica). Skripsi. Malang: Universitas Islam Negeri Maulana Malik Ibrahim Malang
Gianto, Made Suhandana dan R. Marwita Sari Putri. 2017. Komposisi Kandungan Asam Amino pada Teripang Emas (Stichoupus horens) di Perairan Pulau Bintan, Kepulauan Riau. Jurnal Teknologi Hasil Perikanan, 6(2), 186 – 192
Gupta, Anadi and Vishal Mishra. 2020. Using Recyled Bacterial Culture Media to Demonstrate Anti-Counterfeiting Measures and Ninhydrin Tests with “Turn Off Fluorescence” to High School Students. Journal of Chemical Education, 97(12), 4425 – 4429
Harahap, Nita Suryani. 2019. Observasi Kandungan Siklamat pada Beberapa Jenis Minuman Berenergi. Skripsi. Medan: Universitas Medan Area
Herminiastuti, Meirinda. 2013. Analisis Kadar Protein dan Identifikasi Asam Amino pada Ikan Patin (Pangasius djambal). Skripsi. Jember: Universiatas Jember
Hutasoit, Lamria. 2019. Pengaruh Pemberian MSG (Monosodium Glutamate) dalam Pembuatan Pupuk Cair Urin Sapi terhadap Pertumbuhan Tanaman Seledri (Apium graveolens L.).
Skripsi. Yogyakarta: Universitas Sanata Dharma
Indiaresty, Rissa. 2016. Karakteristik Soyghurt Edamame (Glycine max L.) dengan Variasi Penambahan Sari Bengkuang (Pachyrhizus erosus) dan Susu Skim. Skripsi. Jember:
Universitas Jember
Istika, Dewi. 2012. Pengaruh Variasi Konsentrasi Susu Skim dan Tepung Ganyong (Canna edulis Ker.) pada Kualitas Minuman Probiotik. Skripsi. Surakarta: Universitas Sebelas Maret Khoerunnisa, Gina Siti. 2017. Pengaruh Konsentrasi Gelatin Tulang Ikan Patin (Pangasius sp.) dan
Konsentrasi Putih Telur terhadap Karakteristik Es Krim Kadang Merah (Phaseolus vulgaris L.). Skripsi. Bandung: Universitas Pasundan
Mokodompit, Tri A, dkk. 2013. Uji Ekstrak Daun tithonia Diversifolia Sebagai Penghambat Daya Makan Nilaparvata Lugens Stal. Pada Oryza Sativa l. Jurnal Bios Logos, 3(2), 50 – 56 Nisbah, Pidia Awalia. 2017. Pengaruh Konsentrasi Asam Asetat terhadap Ekstraksi dan
Karakterisasi Gelatin Kulit Kambing Lampung yang Mengalami Proses Buang Bulu Secara Kimia. Skripsi. Jakarta: Universitas Islam Negeri Syarif Hidayatullah Jakarta
Paramudita, Thasia. 2017. Pengaruh Pemberian Monosodium Glutamat terhadap Kejadian Obesitas pada Mencit. Skripsi. Medan: Universitas Sumatera Utara
Prastika, Helen Helda, dkk. 2018. Penggunaan Enzim Pepsin untuk Produksi Hidrolisat Protein Kacang Gude (Cajanus cajan (L.) Millsp.) yang Aktif Antioksidan. Cakra Kimia, 7(2), 180 – 188
Rachma, Fauziyya Yusrika. 2017. Evaluasi Kandungan Nutrien Susu Sapi yang Difiltrasi Menggunakan Teknologi Membran Ultrafiltrasi Polyethersulfone dengan Konsentrasi Polimer dan Lama Waktu Filtrasi Berbeda. Skripsi. Semarang: Universitas Diponegoro Rahmawati, Eka Kartini. 2020. Studi In Silico Senyawa Heliannuols A, B, C, D, dan E pada
Tanaman Bunga Matahari (Helianthus annuus L.) terhadap Reseptor Vascular Endothelial Growth Factor Receptor-2(VEGFR-2) (3WZE). Skripsi. Malang: Universitas Islam Negeri Maulana Maluk Ibrahim Malang
Ramadhan, Fajar. 2016. Pengaruh Konsentrasi Susu Skim dan Suhu Fermentasi terhadap Karakteristik Yoghurt Kacang Koro (Canavalia ensiformis L). Skripsi. Bandung: Universitas Pasundan
Schiaffino, Stefano. 2012. Tubular Aggregates in Skeletal Muscle: Just a Special Type of Protein Aggregates?. Neuromuscular Disorders, 22(3), 199 – 207
Siami, Mukharomatus. 2015. Penentuan Karakteristik Fisiko – Kimia tahu yang Diproses Menggunakan Koagulan Sari Air Laut. Skripsi. Jember: Universitas Jember
Sianipar, Gracia. 2018. Analisis Kadar Protein Total dan Protein Murni pada Kulit Pisang (Musa acuminata) dengan Metode Kjeldahl. Skripsi. Medan: Universitas Sumatera Utara
Subhan. 2013. Kimia Dasar II. Dua Satu Press: Makassar
Susanti, Susi. 2016. Analisis Protein Selama Proses Pembuatan Kecap Ikan Gabus (Channa Striata) dengan Penambahan Enzim Papain dari Sari Buah Pepaya. Skripsi. Palembang: Politeknik Negeri Sriwijaya
Thohir, Muhammad Bakhru. 2015. Pembuatan Sensor Kimia Sederhana untuk Mendeteksi Aspartam pada Minuman Kemasan dengan Reagen Ninhidrin. Skripsi. Malang: Universitas Islam Negeri Maulana Malik Ibrahim Malang
Wasilah, Filzah Widha. 2016. Pengaruh Pemberian MSG (Monosodium Glutamat) terhadap Kadar Ureum dan Kreatinin Serum (Fungsi Ginjal) pada Tikus Betina Sprague dawley Usia 8 – 12 Minggu. Skripsi. Jakarta: Universitas Islam Negeri Syarif Hidayatullah Jakarta
